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Yorodumi- PDB-9qm5: Krypton-pressurized Methyl-Coenzyme M reductase of an ANME-2c iso... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9qm5 | ||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Krypton-pressurized Methyl-Coenzyme M reductase of an ANME-2c isolated from a microbial enrichment | ||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / methanotrophy / anaerobic methanotrophic archaea / methane oxidation / methyl-coenzyme M reductase / MCR / ANME / reverse methanogenesis / nickel-dependent enzyme / coenzyme M / coenzyme B / F430 cofactor / krypton | ||||||||||||||||||
| Function / homology | 1-THIOETHANESULFONIC ACID / FACTOR 430 / : / KRYPTON / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Coenzyme B Function and homology information | ||||||||||||||||||
| Biological species | Candidatus Methanogasteraceae archaeon (archaea) | ||||||||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Mueller, M.-C. / Wagner, T. | ||||||||||||||||||
| Funding support | European Union, Germany, Netherlands, 5items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2025Title: Atomic resolution structures of the methane-activating enzyme in anaerobic methanotrophy reveal extensive post-translational modifications. Authors: Muller, M.C. / Wissink, M. / Mukherjee, P. / Von Possel, N. / Laso-Perez, R. / Engilberge, S. / Carpentier, P. / Kahnt, J. / Wegener, G. / Welte, C.U. / Wagner, T. | ||||||||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 9qm5.cif.gz | 2.7 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9qm5.ent.gz | 2.3 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9qm5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 9qm5_validation.pdf.gz | 15.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 9qm5_full_validation.pdf.gz | 15.6 MB | Display | |
| Data in XML | 9qm5_validation.xml.gz | 249.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 9qm5_validation.cif.gz | 339.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/9qm5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/9qm5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 9qqtC ![]() 9qr1C ![]() 9qr3C C: citing same article ( |
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| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 3 types, 12 molecules ADGJBEHKCFIL
| #1: Protein | Mass: 61795.473 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source Details: Seven post-translational modifications exist: N1-methylhistidine 266 5(S)-methylarginine 280 2(S)-methylglutamine 410 6-hydroxytryptophane 437 Thioglycine 455 Didehydroaspartate 460 S-methylcysteine 462 Source: (natural) Candidatus Methanogasteraceae archaeon (archaea)Cell line: / / Variant: / / References: coenzyme-B sulfoethylthiotransferase #2: Protein | Mass: 46238.676 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Candidatus Methanogasteraceae archaeon (archaea)Cell line: / / Organ: / / Plasmid details: / / Variant: / / Tissue: / / References: coenzyme-B sulfoethylthiotransferase #3: Protein | Mass: 29393.064 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Candidatus Methanogasteraceae archaeon (archaea)Cell line: / / Organ: / / Plasmid details: / / Variant: / / Tissue: / / References: coenzyme-B sulfoethylthiotransferase |
|---|
-Non-polymers , 13 types, 4403 molecules 
























| #4: Chemical | ChemComp-KR / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Chemical | ChemComp-PGE / #7: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Chemical | ChemComp-CL / #9: Chemical | ChemComp-TP7 / #10: Chemical | ChemComp-F43 / #11: Chemical | ChemComp-PEG / #12: Chemical | ChemComp-GOL / #13: Chemical | ChemComp-COM / #14: Chemical | #15: Chemical | #16: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.26 % / Description: Diamond-shaped thick yellow plates |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Crystallization was carried out on a Clover junior plate using a crystallization solution containing 30% v/v polyethylene glycol 400, 100 mM HEPES pH 7.5, and 200 mM magnesium chloride. ...Details: Crystallization was carried out on a Clover junior plate using a crystallization solution containing 30% v/v polyethylene glycol 400, 100 mM HEPES pH 7.5, and 200 mM magnesium chloride. Crystals were pressurized at 214 bars of krypton for 2 min before flash freezing in liquid nitrogen. |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.861 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 18, 2022 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.861 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.8→59.4 Å / Num. obs: 461593 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.137 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 14.1 |
| Reflection shell | Resolution: 1.8→1.83 Å / Redundancy: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 1.623 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 22707 / CC1/2: 0.768 / Rpim(I) all: 0.646 / Rrim(I) all: 1.748 / Χ2: 1.02 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8→54.3 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 16.97 / Stereochemistry target values: MLDetails: The model was refined with COOT (Version 0.8.9.2) and PHENIX refine. The refinement was carried out with translational-libration-screw (TLS) and with hydrogens in riding mode except on ligands.
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 29.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→54.3 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Candidatus Methanogasteraceae archaeon (archaea)
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