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- PDB-9ppv: In situ MicroED structure of human eosinophil major basic protein-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ppv
タイトルIn situ MicroED structure of human eosinophil major basic protein-1
要素Bone marrow proteoglycan
キーワードIMMUNE SYSTEM / Effector / Nanocrystal / In-situ / Intracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular matrix structural constituent conferring compression resistance / defense response to nematode / negative regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interleukin-4 production / transport vesicle / heparin binding / carbohydrate binding / extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen ...extracellular matrix structural constituent conferring compression resistance / defense response to nematode / negative regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interleukin-4 production / transport vesicle / heparin binding / carbohydrate binding / extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / defense response to bacterium / immune response / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Eosinophil major basic protein / Eosinophil major basic protein, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone marrow proteoglycan
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Yang, J.E. / Bingman, C.A. / Mitchell, J. / Mosher, D. / Wright, E.R.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM114561 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM139168 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01 HL088594 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0023013 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0018409 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: In situ MicroED structure of the human eosinophil major basic protein-1
著者: Yang, J.E. / Bingman, C.A. / Mitchell, J. / Mosher, D. / Wright, E.R.
履歴
登録2025年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone marrow proteoglycan
B: Bone marrow proteoglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6634
ポリマ－27,5922
非ポリマー712
水905
1
A: Bone marrow proteoglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8312
ポリマ－13,7961
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bone marrow proteoglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8312
ポリマ－13,7961
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.700, 57.900, 58.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Bone marrow proteoglycan / BMPG / Proteoglycan 2


分子量: 13795.873 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRG2, MBP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P13727
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細Authors state that the chloride ions A301 and B301 modeled could be bromide ions.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: In situ MicroED structure of the human eosinophil major basic protein-1
タイプ: CELL
詳細: Mature human eosinophil cells were collected and purified from human donor blood. This was followed by eosinophil cell deposition on EM grids, grid plunge-freezing, and cryo-FIB milling of ...詳細: Mature human eosinophil cells were collected and purified from human donor blood. This was followed by eosinophil cell deposition on EM grids, grid plunge-freezing, and cryo-FIB milling of individual eosinophil cells. Cryo-FIB milling of the cells exposed unperturbed cytosolic secretory granules, inside which nanocrystals of the major basic protein-1 were located. MicroED data were collected on these crystals for in situ structure determination.
Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: cytoplasm / 器官: blood / Organelle: secretory granule
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 310 K

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データ収集

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 0 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 20 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 0.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k)
詳細: Thirty-four (34) datasets, each with 40 images, were scaled together using XSCALE. The electron dose per image was 0.1 e/A^2.
EM回折 シェル解像度: 2.95→3.38 Å / フーリエ空間範囲: 98.4 % / 多重度: 3.5 / 構造因子数: 4325 / 位相残差: 33.2 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 98.4 % / 再高解像度: 2.95 Å / 測定した強度の数: 126341 / 構造因子数: 4325 / 位相誤差の除外基準: 32.43 / Rmerge: 50.9
反射最高解像度: 3 Å / Num. obs: 7771 / % possible obs: 99.4 % / Biso Wilson estimate: 47.19 Å2 / CC1/2: 0.82 / Rmerge(I) obs: 0.571 / Rrim(I) all: 0.582 / Net I/σ(I): 5.68 / Num. measured all: 202405
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsNum. measured obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allNet I/σ(I) obs
3-3.4498.41.6374403625970.6111.6842.38
3.44-4.331000.7227911025750.9660.7345.97
4.33-30.691000.4357925925990.8130.4438.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
PHENIX位相決定
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
6Coot0.9.8.92モデルフィッティング
8PHENIX1.21.1-5286分子置換
12PHENIX1.21.1-5286３次元再構成
13PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 91.1 ° / ∠γ: 90 ° / A: 30.7 Å / B: 57.9 Å / C: 58.2 Å / 空間群名: P121 / 空間群番号: 3
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL
詳細: Iterative refinement in phenix.refine and modeling building in coot
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Chain-ID: A / Chain residue range: 106-222

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue rangeSource nameタイプ
11h8u

1h8u

A1h8u1106-222PDBexperimental model
2AF-P13727-F1-model_v42AlphaFoldin silico model
精密化解像度: 3→19.89 Å / SU ML: 0.5502 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.5183
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3127 433 10.11 %
Rwork0.253 3849 -
obs0.2593 4282 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.48 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.00291990
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.62422692
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.0467258
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.0089344
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d11.4532698
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.380.35281480.31871213ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY94.19
3.38-4.250.30131440.25231297ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY100
4.25-19.890.29981410.22521339ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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