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- PDB-9plo: Structure of alpha2a adrenergic receptor in complex with Go heter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9plo
タイトルStructure of alpha2a adrenergic receptor in complex with Go heterotrimer, scFv16, and N-(5-methylnaphthalen-1-yl)pyridin-4-amine (compound 4905)
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • Alpha-2A adrenergic receptor
  • scFv16
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Receptor / Drug / Complex / GPCR / G-protein / scFv16
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of uterine smooth muscle contraction / adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / alpha2-adrenergic receptor activity / Adrenaline signalling through Alpha-2 adrenergic receptor / alpha-2C adrenergic receptor binding / epinephrine binding / phospholipase C-activating adrenergic receptor signaling pathway / alpha-1B adrenergic receptor binding / negative regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of epinephrine secretion ...negative regulation of uterine smooth muscle contraction / adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / alpha2-adrenergic receptor activity / Adrenaline signalling through Alpha-2 adrenergic receptor / alpha-2C adrenergic receptor binding / epinephrine binding / phospholipase C-activating adrenergic receptor signaling pathway / alpha-1B adrenergic receptor binding / negative regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of epinephrine secretion / heterotrimeric G-protein binding / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Surfactant metabolism / mu-type opioid receptor binding / positive regulation of potassium ion transport / dopaminergic synapse / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / thermoception / fear response / thioesterase binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / vesicle docking involved in exocytosis / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / norepinephrine binding / Adrenoceptors / response to alcohol / intestinal absorption / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / response to morphine / positive regulation of wound healing / adrenergic receptor signaling pathway / regulation of heart contraction / parallel fiber to Purkinje cell synapse / negative regulation of calcium ion transport / regulation of vasoconstriction / negative regulation of lipid catabolic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / cellular response to hormone stimulus / Rho protein signal transduction / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / presynaptic active zone membrane / adenylate cyclase regulator activity / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / axon terminus / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / muscle contraction / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / female pregnancy / negative regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / postsynaptic density membrane / GABA-ergic synapse / platelet activation / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / vasodilation / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / photoreceptor disc membrane / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / glucose homeostasis / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs)
類似検索 - 分子機能
Alpha 2A adrenoceptor / Adrenoceptor family / G-protein alpha subunit, group I / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit ...Alpha 2A adrenoceptor / Adrenoceptor family / G-protein alpha subunit, group I / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Alpha-2A adrenergic receptor / Guanine nucleotide-binding protein G(o) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Srinivasan, K. / Xu, X. / Mailhot, O. / Manglik, A. / Shoichet, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Defense Advanced Research Projects Agency (DARPA) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Toward a Random Background for Ligand Optimization
著者: Xu, X. / Mailhot, O. / Correy, G. / Huang, X.P. / Braz, J. / Shi, D. / Srinivasan, K. / Holota, Y. / Kuziv, Y. / Tsoutsouvas, C. / Levinzon, N. / Doruk, Y.U. / Rachman, M. / Diolaiti, M. / ...著者: Xu, X. / Mailhot, O. / Correy, G. / Huang, X.P. / Braz, J. / Shi, D. / Srinivasan, K. / Holota, Y. / Kuziv, Y. / Tsoutsouvas, C. / Levinzon, N. / Doruk, Y.U. / Rachman, M. / Diolaiti, M. / Stevens, M. / Liu, F. / Hubner, H. / Wang, J. / Wu, Y. / Ashworth, A. / Makriyannis, A. / Zhang, Y. / Moroz, Y. / Gmeiner, P. / Abel, R. / Manglik, A. / Basbaum, A. / Roth, B. / Fraser, J. / Shoichet, B.
履歴
登録2025年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(o) subunit alpha
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
R: Alpha-2A adrenergic receptor
S: scFv16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,0436
ポリマ－168,8085
非ポリマー2341
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 ABG

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(o) subunit alpha


分子量: 40100.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAO1 / プラスミド: pVL1392 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P09471, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 39418.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1 / プラスミド: pVL1392 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P62873
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2 / プラスミド: pVL1392 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P59768

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タンパク質 / 抗体 / 非ポリマー , 3種, 3分子 RS

#4: タンパク質 Alpha-2A adrenergic receptor / Alpha-2 adrenergic receptor subtype C10 / Alpha-2A adrenoreceptor / Alpha-2A adrenoceptor / Alpha-2AAR


分子量: 53643.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRA2A, ADRA2R, ADRAR / プラスミド: pVL1392
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08913
#5: 抗体 scFv16


分子量: 27784.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#6: 化合物 ChemComp-A1CIU / N-(5-methylnaphthalen-1-yl)pyridin-4-amine


分子量: 234.296 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14N2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Alpha2a adrenergic receptor in complex with Go heterotrimer, scFv16, and compound 4905.COMPLEX#1-#50MULTIPLE SOURCES
2Alpha2a adrenergic receptor with compound 4905COMPLEX#41RECOMBINANT
3Signaling complexCOMPLEX#1-#31RECOMBINANTHeterotrimer complex of G alpha subunit o, G beta, and G gamma
4scFv16COMPLEX#51RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
41NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
54Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
43Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
54Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.5
詳細: CHS was solubilized in LMNG and GDN prior to diluting into buffers.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2100 mMSodium chlorideNaCl1
30.0075 % w/vLauryl Maltose Neopentyl GlycolC47H88O221
40.0025 % w/vGlyco-diosgeninC56H92O251
50.001 % w/vCholesteryl hemisuccinateC31H50O41
60.01 mMN-(5-methylnaphthalen-1-yl)pyridin-4-amineC16H14N21
試料濃度: 2.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 0.596 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10305

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIX1.21.2_5419:モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 6609807
3次元再構成解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 323827 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 110.6 / プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 7EJ8

7ej8


Accession code: 7EJ8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.74 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038833
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55711963
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.1721195
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391353
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031508

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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