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- PDB-9pd5: NER dual incision complex - NoF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9pd5
タイトルNER dual incision complex - NoF
要素
  • (General transcription factor IIH subunit ...) x 5
  • DNA
  • DNA Cy5
  • DNA excision repair protein ERCC-5
  • DNA repair protein complementing XP-A cells
  • General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD
  • TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / NER / XPA / XPG / XPF / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair complex / MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / central nervous system myelin formation / base-excision repair, AP site formation / positive regulation of mitotic recombination ...nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair complex / MMXD complex / core TFIIH complex portion of holo TFIIH complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / central nervous system myelin formation / base-excision repair, AP site formation / positive regulation of mitotic recombination / hair cell differentiation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / hair follicle maturation / CAK-ERCC2 complex / bubble DNA binding / embryonic cleavage / UV protection / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / DNA 5'-3' helicase / G protein-coupled receptor internalization / hydrolase activity, acting on ester bonds / response to UV-C / nuclear thyroid hormone receptor binding / transcription preinitiation complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / UV-damage excision repair / transcription factor TFIID complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / erythrocyte maturation / hematopoietic stem cell proliferation / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / spinal cord development / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / bone mineralization / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / ATPase activator activity / RNA polymerase II complex binding / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / DNA topological change / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / RNA Polymerase I Transcription Initiation / hematopoietic stem cell differentiation / embryonic organ development / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / protein localization to nucleus / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / response to UV / transcription elongation by RNA polymerase I / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / extracellular matrix organization / transcription-coupled nucleotide-excision repair / hormone-mediated signaling pathway / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / DNA helicase activity / regulation of autophagy / determination of adult lifespan / post-embryonic development / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nucleotide-excision repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / DNA endonuclease activity / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / promoter-specific chromatin binding / chromosome segregation / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / cellular response to gamma radiation / base-excision repair / NoRC negatively regulates rRNA expression / double-strand break repair via homologous recombination / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / multicellular organism growth / spindle / response to toxic substance / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / enzyme activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER
類似検索 - 分子機能
XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPA protein N-terminal / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus / XPA protein signature 1. / XPA protein signature 2. / XPA domain superfamily ...XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPA protein N-terminal / XPA / Zinc finger, XPA-type, conserved site / XPA, C-terminal / XPA, conserved site / XPA protein C-terminus / XPA protein signature 1. / XPA protein signature 2. / XPA domain superfamily / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / TFIIH subunit Tfb4/GTF2H3 / Transcription factor Tfb4 / TFIIH C1-like domain / Ssl1-like / TFIIH subunit Ssl1/p44 / Ssl1-like / TFIIH C1-like domain / TFIIH C1-like domain / TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / RAD3/XPD family / Helicase XPB/Ssl2 / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helicase conserved C-terminal domain / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / Transcription factor TFIIH subunit p52/Tfb2 / Transcription factor Tfb2, C-terminal domain / Transcription factor Tfb2 / Transcription factor Tfb2 (p52) C-terminal domain / TFIIH subunit TTDA/Tfb5 / Helical and beta-bridge domain / TFB5-like superfamily / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / Helical and beta-bridge domain / Transcription factor TFIIH complex subunit Tfb5 / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / : / Helicase-like, DEXD box c2 type / DEAD2 / DEAD_2 / DEXDc2 / Ubiquitin-binding motif (UBM) domain profile. / Helicase superfamily 1/2, DinG/Rad3-like / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / HELICc2 / ATP-dependent helicase, C-terminal / Helicase C-terminal domain / Putative DNA-binding domain superfamily / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / PIN-like domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / C1-like domain superfamily / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger C2H2-type / PH-like domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / DNA / DNA (> 10) / General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD / General transcription and DNA repair factor IIH helicase/translocase subunit XPB / DNA repair protein complementing XP-A cells / DNA excision repair protein ERCC-5 / General transcription factor IIH subunit 1 / General transcription factor IIH subunit 2 / General transcription factor IIH subunit 3 ...IRON/SULFUR CLUSTER / DNA / DNA (> 10) / General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD / General transcription and DNA repair factor IIH helicase/translocase subunit XPB / DNA repair protein complementing XP-A cells / DNA excision repair protein ERCC-5 / General transcription factor IIH subunit 1 / General transcription factor IIH subunit 2 / General transcription factor IIH subunit 3 / General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者Li, C.L. / Kim, J. / Yang, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK075037 米国
引用ジャーナル: Nature / : 2026
タイトル: Pre-incision structures reveal principles of DNA nucleotide excision repair.
著者: Eric C L Li / Jinseok Kim / Sem J Brussee / Kaoru Sugasawa / Martijn S Luijsterburg / Wei Yang /
要旨: Nucleotide excision repair (NER) removes bulky adducts from genomic DNA and prevents the ultraviolet light-sensitivity disease xeroderma pigmentosum, cancer and premature ageing. After initial lesion ...Nucleotide excision repair (NER) removes bulky adducts from genomic DNA and prevents the ultraviolet light-sensitivity disease xeroderma pigmentosum, cancer and premature ageing. After initial lesion recognition by XPC in global genome repair or by stalled RNA polymerases in transcription-coupled repair, a lesion and surrounding DNA duplex are unwound by TFIIH, which includes the ATPases XPB and XPD, and additional NER factors XPA, XPF, XPG and RPA, to form a DNA bubble comprising around 27 nucleotides. The double strand-single strand (ds-ss) junction-specific endonucleases XPF and XPG cleave DNA on the 5' and 3' sides of the lesion, respectively. Here we report the functional steps and atomic structures of the ATPase-driven and lesion-dependent DNA bubble formation and arrangement of the complete NER factors for dual incision. The unwinding of nearly 30 base pairs of DNA depends mainly on the double strand DNA translocase XPB and the duplex dividers XPA and XPF. XPD binds the lesion strand with XPF at the 5' ds-ss junction. XPF cuts the lesion strand only after XPG binds the 3' ds-ss junction. The ERCC1 subunit of XPF facilitates DNA strand separation and recruitment of RPA to the non-lesion strand. These findings provide insights on the causes of human diseases and potential targets for enhancing chemotherapeutic efficacy.
履歴
登録2025年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit
B: General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD
C: General transcription factor IIH subunit 1
D: General transcription factor IIH subunit 4, p52
E: General transcription factor IIH subunit 2
F: General transcription factor IIH subunit 3
G: General transcription factor IIH subunit 5
K: DNA repair protein complementing XP-A cells
L: DNA Cy5
M: DNA
S: DNA excision repair protein ERCC-5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)602,05618
ポリマ-601,31211
非ポリマー7447
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABKS

#1: タンパク質 TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit / Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA ...Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA repair protein complementing XP-B cells / TFIIH basal transcription factor complex 89 kDa subunit / TFIIH p89 / Xeroderma pigmentosum group B-complementing protein


分子量: 89404.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC3, XPB, XPBC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P19447, DNA helicase
#2: タンパク質 General transcription and DNA repair factor IIH helicase subunit XPD / TFIIH subunit XPD / Basic transcription factor 2 80 kDa subunit / BTF2 p80 / CXPD / DNA excision ...TFIIH subunit XPD / Basic transcription factor 2 80 kDa subunit / BTF2 p80 / CXPD / DNA excision repair protein ERCC-2 / DNA repair protein complementing XP-D cells / TFIIH basal transcription factor complex 80 kDa subunit / TFIIH 80 kDa subunit / TFIIH p80 / Xeroderma pigmentosum group D-complementing protein


分子量: 88018.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC2, XPD, XPDC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P18074, DNA helicase
#8: タンパク質 DNA repair protein complementing XP-A cells / Xeroderma pigmentosum group A-complementing protein


分子量: 31422.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XPA, XPAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23025
#11: タンパク質 DNA excision repair protein ERCC-5 / DNA repair protein complementing XP-G cells / XPG / Xeroderma pigmentosum group G-complementing protein


分子量: 133490.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC5, ERCM2, XPG, XPGC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P28715, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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General transcription factor IIH subunit ... , 5種, 5分子 CDEFG

#3: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 1 / Basic transcription factor 2 62 kDa subunit / BTF2 p62 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 62 kDa subunit / BTF2 p62 / General transcription factor IIH polypeptide 1 / TFIIH basal transcription factor complex p62 subunit


分子量: 62116.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H1, BTF2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P32780
#4: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 4, p52 / Basic transcription factor 2 52 kDa subunit / BTF2 p52 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 52 kDa subunit / BTF2 p52 / General transcription factor IIH polypeptide 4 / TFIIH basal transcription factor complex p52 subunit


分子量: 52245.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q92759
#5: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 2 / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH ...Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH polypeptide 2 / TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit


分子量: 44481.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H2, BTF2P44
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13888
#6: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 3 / p34 / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH ...p34 / Basic transcription factor 2 44 kDa subunit / BTF2 p44 / General transcription factor IIH polypeptide 2 / TFIIH basal transcription factor complex p44 subunit


分子量: 34416.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13889
#7: タンパク質 General transcription factor IIH subunit 5 / General transcription factor IIH polypeptide 5 / TFB5 ortholog / TFIIH basal transcription factor ...General transcription factor IIH polypeptide 5 / TFB5 ortholog / TFIIH basal transcription factor complex TTD-A subunit


分子量: 8060.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTF2H5, C6orf175, TTDA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6ZYL4

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DNA鎖 , 2種, 2分子 LM

#9: DNA鎖 DNA Cy5


分子量: 28476.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#10: DNA鎖 DNA


分子量: 29180.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 2種, 7分子

#12: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Fe4S4
#13: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NER dual incision complex without XPF / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1, #3-#10, #2, #11 / 由来: RECOMBINANT
分子量: 0.88 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
1100 mMpotassium acetateKOAc1
225 mM2-Amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diolTris1
32 mMcalcium chlorideCaCl21
42 mM(Tris(2-carboxyethyl)phospine)TCEP1
51 %glycerolGlycerol1
60.05 %Octyl glucosideC14H28O61
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 13842

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIX1.21rc1_5127モデル精密化
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
13RELION43次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 64352 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8ebt
Accession code: 8ebt / 詳細: C7CAD / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 5.7 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00224337
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.42833122
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.8069219
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0373709
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034046

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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