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- PDB-9nr9: The structure of GluA1/A4 LBD-TMD with 2 TARPs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nr9
タイトルThe structure of GluA1/A4 LBD-TMD with 2 TARPs
要素
  • Glutamate receptor 1
  • Isoform 2 of Glutamate receptor 4
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / iGluR / CP-AMPA receptors
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cellular response to ammonium ion / response to sucrose ...Cargo concentration in the ER / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / myosin V binding / cerebellar mossy fiber / LGI-ADAM interactions / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / proximal dendrite / regulation of AMPA receptor activity / kainate selective glutamate receptor complex / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / channel regulator activity / cellular response to L-glutamate / cellular response to dsRNA / regulation of synapse structure or activity / membrane hyperpolarization / ligand-gated calcium channel activity / dendritic spine membrane / nervous system process / Synaptic adhesion-like molecules / beta-2 adrenergic receptor binding / long-term synaptic depression / protein targeting to membrane / cellular response to peptide hormone stimulus / voltage-gated calcium channel complex / cellular response to amine stimulus / peptide hormone receptor binding / response to psychosocial stress / response to morphine / Activation of AMPA receptors / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / spinal cord development / perisynaptic space / neuronal cell body membrane / protein kinase A binding / neuromuscular junction development / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / behavioral response to pain / immunoglobulin binding / adenylate cyclase binding / asymmetric synapse / response to electrical stimulus / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / regulation of receptor recycling / membrane depolarization / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / G-protein alpha-subunit binding / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / long-term memory / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / voltage-gated calcium channel activity / postsynaptic density, intracellular component / response to fungicide / neuronal action potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / synapse assembly / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / dendritic shaft / synaptic membrane / response to cocaine / PDZ domain binding / calcium channel regulator activity / neuromuscular junction / cellular response to amino acid stimulus / synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to nutrient levels / cerebral cortex development / response to calcium ion / regulation of synaptic plasticity / receptor internalization
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZK1 / Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 4 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å
データ登録者Fang, C.L. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Gating and noelin clustering of native Ca-permeable AMPA receptors.
著者: Chengli Fang / Cathy J Spangler / Jumi Park / Natalie Sheldon / Laurence O Trussell / Eric Gouaux /
要旨: AMPA-type ionotropic glutamate receptors (AMPARs) are integral to fast excitatory synaptic transmission and have vital roles in synaptic plasticity, motor coordination, learning and memory. Whereas ...AMPA-type ionotropic glutamate receptors (AMPARs) are integral to fast excitatory synaptic transmission and have vital roles in synaptic plasticity, motor coordination, learning and memory. Whereas extensive structural studies have been conducted on recombinant AMPARs and native calcium-impermeable (CI)-AMPARs alongside their auxiliary proteins, the molecular architecture of native calcium-permeable (CP)-AMPARs has remained undefined. Here, to determine the subunit composition, physiological architecture and gating mechanisms of CP-AMPARs, we visualize these receptors, immunoaffinity purified from rat cerebella, and resolve their structures using cryo-electron microscopy (cryo-EM). Our results indicate that the predominant assembly consists of GluA1 and GluA4 subunits, with the GluA4 subunit occupying the B and D positions, and auxiliary subunits, including transmembrane AMPAR regulatory proteins (TARPs) located at the B' and D' positions, and cornichon homologues (CNIHs) or TARPs located at the A' and C' positions. Furthermore, we resolved the structure of the noelin (NOE1)-GluA1-GluA4 complex, in which NOE1 specifically binds to the GluA4 subunit at the B and D positions. Notably, NOE1 stabilizes the amino-terminal domain layer without affecting gating properties of the receptor. NOE1 contributes to AMPAR function by forming dimeric AMPAR assemblies that are likely to engage in extracellular networks, clustering receptors in synaptic environments and modulating receptor responsiveness to synaptic inputs.
履歴
登録2025年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年7月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年9月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.32025年11月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / em_admin / em_author_list
Item: _audit_author.name / _citation_author.name ..._audit_author.name / _citation_author.name / _em_admin.last_update / _em_author_list.author
改定 1.12025年11月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation_author / em_admin / em_author_list / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation_author.name / _em_admin.last_update / _em_author_list.author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
H: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
A: Glutamate receptor 1
B: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
C: Glutamate receptor 1
D: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,92310
ポリマ－235,2866
非ポリマー1,6374
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-2 subunit / Stargazin / Transmembrane AMPAR regulatory ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-2 subunit / Stargazin / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-2 / TARP gamma-2


分子量: 22589.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q71RJ2
#2: タンパク質 Glutamate receptor 1 / GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 1


分子量: 47879.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P19490
#3: タンパク質 Isoform 2 of Glutamate receptor 4 / GluR-4 / GluR4 / AMPA-selective glutamate receptor 4 / GluR-D / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 4 / GluA4


分子量: 47173.348 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P19493
#4: 化合物
ChemComp-ZK1 / {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid / [[3,4-Dihydro-7-(4-morpholinyl)-2,3-dioxo-6-(trifluorom ethyl)-1(2H)-quinoxalinyl]methyl]phosphonic acid


分子量: 409.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15F3N3O6P / コメント: アンタゴニスト, 薬剤*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CP-AMPA receptors / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4粒子像選択
2PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
13cryoSPARC4.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27128 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.22 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00314016
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.83119132
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9382013
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0472249
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052362

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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