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- EMDB-49724: The structure of GluA1/A4 LBD-TMD in Noelin-AMPAR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49724
タイトルThe structure of GluA1/A4 LBD-TMD in Noelin-AMPAR complex
マップデータ
試料
  • 複合体: CP-AMPA receptors
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: Auxiliary protein at A'/C'
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
  • リガンド: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid
キーワードiGluR / CP-AMPA receptors / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / axonal spine / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cellular response to ammonium ion / response to sucrose ...Cargo concentration in the ER / axonal spine / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / neuron spine / myosin V binding / cerebellar mossy fiber / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / proximal dendrite / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / regulation of AMPA receptor activity / channel regulator activity / Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / LGI-ADAM interactions / response to arsenic-containing substance / cellular response to L-glutamate / cellular response to dsRNA / membrane hyperpolarization / dendritic spine membrane / regulation of synapse structure or activity / long-term synaptic depression / nervous system process / beta-2 adrenergic receptor binding / Synaptic adhesion-like molecules / protein targeting to membrane / cellular response to peptide hormone stimulus / voltage-gated calcium channel complex / response to morphine / neuronal cell body membrane / protein kinase A binding / peptide hormone receptor binding / cellular response to amine stimulus / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / response to psychosocial stress / spinal cord development / neuromuscular junction development / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / response to lithium ion / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor complex / adenylate cyclase binding / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / ionotropic glutamate receptor complex / excitatory synapse / conditioned place preference / response to electrical stimulus / regulation of receptor recycling / G-protein alpha-subunit binding / membrane depolarization / glutamate receptor binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / positive regulation of synaptic transmission / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / voltage-gated calcium channel activity / neuronal action potential / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / synapse assembly / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / synaptic membrane / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / dendritic shaft / regulation of membrane potential / response to cocaine / calcium channel regulator activity / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / cellular response to amino acid stimulus / neuromuscular junction / response to nutrient levels / response to peptide hormone / response to calcium ion / postsynaptic density membrane / recycling endosome / cerebral cortex development / regulation of synaptic plasticity
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 4 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.18 Å
データ登録者Fang CF / Gouaux E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Gating and noelin clustering of native Ca-permeable AMPA receptors.
著者: Chengli Fang / Cathy J Spangler / Jumi Park / Natalie Sheldon / Laurence O Trussell / Eric Gouaux /
要旨: AMPA-type ionotropic glutamate receptors (AMPARs) are integral to fast excitatory synaptic transmission and have vital roles in synaptic plasticity, motor coordination, learning and memory. Whereas ...AMPA-type ionotropic glutamate receptors (AMPARs) are integral to fast excitatory synaptic transmission and have vital roles in synaptic plasticity, motor coordination, learning and memory. Whereas extensive structural studies have been conducted on recombinant AMPARs and native calcium-impermeable (CI)-AMPARs alongside their auxiliary proteins, the molecular architecture of native calcium-permeable (CP)-AMPARs has remained undefined. Here, to determine the subunit composition, physiological architecture and gating mechanisms of CP-AMPARs, we visualize these receptors, immunoaffinity purified from rat cerebella, and resolve their structures using cryo-electron microscopy (cryo-EM). Our results indicate that the predominant assembly consists of GluA1 and GluA4 subunits, with the GluA4 subunit occupying the B and D positions, and auxiliary subunits, including transmembrane AMPAR regulatory proteins (TARPs) located at the B' and D' positions, and cornichon homologues (CNIHs) or TARPs located at the A' and C' positions. Furthermore, we resolved the structure of the noelin (NOE1)-GluA1-GluA4 complex, in which NOE1 specifically binds to the GluA4 subunit at the B and D positions. Notably, NOE1 stabilizes the amino-terminal domain layer without affecting gating properties of the receptor. NOE1 contributes to AMPAR function by forming dimeric AMPAR assemblies that are likely to engage in extracellular networks, clustering receptors in synaptic environments and modulating receptor responsiveness to synaptic inputs.
履歴
登録2025年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月2日-
マップ公開2025年7月2日-
更新2025年9月17日-
現状2025年9月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49724.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49724.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.88 Å/pix.
x 224 pix.
= 421.12 Å		1.88 Å/pix.
x 224 pix.
= 421.12 Å		1.88 Å/pix.
x 224 pix.
= 421.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.88 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.616
最小 - 最大-2.6729026 - 4.258831
平均 (標準偏差)0.0014206191 (±0.077081084)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 421.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_49724_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49724_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49724_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CP-AMPA receptors

全体名称: CP-AMPA receptors
要素
  • 複合体: CP-AMPA receptors
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: Auxiliary protein at A'/C'
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
  • リガンド: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid

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超分子 #1: CP-AMPA receptors

超分子名称: CP-AMPA receptors / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Glutamate receptor 1

分子名称: Glutamate receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 47.879855 KDa
配列文字列: RTYIVTTILE DPYVMLKKNA NQFEGNDRYE GYCVELAAEI AKHVGYSYRL EIVSDGKYGA RDPDTKAWNG MVGELVYGRA DVAVAPLTI TLVREEVIDF SKPFMSLGIS IMIKKPQKSK PGVFSFLDPL AYEIWMCIVF AYIGVSVVLF LVSRFSPYEW H SEEFEEGR ...文字列:
RTYIVTTILE DPYVMLKKNA NQFEGNDRYE GYCVELAAEI AKHVGYSYRL EIVSDGKYGA RDPDTKAWNG MVGELVYGRA DVAVAPLTI TLVREEVIDF SKPFMSLGIS IMIKKPQKSK PGVFSFLDPL AYEIWMCIVF AYIGVSVVLF LVSRFSPYEW H SEEFEEGR DQTTSDQSNE FGIFNSLWFS LGAFMQQGCD ISPRSLSGRI VGGVWWFFTL IIISSYTANL AAFLTVERMV SP IESAEDL AKQTEIAYGT LEAGSTKEFF RRSKIAVFEK MWTYMKSAEP SVFVRTTEEG MIRVRKSKGK YAYLLESTMN EYI EQRKPC DTMKVGGNLD SKGYGIATPK GSALRNPVNL AVLKLNEQGL LDKLKNKWWY DKGECGSGGG DSKDKTSALS LSNV AGVFY ILIGGLGLAM LVALIEFCYK SR

UniProtKB: Glutamate receptor 1

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分子 #2: Isoform 2 of Glutamate receptor 4

分子名称: Isoform 2 of Glutamate receptor 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 47.173348 KDa
配列文字列: VVVTTIMESP YVMYKKNHEM FEGNDKYEGY CVDLASEIAK HIGIKYKIAI VPDGKYGARD ADTKIWNGMV GELVYGKAEI AIAPLTITL VREEVIDFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVVLFLV SRFSPYEWHT E EPEDGKEG ...文字列:
VVVTTIMESP YVMYKKNHEM FEGNDKYEGY CVDLASEIAK HIGIKYKIAI VPDGKYGARD ADTKIWNGMV GELVYGKAEI AIAPLTITL VREEVIDFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVVLFLV SRFSPYEWHT E EPEDGKEG PSDQPPNEFG IFNSLWFSLG AFMQQGCDIS PRSLSGRIVG GVWWFFTLII ISSYTANLAA FLTVERMVSP IE SAEDLAK QTEIAYGTLD SGSTKEFFRR SKIAVYEKMW TYMRSAEPSV FTRTTAEGVA RVRKSKGKFA FLLESTMNEY TEQ RKPCDT MKVGGNLDSK GYGVATPKGS SLRTPVNLAV LKLSEAGVLD KLKNKWWYDK GECGPKDSGS KDKTSALSLS NVAG VFYIL VGGLGLAMLV ALIEFCYKS

UniProtKB: Glutamate receptor 4

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分子 #3: Auxiliary protein at A'/C'

分子名称: Auxiliary protein at A'/C' / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 9.975288 KDa
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
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分子 #4: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

分子名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 22.589975 KDa
配列文字列: DRGVQMLLTT VGAFAAFSLM TIAVGTDYWL YSRGVCKTKS VSENETSKKN EEVMTHSGLW RTCCLEGNFK GLCKQIDHFP EDADYEADT AEYFLRAVRA SSIFPILSVI LLFMGGLCIA ASEFYKTRHN IILSAGIFFV SAGLSNIIGI IVYISANAGD P SKSDSKKN ...文字列:
DRGVQMLLTT VGAFAAFSLM TIAVGTDYWL YSRGVCKTKS VSENETSKKN EEVMTHSGLW RTCCLEGNFK GLCKQIDHFP EDADYEADT AEYFLRAVRA SSIFPILSVI LLFMGGLCIA ASEFYKTRHN IILSAGIFFV SAGLSNIIGI IVYISANAGD P SKSDSKKN SYSYGWSFYF GALSFIIAEM VGVLAVHMFI DRHKQL

UniProtKB: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit

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分子 #5: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquino...

分子名称: {[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: ZK1
分子量理論値: 409.254 Da
Chemical component information

ChemComp-ZK1:
{[7-morpholin-4-yl-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl]methyl}phosphonic acid / 薬剤*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 24345
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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