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- PDB-9mpp: The cryo-EM structure of nucleosome-bound DNA methyltransferases ... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 9mpp
タイトルThe cryo-EM structure of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
要素
  • (DNA (167-MER)) x 2
  • (DNA (cytosine-5)-methyltransferase ...) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / methyltransferase / DNMT-nucleosome complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A ...epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / transposable element silencing by heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / genomic imprinting / SUMOylation of DNA methylation proteins / ESC/E(Z) complex / XY body / response to vitamin A / response to ionizing radiation / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / hepatocyte apoptotic process / lncRNA binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / male meiosis I / cellular response to ethanol / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / placenta development / condensed nuclear chromosome / PRC2 methylates histones and DNA / post-embryonic development / Defective pyroptosis / response to cocaine / stem cell differentiation / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / cellular response to amino acid stimulus / enzyme activator activity / euchromatin / response to toxic substance / response to lead ion / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / neuron differentiation / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / response to estradiol / heterochromatin formation / nucleosome assembly / spermatogenesis / methylation / cellular response to hypoxia / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Yan, Y. / Zhou, X.E. / Xu, T.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
Other privateStartup Funds
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35CA209859 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Insights into DNMT3A-3L-Mediated de novo DNA Methylation on Chromatin
著者: Yan, Y. / Zhou, X.E. / Thomas, T. / Liu, M. / O'Leary, T. / Griffin, P.R. / Lai, G. / Worden, E. / Jones, P.A. / Xu, T.H.
履歴
登録2024年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (167-MER)
J: DNA (167-MER)
M: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
N: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
K: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
L: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)455,83922
ポリマ-454,67714
非ポリマー1,1618
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51327.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (167-MER)


分子量: 51785.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
DNA (cytosine-5)-methyltransferase ... , 2種, 4分子 MKNL

#7: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / M.HsaIIIA


分子量: 77914.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#8: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like


分子量: 43534.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UJW3

-
非ポリマー , 2種, 8分子

#9: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3LCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2NucleosomeCOMPLEX#1-#61RECOMBINANT
3human DNA methyltransferase 3A2 and 3L complexCOMPLEX#7-#81RECOMBINANT
分子量: 0.454 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 31987

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.6粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC4.6CTF補正
7UCSF Chimerav1.18モデルフィッティング
8PHENIXモデルフィッティング
10cryoSPARC4.6初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.6最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.63次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 10464848
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 625915 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeSource nameタイプ
16pa716pa7PDBexperimental model
24u7p14u7pPDBexperimental model
31AlphaFoldin silico model
精密化立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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