[日本語] English
- PDB-9lw7: Midsection of bacteriophage Mycofy1 mature head (C5 symmetry) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lw7
タイトルMidsection of bacteriophage Mycofy1 mature head (C5 symmetry)
要素Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Mycobacterium / bacteriophage / prolate head / major capsid protein / VIRUS
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / virion component / Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Li, X. / Shao, Q. / Li, L. / Xie, L. / Ruan, Z. / Fang, Q.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
Shenzhen Science and Technology ProgramJCYJ20240813180500001 中国
Shenzhen Science and Technology ProgramZDSYS20230626091203007 中国
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2025
タイトル: Cryo-EM Reveals Structural Diversity in Prolate-headed Mycobacteriophage Mycofy1.
著者: Xiangyun Li / Qianqian Shao / Lin Li / Linlin Xie / Zhiyang Ruan / Qianglin Fang /
要旨: Mycobacteriophages show promise in treating antibiotic-resistant mycobacterial infections. Here, we isolated Mycofy1, a mycobacteriophage, using M. smegmatis as a host. Cryo-EM analysis revealed that ...Mycobacteriophages show promise in treating antibiotic-resistant mycobacterial infections. Here, we isolated Mycofy1, a mycobacteriophage, using M. smegmatis as a host. Cryo-EM analysis revealed that Mycofy1 possesses a prolate head and a long non-contractile tail. We determined structures of its head, head-to-tail interface, terminator, and tail tube to resolutions of ∼3.5 Å. Unexpectedly, we identified two distinct types of prolate head structures, exhibiting a 36° relative rotation in the top cap region. Additionally, the head-to-tail interface demonstrated flexibility. Our structures provide high-resolution cryo-EM data of a mycobacteriophage with a prolate head, as well as detailed structural information of the head-to-tail interface and head-proximal tail region in this phage group. These findings advance our understanding of assembly mechanisms in tailed bacteriophages.
履歴
登録2025年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
B: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
C: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
D: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
E: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
F: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
G: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
H: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
I: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
J: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
K: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
L: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)717,32712
ポリマ-717,32712
非ポリマー00
00
1
A: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
B: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
C: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
D: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
E: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
F: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
G: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
H: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
I: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
J: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
K: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
L: Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein
x 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,586,63660
ポリマ-3,586,63660
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称))

-
要素

#1: タンパク質
Phage capsid-like C-terminal domain-containing protein / Major capsid protein gp6


分子量: 59777.262 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
詳細: Sequence reference for Mycolicibacterium phage Mycofy1 is not available at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt id Q854Z2.
由来: (天然) Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
参照: UniProt: Q854Z2
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Mycolicibacterium phage Mycofy1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium phage Mycofy1 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 5.09 sec. / 電子線照射量: 25.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.19.2_4158:モデル精密化
3EPU画像取得
13RELION43次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 22074 / 詳細: Manual picking
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19761 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00627504
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58637548
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5473768
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0454164
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0055004

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る