[日本語] English
万見
- PDB-9l7e: Crystal structure of human kinesin-1 motor domain (G234A mutant) ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9l7e
タイトルCrystal structure of human kinesin-1 motor domain (G234A mutant) in complex with ADP
要素Kinesin-1 heavy chain
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / cytolytic granule membrane / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / vesicle transport along microtubule ...regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / cytolytic granule membrane / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / vesicle transport along microtubule / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / plus-end-directed microtubule motor activity / Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / kinesin complex / microtubule motor activity / centrosome localization / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / ciliary rootlet / microtubule-based movement / natural killer cell mediated cytotoxicity / stress granule disassembly / synaptic vesicle transport / Insulin processing / postsynaptic cytosol / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / MHC class II antigen presentation / axon guidance / regulation of membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to type II interferon / centriolar satellite / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / microtubule binding / nuclear membrane / vesicle / microtubule / cadherin binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Makino, T. / Miyazono, K. / Tanokura, M. / Tomishige, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGY62/2006 フランス
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2025
タイトル: Tension-induced suppression of allosteric conformational changes coordinates kinesin-1 stepping.
著者: Tsukasa Makino / Ryo Kanada / Teppei Mori / Ken-Ichi Miyazono / Yuta Komori / Haruaki Yanagisawa / Shoji Takada / Masaru Tanokura / Masahide Kikkawa / Michio Tomishige /
要旨: Kinesin-1 walks along microtubules by alternating ATP hydrolysis and movement of its two motor domains ("head"). The detached head preferentially binds to the forward tubulin-binding site after ATP ...Kinesin-1 walks along microtubules by alternating ATP hydrolysis and movement of its two motor domains ("head"). The detached head preferentially binds to the forward tubulin-binding site after ATP binds to the microtubule-bound head, but the mechanism preventing premature microtubule binding while the partner head awaits ATP remains unknown. Here, we examined the role of the neck linker, the segment connecting two heads, in this mechanism. Structural analyses of the nucleotide-free head revealed a bulge just ahead of the neck linker's base, creating an asymmetric constraint on its mobility. While the neck linker can stretch freely backward, it must navigate around this bulge to extend forward. We hypothesized that increased neck linker tension suppresses premature binding of the tethered head, which was supported by molecular dynamics simulations and single-molecule fluorescence assays. These findings demonstrate a tension-dependent allosteric mechanism that coordinates the movement of two heads, where neck linker tension modulates the allosteric conformational changes rather than directly affecting the nucleotide state.
履歴
登録2024年12月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4683
ポリマ－40,0171
非ポリマー4522
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, PISA monomeric
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area13790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.360, 67.930, 55.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 40016.918 Da / 分子数: 1 / 変異: G234A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B, KNS, KNS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33176
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 23% PEG 3350, 100mM Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 14330 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 3.73 / Num. unique obs: 1056

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BG2

1bg2


解像度: 2.4→19.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 16.638 / SU ML: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 717 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.196 14330 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.98 Å20 Å21.55 Å2
2---3.48 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2364 0 28 53 2445
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0222429
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8571.973276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9345296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.04324.775111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.83515443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.1861513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021783
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0141.51487
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.94922409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.013942
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7594.5867
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 52 -
Rwork0.248 992 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.132 Å / Origin y: -0.385 Å / Origin z: 15.585 Å
111213212223313233
T0.1408 Å2-0.0601 Å20.0396 Å2-0.1022 Å2-0.0115 Å2--0.0644 Å2
L0.5577 °20.0238 °20.3402 °2-2.2694 °2-0.1137 °2--0.153 °2
S-0.1375 Å °-0.0781 Å °-0.0149 Å °-0.2924 Å °0.3224 Å °-0.0536 Å °-0.0475 Å °0.0479 Å °-0.185 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る