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- PDB-9l6k: Crystal structure of nucleotide-free human kinesin-1 motor domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9l6k
タイトルCrystal structure of nucleotide-free human kinesin-1 motor domain (G234V mutant)
要素Kinesin-1 heavy chain
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / cytolytic granule membrane / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / lysosome localization ...regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / cytolytic granule membrane / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / vesicle transport along microtubule / plus-end-directed microtubule motor activity / RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / centrosome localization / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / ciliary rootlet / microtubule-based movement / stress granule disassembly / natural killer cell mediated cytotoxicity / synaptic vesicle transport / Insulin processing / postsynaptic cytosol / phagocytic vesicle / axon cytoplasm / MHC class II antigen presentation / dendrite cytoplasm / axon guidance / regulation of membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to type II interferon / centriolar satellite / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / microtubule binding / nuclear membrane / vesicle / microtubule / cadherin binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Makino, T. / Miyazono, K. / Tanokura, M. / Tomishige, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGY62/2006 フランス
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2025
タイトル: Tension-induced suppression of allosteric conformational changes coordinates kinesin-1 stepping.
著者: Tsukasa Makino / Ryo Kanada / Teppei Mori / Ken-Ichi Miyazono / Yuta Komori / Haruaki Yanagisawa / Shoji Takada / Masaru Tanokura / Masahide Kikkawa / Michio Tomishige /
要旨: Kinesin-1 walks along microtubules by alternating ATP hydrolysis and movement of its two motor domains ("head"). The detached head preferentially binds to the forward tubulin-binding site after ATP ...Kinesin-1 walks along microtubules by alternating ATP hydrolysis and movement of its two motor domains ("head"). The detached head preferentially binds to the forward tubulin-binding site after ATP binds to the microtubule-bound head, but the mechanism preventing premature microtubule binding while the partner head awaits ATP remains unknown. Here, we examined the role of the neck linker, the segment connecting two heads, in this mechanism. Structural analyses of the nucleotide-free head revealed a bulge just ahead of the neck linker's base, creating an asymmetric constraint on its mobility. While the neck linker can stretch freely backward, it must navigate around this bulge to extend forward. We hypothesized that increased neck linker tension suppresses premature binding of the tethered head, which was supported by molecular dynamics simulations and single-molecule fluorescence assays. These findings demonstrate a tension-dependent allosteric mechanism that coordinates the movement of two heads, where neck linker tension modulates the allosteric conformational changes rather than directly affecting the nucleotide state.
履歴
登録2024年12月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-1 heavy chain
B: Kinesin-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6682
ポリマ－76,6682
非ポリマー00
水00
1
A: Kinesin-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3341
ポリマ－38,3341
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kinesin-1 heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3341
ポリマ－38,3341
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.120, 162.370, 53.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.497, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 38334.027 Da / 分子数: 2 / 変異: G234V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B, KNS, KNS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33176
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.62 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 20% PEG 3350, 100mM HEPES-NaOH, 200mM ammonium acetate, 3% xylitol
PH範囲: 7.7-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→19.5 Å / Num. obs: 16383 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 7.14 % / Biso Wilson estimate: 25.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 29.58
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Mean I/σ(I) obs: 13.25 / Num. unique obs: 1011 / % possible all: 85.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→19.49 Å / SU ML: 0.3184 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.07 / 位相誤差: 24.1718
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2582 824 5.03 %
Rwork0.2003 15559 -
obs0.2033 16383 98.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5017 0 0 0 5017
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00285091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53936860
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0442781
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.29591916
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.980.28411250.2332340X-RAY DIFFRACTION89.51
2.98-3.20.32111270.24012625X-RAY DIFFRACTION99.96
3.2-3.520.28971420.2252653X-RAY DIFFRACTION100
3.52-4.030.26361480.1982627X-RAY DIFFRACTION100
4.03-5.060.22541260.16632660X-RAY DIFFRACTION100
5.06-19.490.20871560.18022654X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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