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- PDB-9jni: KCMF1 Zn-coordinating domains with RCKG peptide (Sulfonic Cysteine) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jni
タイトルKCMF1 Zn-coordinating domains with RCKG peptide (Sulfonic Cysteine)
要素
  • ARG-OCS-LYS-GLY
  • E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Complex / ZZ-domain / C2H2 Zn-finger domain / KCMF1 / Arg/N-degon pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / late endosome / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen ...negative regulation of HRI-mediated signaling / synaptic signaling / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / late endosome / response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / lysosome / synapse / Neutrophil degranulation / extracellular region / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / zinc finger ...Drought induced 19 protein type, zinc-binding domain / Drought induced 19 protein (Di19), zinc-binding / : / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Yang, W.S. / Shin, J.S. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A2C3008285 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4030068 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022M3A9G8082638 韓国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Architecture of the UBR4 complex, a giant E4 ligase central to eukaryotic protein quality control.
著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee ...著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee / Jin Seok Shin / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Eszter Zavodszky / Hyun Kyu Song / Ramanujan S Hegde / Tim Clausen /
要旨: Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome ...Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome system, where UBR4 acts as an essential E4 ubiquitin ligase, amplifying degradation marks on defective proteins. Cryo-electron microscopy analysis of UBR4 in complex with its cofactors KCMF1 and CALM1 reveals a massive 1.3-megadalton ring structure, featuring a central substrate-binding arena and flexibly attached catalytic units. Our structure shows how UBR4 binds substrate and extends lysine-48-specific ubiquitin chains. Efficient substrate targeting depends on both preubiquitination and specific N-degrons, with KCMF1 acting as a key substrate filter. The architecture of the E4 megacomplex is conserved across eukaryotes, but species-specific adaptations allow UBR4 to perform its precisely tuned quality control function in diverse cellular environments.
履歴
登録2024年9月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1
B: ARG-OCS-LYS-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3136
ポリマ－14,0522
非ポリマー2624
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.592, 97.592, 97.592
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number212
Space group name H-MP4332
Space group name HallP4acd2ab3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+3/4,-z+3/4,y+1/4
#3: x+1/4,z+3/4,-y+3/4
#4: z+1/4,y+3/4,-x+3/4
#5: -z+3/4,y+1/4,x+3/4
#6: -y+3/4,x+1/4,z+3/4
#7: y+3/4,-x+3/4,z+1/4
#8: z,x,y
#9: y,z,x
#10: -y+1/2,-z,x+1/2
#11: z+1/2,-x+1/2,-y
#12: -y,z+1/2,-x+1/2
#13: -z+1/2,-x,y+1/2
#14: -z,x+1/2,-y+1/2
#15: y+1/2,-z+1/2,-x
#16: x+1/2,-y+1/2,-z
#17: -x,y+1/2,-z+1/2
#18: -x+1/2,-y,z+1/2
#19: y+1/4,x+3/4,-z+3/4
#20: -y+1/4,-x+1/4,-z+1/4
#21: z+3/4,-y+3/4,x+1/4
#22: -z+1/4,-y+1/4,-x+1/4
#23: -x+3/4,z+1/4,y+3/4
#24: -x+1/4,-z+1/4,-y+1/4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

21A-533-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1 / FGF-induced in gastric cancer / Potassium channel modulatory factor / PCMF / ZZ-type zinc finger- ...FGF-induced in gastric cancer / Potassium channel modulatory factor / PCMF / ZZ-type zinc finger-containing protein 1


分子量: 13539.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCMF1, FIGC, ZZZ1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P0J7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド ARG-OCS-LYS-GLY


分子量: 512.581 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.0 1 M Magnesium chloride hexahydrate 20 % w/v PEG 6000 10 % v/v Ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.28259 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28259 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→29.43 Å / Num. obs: 12643 / % possible obs: 99.69 % / 冗長度: 75.9 % / Biso Wilson estimate: 39.61 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 38.1
反射 シェル解像度: 1.92→1.989 Å / Num. unique obs: 1204 / CC1/2: 0.733

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc7_3834精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.92→29.43 Å / SU ML: 0.2052 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.7166
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2293 2298 10.04 %
Rwork0.1974 20587 -
obs0.2005 12642 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→29.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数938 0 4 33 975
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0129958
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.43541296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0669139
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0094170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.5835342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.92-1.960.32771380.30061266X-RAY DIFFRACTION95.84
1.96-2.010.3121370.26141270X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.060.26241500.24011302X-RAY DIFFRACTION100
2.06-2.110.23211420.23841277X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.180.28651450.23261274X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.250.23291450.20531302X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.330.21611420.20611300X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.420.22771430.20781281X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.530.25741390.20491295X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.660.27271480.19971279X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.830.21261440.20751290X-RAY DIFFRACTION100
2.83-3.050.20951460.19941284X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.350.26991410.20521288X-RAY DIFFRACTION100
3.36-3.830.23531420.17851295X-RAY DIFFRACTION100
3.84-4.830.17461470.17031291X-RAY DIFFRACTION100
4.84-29.430.23531490.19861293X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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