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- PDB-9lgs: R-degron fused ZZ-domain of the Arabidopsis thaliana E3 ubiquitin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lgs
タイトルR-degron fused ZZ-domain of the Arabidopsis thaliana E3 ubiquitin-protein ligase BIG
要素Auxin transport protein BIG
キーワードLIGASE / complex / ZZ-domain / Arabidopsis thaliana / BIG / E3-ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


inflorescence morphogenesis / unidimensional cell growth / lateral root formation / auxin polar transport / root development / photomorphogenesis / response to fungus / response to auxin / auxin-activated signaling pathway / plasmodesma ...inflorescence morphogenesis / unidimensional cell growth / lateral root formation / auxin polar transport / root development / photomorphogenesis / response to fungus / response to auxin / auxin-activated signaling pathway / plasmodesma / zinc ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Zinc finger ZZ-type signature. ...: / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4-like domain / E3 ubiquitin ligase UBR4, C-terminal / E3 ubiquitin ligase UBR4-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 / UBR4 E3 catalytic module profile. / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Auxin transport protein BIG
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Yang, W.S. / Lee, J. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A2C3008285 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021M3A9I4030068 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022M3A9G8082638 韓国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Architecture of the UBR4 complex, a giant E4 ligase central to eukaryotic protein quality control.
著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee ...著者: Daniel B Grabarczyk / Julian F Ehrmann / Paul Murphy / Woo Seok Yang / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Luiza Deszcz / Jana Neuhold / Alexander Schleiffer / Alexandra Shulkina / Juyeon Lee / Jin Seok Shin / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Eszter Zavodszky / Hyun Kyu Song / Ramanujan S Hegde / Tim Clausen /
要旨: Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome ...Eukaryotic cells have evolved sophisticated quality control mechanisms to eliminate aggregation-prone proteins that compromise cellular health. Central to this defense is the ubiquitin-proteasome system, where UBR4 acts as an essential E4 ubiquitin ligase, amplifying degradation marks on defective proteins. Cryo-electron microscopy analysis of UBR4 in complex with its cofactors KCMF1 and CALM1 reveals a massive 1.3-megadalton ring structure, featuring a central substrate-binding arena and flexibly attached catalytic units. Our structure shows how UBR4 binds substrate and extends lysine-48-specific ubiquitin chains. Efficient substrate targeting depends on both preubiquitination and specific N-degrons, with KCMF1 acting as a key substrate filter. The architecture of the E4 megacomplex is conserved across eukaryotes, but species-specific adaptations allow UBR4 to perform its precisely tuned quality control function in diverse cellular environments.
履歴
登録2025年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Auxin transport protein BIG
B: Auxin transport protein BIG
C: Auxin transport protein BIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,87812
ポリマ－20,3093
非ポリマー5699
水2,720151
1
A: Auxin transport protein BIG
B: Auxin transport protein BIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9198
ポリマ－13,5402
非ポリマー3796
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Auxin transport protein BIG
ヘテロ分子

C: Auxin transport protein BIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9198
ポリマ－13,5402
非ポリマー3796
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.747, 146.855, 48.734
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Space group name HallC22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z
#8: -x+1/2,-y+1/2,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2703-

NI

21B-2703-

NI

31C-2703-

NI

41C-2816-

HOH

51C-2820-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 2611 through 2627 or resid 2629...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 2611 through 2627 or resid 2629...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 2611 through 2627 or resid 2629...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ARGARGLEULEUAA2611 - 26271 - 17
d_12ARGARGCYSCYSAA2629 - 264219 - 32
d_13ALAALAASPASPAA2644 - 265234 - 42
d_14PROPROILEILEAA2655 - 266945 - 59
d_15ZNZNZNZNAD2701
d_16ZNZNZNZNAE2702
d_21ARGARGLEULEUBB2611 - 26271 - 17
d_22ARGARGCYSCYSBB2629 - 264219 - 32
d_23ALAALAASPASPBB2644 - 265234 - 42
d_24PROPROILEILEBB2655 - 266945 - 59
d_25ZNZNZNZNBG2701
d_26ZNZNZNZNBH2702
d_31ARGARGLEULEUCC2611 - 26271 - 17
d_32ARGARGCYSCYSCC2629 - 264219 - 32
d_33ALAALAASPASPCC2644 - 265234 - 42
d_34PROPROILEILECC2655 - 266945 - 59
d_35ZNZNZNZNCJ2701
d_36ZNZNZNZNCK2702

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.378529673803, -0.925589066291, -0.000407936435162), (-0.925566108253, -0.378517101103, -0.00722380974366), (0.00653186839883, 0.00311199848459, -0.999973824738)46.402977714, 69.0929307364, -2.57142439631
2given(0.576471623067, 0.817112570851, 0.00274123241659), (0.817067739026, -0.576470406483, 0.00906533457555), (0.00898763820612, -0.00298613556364, -0.999955151671)-1.66366591087, 4.8623549043, -1.30497560994

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要素

#1: タンパク質 Auxin transport protein BIG / Protein ATTENUATED SHADE AVOIDANCE 1 / Protein CORYMBOSA1 / Protein DARK OVER-EXPRESSION OF CAB 1 / ...Protein ATTENUATED SHADE AVOIDANCE 1 / Protein CORYMBOSA1 / Protein DARK OVER-EXPRESSION OF CAB 1 / Protein LOW PHOSPHATE-RESISTANT ROOT 1 / Protein TRANSPORT INHIBITOR RESPONSE 3 / Protein UMBRELLA 1


分子量: 6769.792 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: BIG, ASA1, CRM1, DOC1, GA6, LPR1, TIR3, UMB1, At3g02260, F14P3.9
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SRU2
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 15% w/v Polyethylene glycol 3,350 0.1 M HEPES sodium pH 7.0 0.01 M Magnesium chloride hexahydrate 0.005 M Nickel(II) chloride hexahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 46158 / % possible obs: 99.23 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 12.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.728 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 46148

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc7_3834精密化
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→36.71 Å / SU ML: 0.1493 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.2884
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1846 2003 4.34 %
Rwork0.1753 44145 -
obs0.1757 46148 98.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→36.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1404 0 9 151 1564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00931446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2091980
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0857219
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0097261
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.3686543
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.662684675846
ens_1d_3AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.615432718344
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.530.29911340.29772916X-RAY DIFFRACTION91.65
1.53-1.570.25921430.23373073X-RAY DIFFRACTION98.11
1.57-1.620.22811290.19913108X-RAY DIFFRACTION98.96
1.62-1.670.18821500.1743139X-RAY DIFFRACTION99.19
1.67-1.730.16541430.16813124X-RAY DIFFRACTION99.15
1.73-1.80.18741360.16613130X-RAY DIFFRACTION99
1.8-1.880.20031420.173124X-RAY DIFFRACTION99.36
1.88-1.980.18811470.17633170X-RAY DIFFRACTION99.52
1.98-2.110.1741430.17383158X-RAY DIFFRACTION99.76
2.11-2.270.16651460.17033159X-RAY DIFFRACTION99.79
2.27-2.50.17821450.16573194X-RAY DIFFRACTION99.97
2.5-2.860.1941450.16453241X-RAY DIFFRACTION100
2.86-3.60.17021500.16663227X-RAY DIFFRACTION99.97
3.61-36.710.17541500.17543382X-RAY DIFFRACTION99.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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