+
データを開く
-
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9i8n | ||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | NEDD1-bound native vertebrate gamma-tubulin ring complex from Xenopus laevis | ||||||||||||||||||||||||
要素 |
| ||||||||||||||||||||||||
キーワード | CELL CYCLE / cytoskeleton / microtubule / microtubule nucleation / complex / template / cap / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / nedd1 / neural precursor cell-expressed developmentally down-regulated 1 | ||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / microtubule minus-end binding / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization ...microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / microtubule minus-end binding / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule nucleation / dense body / gamma-tubulin binding / mitotic sister chromatid segregation / mitotic spindle assembly / spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / centriole / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle / spindle pole / mitotic cell cycle / actin cytoskeleton / cytoskeleton / microtubule / ciliary basal body / cell division / focal adhesion / hydrolase activity / centrosome / GTP binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | |||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Vermeulen, B.J.A. / Pfeffer, S. | ||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | ドイツ, 7件
| ||||||||||||||||||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025タイトル: Structural mechanisms for centrosomal recruitment and organization of the microtubule nucleator γ-TuRC. 著者: Qi Gao / Florian W Hofer / Sebastian Filbeck / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Charlotte Kaplan / Maja Zezlina / Cornelia Sala / Hyesu Shin / Oliver J Gruss / Elmar ...著者: Qi Gao / Florian W Hofer / Sebastian Filbeck / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Charlotte Kaplan / Maja Zezlina / Cornelia Sala / Hyesu Shin / Oliver J Gruss / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer / ![]() 要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) acts as a structural template for microtubule formation at centrosomes, associating with two main compartments: the pericentriolar material and the centriole ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) acts as a structural template for microtubule formation at centrosomes, associating with two main compartments: the pericentriolar material and the centriole lumen. In the pericentriolar material, the γ-TuRC is involved in microtubule organization, while the function of the centriole lumenal pool remains unclear. The conformational landscape of the γ-TuRC, which is crucial for its activity, and its centrosomal anchoring mechanisms, which determine γ-TuRC activity and turnover, are not understood. Using cryo-electron tomography, we analyze γ-TuRCs in human cells and purified centrosomes. Pericentriolar γ-TuRCs simultaneously associate with the essential adapter NEDD1 and the microcephaly protein CDK5RAP2. NEDD1 forms a tetrameric structure at the γ-TuRC base through interactions with four GCP3/MZT1 modules and GCP5/6-specific extensions, while multiple copies of CDK5RAP2 engage the γ-TuRC in two distinct binding patterns to promote γ-TuRC closure and activation. In the centriole lumen, the microtubule branching factor Augmin tethers a condensed cluster of γ-TuRCs to the centriole wall with defined directional orientation. Centriole-lumenal γ-TuRC-Augmin is protected from degradation during interphase and released in mitosis to aid chromosome alignment. This study provides a unique view on γ-TuRC structure and molecular organization at centrosomes and identifies an important cellular function of centriole-lumenal γ-TuRCs. | ||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
|
-
構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9i8n.cif.gz | 2.9 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9i8n.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 9i8n.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i8/9i8n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i8/9i8n | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
| 登録構造単位 | ![]()
|
|---|---|
| 1 |
|
-
要素
-Gamma-tubulin complex ... , 5種, 19分子 ACEGMBDFHNOQRSTIKJL
| #1: タンパク質 | 分子量: 103468.312 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: A0A8J0T6B8 #2: タンパク質 | 分子量: 103789.352 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: O73787 #3: タンパク質 | 分子量: 76122.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: Q642S3 #4: タンパク質 | | 分子量: 117577.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: A0A1L8HGZ5 #5: タンパク質 | | 分子量: 193069.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: A0A974HT83 |
|---|
-タンパク質 , 4種, 25分子 PUVWXabcdefghijklmnopqrst
| #6: タンパク質 | 分子量: 41812.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: O93400 | ||||
|---|---|---|---|---|---|
| #7: タンパク質 | 分子量: 73215.234 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: A0A8J0Q0Y8 #8: タンパク質 | 分子量: 51226.719 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: P23330 #9: タンパク質 | 分子量: 7749.854 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) 参照: UniProt: Q5U4M5 |
-詳細
| Has protein modification | N |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
| 構成要素 | 名称: Tetramer of NEDD1 bound to the gamma-tubulin ring complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: |
| 緩衝液 | pH: 8 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 51 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-
解析
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
|---|---|
| 3次元再構成 | 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 299022 / 対称性のタイプ: POINT |
| 原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL |
ムービー
コントローラー
万見について





ドイツ, 7件
引用












PDBj








FIELD EMISSION GUN