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万見
- PDB-9i8h: Outwards conformation' of the human gamma-TuRC from purified cent... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i8h
タイトルOutwards conformation' of the human gamma-TuRC from purified centrosomes obtained by rigid body docking
要素
  • (Gamma-tubulin complex component ...) x 5
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Mitotic-spindle organizing protein 1
  • Tubulin gamma-1 chain
キーワードCELL CYCLE / centrosome / cytoskeleton / microtubule / microtubule nucleation / complex / template / cap / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / nedd1 / neural precursor cell-expressed developmentally down-regulated 1 / CDK5RAP2 / cyclin-dependent kinase 5 regulatory subunit associated protein 2
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex ...microtubule nucleation by interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex localization / microtubule nucleator activity / positive regulation of norepinephrine uptake / polar microtubule / interphase microtubule organizing center / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / mitotic spindle microtubule / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / meiotic spindle organization / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Gap junction degradation / GBAF complex / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / Cell-extracellular matrix interactions / microtubule nucleation / dense body / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / gamma-tubulin binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / non-motile cilium / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / positive regulation of double-strand break repair / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / pericentriolar material / positive regulation of stem cell population maintenance / cell leading edge / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / microtubule organizing center / brush border / mitotic sister chromatid segregation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / kinesin binding / negative regulation of cell differentiation / mitotic spindle assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / single fertilization / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / substantia nigra development / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / axonogenesis / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / calyx of Held / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / condensed nuclear chromosome / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / adherens junction / positive regulation of cell differentiation
類似検索 - 分子機能
Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal ...Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Actin / Actin family / Actin / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tubulin gamma-1 chain / Actin, cytoplasmic 1 / Mitotic-spindle organizing protein 1 / Gamma-tubulin complex component 3 / Gamma-tubulin complex component 6 / Gamma-tubulin complex component 5 / Gamma-tubulin complex component 2 / Gamma-tubulin complex component 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 23.2 Å
データ登録者Hofer, F.W. / Pfeffer, S.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)DFG Schi 295/4-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG SCHI 295/11-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG PF 963/4-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural mechanisms for centrosomal recruitment and organization of the microtubule nucleator γ-TuRC.
著者: Qi Gao / Florian W Hofer / Sebastian Filbeck / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Charlotte Kaplan / Maja Zezlina / Cornelia Sala / Hyesu Shin / Oliver J Gruss / Elmar ...著者: Qi Gao / Florian W Hofer / Sebastian Filbeck / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Charlotte Kaplan / Maja Zezlina / Cornelia Sala / Hyesu Shin / Oliver J Gruss / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) acts as a structural template for microtubule formation at centrosomes, associating with two main compartments: the pericentriolar material and the centriole ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) acts as a structural template for microtubule formation at centrosomes, associating with two main compartments: the pericentriolar material and the centriole lumen. In the pericentriolar material, the γ-TuRC is involved in microtubule organization, while the function of the centriole lumenal pool remains unclear. The conformational landscape of the γ-TuRC, which is crucial for its activity, and its centrosomal anchoring mechanisms, which determine γ-TuRC activity and turnover, are not understood. Using cryo-electron tomography, we analyze γ-TuRCs in human cells and purified centrosomes. Pericentriolar γ-TuRCs simultaneously associate with the essential adapter NEDD1 and the microcephaly protein CDK5RAP2. NEDD1 forms a tetrameric structure at the γ-TuRC base through interactions with four GCP3/MZT1 modules and GCP5/6-specific extensions, while multiple copies of CDK5RAP2 engage the γ-TuRC in two distinct binding patterns to promote γ-TuRC closure and activation. In the centriole lumen, the microtubule branching factor Augmin tethers a condensed cluster of γ-TuRCs to the centriole wall with defined directional orientation. Centriole-lumenal γ-TuRC-Augmin is protected from degradation during interphase and released in mitosis to aid chromosome alignment. This study provides a unique view on γ-TuRC structure and molecular organization at centrosomes and identifies an important cellular function of centriole-lumenal γ-TuRCs.
履歴
登録2025年2月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-tubulin complex component 2
B: Gamma-tubulin complex component 3
C: Gamma-tubulin complex component 2
D: Gamma-tubulin complex component 3
E: Gamma-tubulin complex component 2
F: Gamma-tubulin complex component 3
G: Gamma-tubulin complex component 2
H: Gamma-tubulin complex component 3
I: Gamma-tubulin complex component 4
J: Gamma-tubulin complex component 5
K: Gamma-tubulin complex component 4
L: Gamma-tubulin complex component 6
M: Gamma-tubulin complex component 2
T: Gamma-tubulin complex component 3
U: Actin, cytoplasmic 1
P: Gamma-tubulin complex component 6
Q: Mitotic-spindle organizing protein 1
R: Gamma-tubulin complex component 3
S: Mitotic-spindle organizing protein 1
a: Tubulin gamma-1 chain
b: Tubulin gamma-1 chain
c: Tubulin gamma-1 chain
d: Tubulin gamma-1 chain
e: Tubulin gamma-1 chain
f: Tubulin gamma-1 chain
g: Tubulin gamma-1 chain
h: Tubulin gamma-1 chain
i: Tubulin gamma-1 chain
j: Tubulin gamma-1 chain
k: Tubulin gamma-1 chain
l: Tubulin gamma-1 chain
m: Tubulin gamma-1 chain
t: Tubulin gamma-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,590,83748
ポリマ－2,584,20533
非ポリマー6,63215
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Gamma-tubulin complex component ... , 5種, 16分子 ACEGMBDFHTRIKJLP

#1: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 2 / hGCP2 / Gamma-ring complex protein 103 kDa / hGrip103 / Spindle pole body protein Spc97 homolog / hSpc97


分子量: 102666.953 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BSJ2
#2: タンパク質
Gamma-tubulin complex component 3 / hGCP3 / Gamma-ring complex protein 104 kDa / hGrip104 / Spindle pole body protein Spc98 homolog / hSpc98


分子量: 103710.102 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96CW5
#3: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 4 / hGCP4 / Gamma-ring complex protein 76 kDa / hGrip76


分子量: 76179.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UGJ1
#4: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 5 / GCP-5


分子量: 118467.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RT8
#5: タンパク質 Gamma-tubulin complex component 6 / GCP-6


分子量: 200733.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RT7

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タンパク質 , 3種, 17分子 UQSabcdefghijklmt

#6: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41957.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P60709, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#7: タンパク質 Mitotic-spindle organizing protein 1 / Mitotic-spindle organizing protein associated with a ring of gamma-tubulin 1


分子量: 8485.724 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q08AG7
#8: タンパク質
Tubulin gamma-1 chain / Gamma-1-tubulin / Gamma-tubulin complex component 1 / GCP-1


分子量: 51241.797 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23258

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非ポリマー , 2種, 15分子

#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: gamma-tubulin ring complex from purified human centrosomes
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6, #8 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Organelle: Centrosome
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
110 mMPipes1
20.1 %Triton X-1001
30.1 %beta-mercaptoethanol1
460 %sucrose1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm
撮影電子線照射量: 5.3 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 217.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1PyTom0.971volume selection
2Warp1.09volume selection
5RELION3.1CTF補正
12RELION3.1最終オイラー角割当
13RELION3.1分類
14RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 23.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 739 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 50 / Num. of volumes extracted: 65786
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 6V6S

6v6s


Accession code: 6V6S / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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