+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9hvq | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of the transcribing Pol II-DSIF-PAF-SPT6-RECQL5 complex | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / transcription elongation / DNA helicase / transcription-coupled repair / RNA polymerase II | ||||||
機能・相同性 | ![]() mitotic DNA-templated DNA replication / blastocyst growth / Ski complex / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / positive regulation of mRNA 3'-end processing / Cdc73/Paf1 complex / inner cell mass cell differentiation / regulation of isotype switching / chromosome separation ...mitotic DNA-templated DNA replication / blastocyst growth / Ski complex / RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / positive regulation of mRNA 3'-end processing / Cdc73/Paf1 complex / inner cell mass cell differentiation / regulation of isotype switching / chromosome separation / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / regulation of muscle cell differentiation / endodermal cell fate commitment / regulation of mRNA export from nucleus / cellular response to camptothecin / negative regulation of myeloid cell differentiation / DSIF complex / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / trophectodermal cell differentiation / blastocyst hatching / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / regulation of mRNA processing / nucleosome organization / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / blastocyst formation / nuclear lumen / mRNA 3'-end processing / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / transcription preinitiation complex / DNA 3'-5' helicase / DNA metabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / stem cell population maintenance / interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / negative regulation of gene expression, epigenetic / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II complex binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / positive regulation of macroautophagy / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / positive regulation of Wnt signaling pathway / protein localization to nucleus / mRNA transport / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription by RNA polymerase III / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / transcription by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / negative regulation of fibroblast proliferation / Formation of RNA Pol II elongation complex / DNA helicase activity / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / rescue of stalled ribosome / DNA-directed RNA polymerase complex / SH2 domain binding / RNA splicing 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2 Å | ||||||
![]() | Zhang, L. / Zhang, S. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of RECQL5-induced RNA polymerase II transcription braking and subsequent reactivation. 著者: Luojia Zhang / Yuliya Gordiyenko / Tomos Morgan / Catarina Franco / Ana Tufegdžić Vidaković / Suyang Zhang / ![]() 要旨: Abnormally fast transcription elongation can lead to detrimental consequences such as transcription-replication collisions, altered alternative splicing patterns and genome instability. Therefore, ...Abnormally fast transcription elongation can lead to detrimental consequences such as transcription-replication collisions, altered alternative splicing patterns and genome instability. Therefore, elongating RNA polymerase II (Pol II) requires mechanisms to slow its progression, yet the molecular basis of transcription braking remains unclear. RECQL5 is a DNA helicase that functions as a general elongation factor by slowing down Pol II. Here we report cryo-electron microscopy structures of human RECQL5 bound to multiple transcription elongation complexes. Combined with biochemical analysis, we identify an α-helix of RECQL5 responsible for binding Pol II and slowdown of transcription elongation. We further reveal that the transcription-coupled DNA repair (TCR) complex allows Pol II to overcome RECQL5-induced transcription braking through concerted actions of its translocase activity and competition with RECQL5 for engaging Pol II. Additionally, RECQL5 inhibits TCR-mediated Pol II ubiquitination to prevent activation of the DNA repair pathway. Our results suggest a model in which RECQL5 and the TCR complex coordinately regulate transcription elongation rates to ensure transcription efficiency while maintaining genome stability. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 195.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 313.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 52443MC ![]() 9hvoC ![]() 9hwgC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-DNA-directed RNA polymerase ... , 7種, 7分子 ABCEGIK
#1: タンパク質 | 分子量: 217450.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 134041.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 31439.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RNA polymerase ... , 3種, 3分子 DLV
#4: タンパク質 | 分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#12: タンパク質 | 分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 60052.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 3種, 3分子 FHJ
#6: タンパク質 | 分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#8: タンパク質 | 分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Transcription elongation factor ... , 3種, 3分子 MYZ
#13: タンパク質 | 分子量: 199330.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
---|---|
#23: タンパク質 | 分子量: 13210.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
#24: タンパク質 | 分子量: 121145.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 NT
#14: DNA鎖 | 分子量: 19546.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
---|---|
#18: DNA鎖 | 分子量: 14672.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-タンパク質 , 3種, 3分子 OWX
#15: タンパク質 | 分子量: 109024.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
---|---|
#21: タンパク質 | 分子量: 33617.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#22: タンパク質 | 分子量: 60673.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 P
#16: RNA鎖 | 分子量: 4853.993 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
---|
-RNA polymerase-associated protein ... , 2種, 2分子 QU
#17: タンパク質 | 分子量: 133715.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
---|---|
#19: タンパク質 | 分子量: 75514.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 9分子 


#25: 化合物 | ChemComp-ZN / #26: 化合物 | ChemComp-MG / | |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|---|
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Pol II-DSIF-PAF-SPT6-RECQL5 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#24 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 50 mM KCl, 4 mM MgCl2, 1 mM DTT |
試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 96000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 71964 |
-
解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21.2_5419: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 66771 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|