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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9h90 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the Vibrio natrigens 30S ribosomal subunit in complex with spectinomycin. | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / Vibrio natriegens / Bac5 / Bactenecin 5 / 50S / V. natriegens | |||||||||
機能・相同性 | ![]() ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex ...ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
![]() | Raulf, K.F. / Koller, T.O. / Beckert, B. / Morici, M. / Lepak, A. / Bange, G. / Wilson, D.N. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structure of the Vibrio natriegens 70S ribosome in complex with the proline-rich antimicrobial peptide Bac5(1-17). 著者: Karoline Raulf / Timm O Koller / Bertrand Beckert / Alexander Lepak / Martino Morici / Mario Mardirossian / Marco Scocchi / Gert Bange / Daniel N Wilson / ![]() ![]() 要旨: Proline-rich antimicrobial peptides (PrAMPs) are produced as part of the innate immune response of animals, insects, and plants. The well-characterized mammalian PrAMP bactenecin-5 (Bac5) has been ...Proline-rich antimicrobial peptides (PrAMPs) are produced as part of the innate immune response of animals, insects, and plants. The well-characterized mammalian PrAMP bactenecin-5 (Bac5) has been shown to help fight bacterial infection by binding to the bacterial ribosome and inhibiting protein synthesis. In the absence of Bac5-ribosome structures, the binding mode of Bac5 and exact mechanism of action has remained unclear. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of Bac5 in complex with the 70S ribosome from the Gram-negative marine bacterium Vibrio natriegens. The structure shows that, despite sequence similarity to Bac7 and other type I PrAMPs, Bac5 displays a completely distinct mode of interaction with the ribosomal exit tunnel. Bac5 overlaps with the binding site of both A- and P-site transfer RNAs bound at the peptidyltransferase center, suggesting that this type I PrAMP can interfere with late stages of translation initiation as well as early stages of elongation. Collectively, our study presents a ribosome structure from V. natriegens, a fast-growing bacterium that has interesting biotechnological and synthetic biology applications, as well as providing additional insights into the diverse binding modes that type I PrAMPs can utilize to inhibit protein synthesis. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 937 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 89.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 152 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 51946MC ![]() 9h91C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-30S ribosomal protein ... , 16種, 16分子 uCohfedItrqplkDJ
#1: タンパク質 | 分子量: 8512.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 25598.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 10084.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 14027.628 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 14994.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 17609.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 23392.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 14638.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 9590.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 8861.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 9605.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 9080.427 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 13738.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 13916.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 11481.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 11741.673 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 Ga
#10: RNA鎖 | 分子量: 500566.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 17765.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 2種, 5分子 


#19: 化合物 | ChemComp-SCM / |
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#20: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Structure of the Vibrio natriegens 30S ribosomal subunit in complex with spectinomycin タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#18 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 8 OD/ml ribosome concentration | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm |
撮影 | 電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0425 / カテゴリ: モデル精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 294068 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 2.8→233.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.75 / SU B: 13.523 / SU ML: 0.238 / ESU R: 0.254 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 64.992 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 47492 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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