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- PDB-9ftq: Drosophila golgi alpha-mannosidase II (dGMII) in complex with swa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ftq
タイトルDrosophila golgi alpha-mannosidase II (dGMII) in complex with swainsonine-configured alkyl indolizidine
要素Alpha-mannosidase 2
キーワードHYDROLASE / Inhibitor / glycosyl hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack ...mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack / protein glycosylation / carbohydrate binding / Golgi membrane / endoplasmic reticulum / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / : / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain ...Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / : / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosyl hydrolase, all-beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Alpha-mannosidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Bennett, M. / Koemans, T. / Overkleeft, H.S. / Davies, G.J.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2024
タイトル: Structure-guided design of C3-branched swainsonine as potent and selective human Golgi alpha-mannosidase (GMII) inhibitor.
著者: Koemans, T. / Bennett, M. / Ferraz, M.J. / Armstrong, Z. / Artola, M. / Aerts, J.M.F.G. / Codee, J.D.C. / Overkleeft, H.S. / Davies, G.J.
履歴
登録2024年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-mannosidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,7575
ポリマ－118,2081
非ポリマー5494
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area34980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.911, 90.908, 132.596
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-mannosidase 2 / Golgi alpha-mannosidase II / Man II / Golgi alpha-mannosidase IIa / Mannosyl-oligosaccharide 1 / 3- ...Golgi alpha-mannosidase II / Man II / Golgi alpha-mannosidase IIa / Mannosyl-oligosaccharide 1 / 3-1 / 6-alpha-mannosidase


分子量: 118208.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: alpha-Man-IIa, GmII, CG18802 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q24451, mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-A1IGC / swainsonine-configured alkyl indolizidine / (1S,2R,8R,8aR)-3-heptyl-1,2,3,5,6,7,8,8a-octahydroindolizine-1,2,8-triol


分子量: 271.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H29NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM succinate pH 7.0 and 6-12% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→74.98 Å / Num. obs: 39207 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.47→2.57 Å / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 4329 / CC1/2: 0.94 / Rsym value: 0.215

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.47→74.978 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 19.884 / SU ML: 0.386 / 交差検証法: NONE / ESU R: 0.611 / ESU R Free: 0.342 / 詳細: Hydrogens have not been used
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2977 1055 2.691 %
Rwork0.2079 38151 -
all0.21 --
obs-39206 99.868 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 52.146 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.299 Å2-0 Å20 Å2
2--0.213 Å2-0 Å2
3---0.086 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.47→74.978 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7970 0 27 85 8082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0128222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0721.82111183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.38951001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg8.378549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.038101305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg13.32410389
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.21219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1720.23608
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2780.25334
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1790.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1330.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.5435.2184019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.0999.4025015
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8085.1584203
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.4619.4616168
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it10.6552.62111904
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.47-2.5340.361820.35727530.35728350.8810.8871000.348
2.534-2.6030.473560.36227440.36528000.7810.8831000.349
2.603-2.6790.393640.33426370.33627010.860.8961000.316
2.679-2.7610.324760.32425570.32426350.9170.9199.92410.309
2.761-2.8520.36650.30224850.30325620.890.92399.53160.28
2.852-2.9520.375680.27424150.27724830.8760.941000.247
2.952-3.0630.325840.24523030.24823870.920.9561000.209
3.063-3.1880.328640.23522420.23823060.9350.9581000.203
3.188-3.3290.343620.21521590.21822210.9240.9671000.184
3.329-3.4910.293640.19320550.19621190.9440.9751000.162
3.491-3.680.299540.17819710.18220250.9470.9781000.155
3.68-3.9020.269570.17318680.17619260.9520.9899.94810.148
3.902-4.1710.283460.15717400.1618070.9430.98398.83790.132
4.171-4.5040.28440.16516490.16816930.940.9821000.14
4.504-4.9320.254480.15715160.15915640.9640.9831000.135
4.932-5.5110.193250.16514080.16614330.9730.9831000.144
5.511-6.3580.271340.15912420.16212770.9630.98599.92170.136
6.358-7.7730.302260.14910540.15210810.970.98799.90750.13
7.773-10.9340.113200.138240.1298580.9920.9998.36830.124
10.934-74.9780.383140.2775150.2795290.9170.9441000.272

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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