[日本語] English
万見
- PDB-9fh9: Structure of CyclinB1 N-terminus bound to the NCP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fh9
タイトルStructure of CyclinB1 N-terminus bound to the NCP
要素
  • (DNA (145-MER)) x 2
  • G2/mitotic-specific cyclin-B1
  • Histone H2A type 3
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードCELL CYCLE / Arginine anchor / NCP / Cyclin B1 / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin B1-CDK1 complex / positive regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / Mitotic Prophase / G2/M DNA replication checkpoint / Depolymerization of the Nuclear Lamina / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 ...cyclin B1-CDK1 complex / positive regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / Mitotic Prophase / G2/M DNA replication checkpoint / Depolymerization of the Nuclear Lamina / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / MASTL Facilitates Mitotic Progression / positive regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Phosphorylation of Emi1 / patched binding / Transcriptional regulation by RUNX2 / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Phosphorylation of the APC/C / mitotic cell cycle phase transition / outer kinetochore / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / UV-damage excision repair / Polo-like kinase mediated events / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Condensation of Prometaphase Chromosomes / nucleosome disassembly / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / mitotic metaphase chromosome alignment / ubiquitin-like protein ligase binding / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / CENP-A containing nucleosome / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Inhibition of DNA recombination at telomere / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / telomere organization / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / positive regulation of mitotic cell cycle / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / mitotic spindle organization / DNA methylation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / Metalloprotease DUBs / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / spindle pole / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / G2/M transition of mitotic cell cycle / UCH proteinases / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks
類似検索 - 分子機能
: / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain ...: / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / G2/mitotic-specific cyclin-B1 / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2A type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Young, R.V.C. / Muhammad, R. / Alfieri, C.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
The Institute of Cancer Research (ICR) 英国
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Spatial control of the APC/C ensures the rapid degradation of cyclin B1.
著者: Luca Cirillo / Rose Young / Sapthaswaran Veerapathiran / Annalisa Roberti / Molly Martin / Azzah Abubacar / Camilla Perosa / Catherine Coates / Reyhan Muhammad / Theodoros I Roumeliotis / ...著者: Luca Cirillo / Rose Young / Sapthaswaran Veerapathiran / Annalisa Roberti / Molly Martin / Azzah Abubacar / Camilla Perosa / Catherine Coates / Reyhan Muhammad / Theodoros I Roumeliotis / Jyoti S Choudhary / Claudio Alfieri / Jonathon Pines /
要旨: The proper control of mitosis depends on the ubiquitin-mediated degradation of the right mitotic regulator at the right time. This is effected by the Anaphase Promoting Complex/Cyclosome (APC/C) ...The proper control of mitosis depends on the ubiquitin-mediated degradation of the right mitotic regulator at the right time. This is effected by the Anaphase Promoting Complex/Cyclosome (APC/C) ubiquitin ligase that is regulated by the Spindle Assembly Checkpoint (SAC). The SAC prevents the APC/C from recognising Cyclin B1, the essential anaphase and cytokinesis inhibitor, until all chromosomes are attached to the spindle. Once chromosomes are attached, Cyclin B1 is rapidly degraded to enable chromosome segregation and cytokinesis. We have a good understanding of how the SAC inhibits the APC/C, but relatively little is known about how the APC/C recognises Cyclin B1 as soon as the SAC is turned off. Here, by combining live-cell imaging, in vitro reconstitution biochemistry, and structural analysis by cryo-electron microscopy, we provide evidence that the rapid recognition of Cyclin B1 in metaphase requires spatial regulation of the APC/C. Using fluorescence cross-correlation spectroscopy, we find that Cyclin B1 and the APC/C primarily interact at the mitotic apparatus. We show that this is because Cyclin B1, like the APC/C, binds to nucleosomes, and identify an 'arginine-anchor' in the N-terminus as necessary and sufficient for binding to the nucleosome. Mutating the arginine anchor on Cyclin B1 reduces its interaction with the APC/C and delays its degradation: cells with the mutant, non-nucleosome-binding Cyclin B1 become aneuploid, demonstrating the physiological relevance of our findings. Together, our data demonstrate that mitotic chromosomes promote the efficient interaction between Cyclin B1 and the APC/C to ensure the timely degradation of Cyclin B1 and genomic stability.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography.
著者: Pavel V Afonine / Billy K Poon / Randy J Read / Oleg V Sobolev / Thomas C Terwilliger / Alexandre Urzhumtsev / Paul D Adams /
要旨: This article describes the implementation of real-space refinement in the phenix.real_space_refine program from the PHENIX suite. The use of a simplified refinement target function enables very fast ...This article describes the implementation of real-space refinement in the phenix.real_space_refine program from the PHENIX suite. The use of a simplified refinement target function enables very fast calculation, which in turn makes it possible to identify optimal data-restraint weights as part of routine refinements with little runtime cost. Refinement of atomic models against low-resolution data benefits from the inclusion of as much additional information as is available. In addition to standard restraints on covalent geometry, phenix.real_space_refine makes use of extra information such as secondary-structure and rotamer-specific restraints, as well as restraints or constraints on internal molecular symmetry. The re-refinement of 385 cryo-EM-derived models available in the Protein Data Bank at resolutions of 6 Å or better shows significant improvement of the models and of the fit of these models to the target maps.
履歴
登録2024年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
K: G2/mitotic-specific cyclin-B1
L: G2/mitotic-specific cyclin-B1
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 3
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 3
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (145-MER)
J: DNA (145-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,84312
ポリマ－204,84312
非ポリマー00
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#4: タンパク質 Histone H2A type 3 / H2A-clustered histone 25


分子量: 14151.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AC25, H2AW, HIST3H2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7L7L0
#5: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 45138.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: DNA鎖 DNA (145-MER)


分子量: 45610.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 7分子 KL

#1: タンパク質・ペプチド G2/mitotic-specific cyclin-B1


分子量: 2407.878 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The first 21 amino acids of cyclin B1 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14635
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Cyclin B1 NTD bound to the acidic path of the NCP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPEsC8H18N2O4S1
250 mMSodium chlorideNaCl1
30.5 mMTCEPC9H15O6P1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 66184 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 61.72 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005312654
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.628518332
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03642088
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00491317
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d31.37693745

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る