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- PDB-9f8o: Crystal Structure of PhzA/B from Burkholderia cepacia R18194 in c... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9f8o | ||||||
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Title | Crystal Structure of PhzA/B from Burkholderia cepacia R18194 in complex with [6-Hydroxy-2-(4-hydroxyphenyl)benzo[b]thiophen-3-yl]{2-[(2-morpholinoethyl)amino]phenyl}methanone | ||||||
![]() | Phenazine biosynthesis protein A/B | ||||||
![]() | BIOSYNTHETIC PROTEIN / pyocyanin / phenazine biosynthesis / virulence / inhibitor / ketosteroid-isomerase / cocrystal / PhzA/B / Burkholderia cepacia | ||||||
Function / homology | Phenazine biosynthesis protein A/B / Phenazine biosynthesis protein A/B / antibiotic biosynthetic process / NTF2-like domain superfamily / : / ACETATE ION / Phenazine biosynthesis protein A/B![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Thiemann, M. / Zimmermann, M. / Kunick, C. / Blankenfeldt, W. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: From Bones to Bugs: Structure-Based Development of Raloxifene-Derived Pathoblockers That Inhibit Pyocyanin Production in Pseudomonas aeruginosa. Authors: Thiemann, M. / Zimmermann, M. / Diederich, C. / Zhan, H. / Lebedev, M. / Pletz, J. / Baumgarten, J. / Handke, M. / Musken, M. / Breinbauer, R. / Krasteva-Christ, G. / Zanin, E. / Empting, M. ...Authors: Thiemann, M. / Zimmermann, M. / Diederich, C. / Zhan, H. / Lebedev, M. / Pletz, J. / Baumgarten, J. / Handke, M. / Musken, M. / Breinbauer, R. / Krasteva-Christ, G. / Zanin, E. / Empting, M. / Schiedel, M. / Kunick, C. / Blankenfeldt, W. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 398.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 9f8hC ![]() 9f8iC ![]() 9f8jC ![]() 9f8kC ![]() 9f8lC ![]() 9f8mC ![]() 9f8nC ![]() 9f8pC ![]() 9f8qC ![]() 9f8rC ![]() 9f8sC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 21531.025 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-ACT / #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | ChemComp-A1IAF / [ Mass: 474.571 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Formula: C27H26N2O4S / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 18.3% (w/v) PEG 3350, 0.1 M Bis-TRIS pH 6.56, 0.133 M lithium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 22, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.57→68.83 Å / Num. obs: 109154 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 14 |
Reflection shell | Resolution: 1.57→1.59 Å / Redundancy: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 5405 / CC1/2: 0.938 / Rpim(I) all: 0.254 / Rrim(I) all: 0.684 / % possible all: 98.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 27.86 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.57→53.07 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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