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- PDB-9f8l: Crystal Structure of PhzA/B from Burkholderia cepacia R18194 in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f8l
タイトルCrystal Structure of PhzA/B from Burkholderia cepacia R18194 in complex with [6-Hydroxy-2-(4-hydroxyphenyl)benzo[b]thiophen-3-yl](3-hydroxyphenyl)methanone
要素Phenazine biosynthesis protein A/B
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / pyocyanin / phenazine biosynthesis / virulence / inhibitor / ketosteroid-isomerase / cocrystal / PhzA/B / Burkholderia cepacia
機能・相同性Phenazine biosynthesis protein A/B / Phenazine biosynthesis protein A/B / antibiotic biosynthetic process / NTF2-like domain superfamily / : / Phenazine biosynthesis protein A/B
機能・相同性情報
生物種Burkholderia lata (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Thiemann, M. / Zimmermann, M. / Kunick, C. / Blankenfeldt, W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2025
タイトル: From Bones to Bugs: Structure-Based Development of Raloxifene-Derived Pathoblockers That Inhibit Pyocyanin Production in Pseudomonas aeruginosa.
著者: Thiemann, M. / Zimmermann, M. / Diederich, C. / Zhan, H. / Lebedev, M. / Pletz, J. / Baumgarten, J. / Handke, M. / Musken, M. / Breinbauer, R. / Krasteva-Christ, G. / Zanin, E. / Empting, M. ...著者: Thiemann, M. / Zimmermann, M. / Diederich, C. / Zhan, H. / Lebedev, M. / Pletz, J. / Baumgarten, J. / Handke, M. / Musken, M. / Breinbauer, R. / Krasteva-Christ, G. / Zanin, E. / Empting, M. / Schiedel, M. / Kunick, C. / Blankenfeldt, W.
履歴
登録2024年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenazine biosynthesis protein A/B
B: Phenazine biosynthesis protein A/B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,54610
ポリマ－43,0622
非ポリマー1,4848
水6,233346
1
A: Phenazine biosynthesis protein A/B
ヘテロ分子

A: Phenazine biosynthesis protein A/B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3628
ポリマ－43,0622
非ポリマー1,2996
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14560 Å2
手法PISA
2
B: Phenazine biosynthesis protein A/B
ヘテロ分子

B: Phenazine biosynthesis protein A/B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,73012
ポリマ－43,0622
非ポリマー1,66810
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area6210 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.995, 69.369, 69.182
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-205-

GOL

21A-441-

HOH

31B-440-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phenazine biosynthesis protein A/B


分子量: 21531.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Burkholderia lata (バクテリア) / 遺伝子: Bcep18194_B1568 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q396C9
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-A1IAL / (3-hydroxyphenyl)-[2-(4-hydroxyphenyl)-6-oxidanyl-1-benzothiophen-3-yl]methanone / [6-Hydroxy-2-(4-hydroxyphenyl)benzo[b]thiophen-3-yl](3-hydroxyphenyl)methanone


分子量: 362.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H14O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 15% (w/v) PEG monomethyl ether, 0.1 M MES pH 6.14, 0.122 M ammonium acetate, 5% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→53.18 Å / Num. obs: 79713 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.38→1.4 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.686 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3936 / CC1/2: 0.897 / Rpim(I) all: 0.278 / Rrim(I) all: 0.741

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSJan 10, 2022データ削減
Aimlessv0.7.7データスケーリング
PHASERv2.8.3位相決定
PHENIXv1.20.1-4487精密化
autoPROCv1.0.5 (20211020)data processing
PDB_EXTRACTv4.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.38→42.99 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1641 3961 4.97 %
Rwork0.1373 --
obs0.1386 79659 98.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.879 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→42.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2548 0 100 346 2994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012904
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1723953
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6231071
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011526
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.38-1.40.29211220.22562657X-RAY DIFFRACTION99
1.4-1.410.2361300.20092722X-RAY DIFFRACTION99
1.41-1.430.2191570.17662682X-RAY DIFFRACTION99
1.43-1.450.22631360.16032697X-RAY DIFFRACTION99
1.45-1.470.20321520.15892712X-RAY DIFFRACTION99
1.47-1.490.21041410.15582670X-RAY DIFFRACTION99
1.49-1.520.19651560.1472661X-RAY DIFFRACTION99
1.52-1.540.19871720.14752687X-RAY DIFFRACTION99
1.54-1.570.21051310.16132693X-RAY DIFFRACTION99
1.57-1.60.1671350.1552710X-RAY DIFFRACTION99
1.6-1.630.17141270.14192647X-RAY DIFFRACTION98
1.63-1.660.15811490.12762688X-RAY DIFFRACTION99
1.66-1.70.16391360.12322723X-RAY DIFFRACTION99
1.7-1.740.15421420.11372697X-RAY DIFFRACTION99
1.74-1.780.14681540.11162695X-RAY DIFFRACTION99
1.78-1.830.15251290.11142699X-RAY DIFFRACTION99
1.83-1.880.181310.12362724X-RAY DIFFRACTION99
1.88-1.940.1511370.12832696X-RAY DIFFRACTION99
1.94-2.010.14421490.12472716X-RAY DIFFRACTION99
2.01-2.090.16011340.12332742X-RAY DIFFRACTION99
2.09-2.190.15931340.12692703X-RAY DIFFRACTION99
2.19-2.30.16041190.12642688X-RAY DIFFRACTION98
2.3-2.450.1611450.12532747X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.640.18031350.1322708X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.90.15451730.13382708X-RAY DIFFRACTION99
2.9-3.320.1671620.14082723X-RAY DIFFRACTION99
3.32-4.190.14341330.12742708X-RAY DIFFRACTION98
4.19-42.990.16541400.16392795X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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