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万見
- PDB-9e82: ACKR3 phosphorylated by GRK5 in complex with arrestin2 and Fab7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9.0E+82
タイトルACKR3 phosphorylated by GRK5 in complex with arrestin2 and Fab7
要素
  • Atypical chemokine receptor 3
  • Beta-arrestin-1
  • Fab7 heavy chain
  • Fab7 light chain
  • SDF-1-beta(3-72)
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / complex / GPCR / arrestin / signaling / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


oculomotor nerve development / positive regulation of mesenchymal stem cell migration / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / telencephalon cell migration / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / response to ultrasound / MAP2K and MAPK activation / Activation of SMO / negative regulation of leukocyte tethering or rolling / Golgi Associated Vesicle Biogenesis ...oculomotor nerve development / positive regulation of mesenchymal stem cell migration / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / telencephalon cell migration / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / response to ultrasound / MAP2K and MAPK activation / Activation of SMO / negative regulation of leukocyte tethering or rolling / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Lysosome Vesicle Biogenesis / regulation of actin polymerization or depolymerization / C-X-C chemokine binding / CXCL12-activated CXCR4 signaling pathway / chemokine receptor binding / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / clathrin coat of coated pit / CXCR chemokine receptor binding / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / C-X-C chemokine receptor activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin heavy chain binding / positive regulation of vasculature development / Signaling by ROBO receptors / induction of positive chemotaxis / Clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / integrin activation / positive regulation of dopamine secretion / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to chemokine / clathrin-dependent endocytosis / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / C-C chemokine receptor activity / C-C chemokine binding / acetylcholine receptor binding / positive regulation of monocyte chemotaxis / G protein-coupled receptor internalization / chemokine activity / inositol hexakisphosphate binding / sensory perception / blood circulation / Chemokine receptors bind chemokines / scavenger receptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (s) signalling events / clathrin binding / positive regulation of calcium ion import / small molecule binding / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / pseudopodium / positive regulation of receptor internalization / animal organ regeneration / negative regulation of Notch signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / positive regulation of T cell migration / vasculogenesis / Nuclear signaling by ERBB4 / coreceptor activity / positive regulation of endothelial cell proliferation / clathrin-coated pit / positive regulation of neuron differentiation / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / chemokine-mediated signaling pathway / adult locomotory behavior / growth factor activity / cell chemotaxis / calcium-mediated signaling / defense response / positive regulation of protein phosphorylation / receptor internalization / G protein-coupled receptor binding / recycling endosome / response to peptide hormone / integrin binding / response to virus / neuron migration / chemotaxis / intracellular calcium ion homeostasis / protein transport / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / extracellular matrix / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / Estrogen-dependent gene expression / G alpha (i) signalling events / molecular adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to hypoxia / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / endosome / immune response / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
Atypical chemokine receptor 3 / : / CXC Chemokine domain / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain ...Atypical chemokine receptor 3 / : / CXC Chemokine domain / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Chemokine beta/gamma/delta / Intercrine alpha family (small cytokine C-X-C) (chemokine CXC). / Chemokine interleukin-8-like domain / Chemokine interleukin-8-like superfamily / Small cytokines (intecrine/chemokine), interleukin-8 like / G-protein coupled receptors family 1 signature. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Beta-arrestin-1 / Atypical chemokine receptor 3 / Stromal cell-derived factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chen, Q. / Fuller, J. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, デンマーク, 12件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA254402 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM117372 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI161880 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA221289 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA023168 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM137505 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL071818 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA023168 米国
Walther Cancer Foundation 米国
The Robertson FoundationIrvington Postdoctoral Fellowship 米国
Villum Fonden00025326 デンマーク
Ralph W. and Grace M. Showalter Research Trust4480108 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Effect of phosphorylation barcodes on arrestin binding to a chemokine receptor.
著者: Qiuyan Chen / Christopher T Schafer / Somnath Mukherjee / Kai Wang / Martin Gustavsson / James R Fuller / Katelyn Tepper / Thomas D Lamme / Yasmin Aydin / Parth Agrawal / Genki Terashi / Xin- ...著者: Qiuyan Chen / Christopher T Schafer / Somnath Mukherjee / Kai Wang / Martin Gustavsson / James R Fuller / Katelyn Tepper / Thomas D Lamme / Yasmin Aydin / Parth Agrawal / Genki Terashi / Xin-Qiu Yao / Daisuke Kihara / Anthony A Kossiakoff / Tracy M Handel / John J G Tesmer /
要旨: Unique phosphorylation 'barcodes' installed in different regions of an active seven-transmembrane receptor by different G-protein-coupled receptor (GPCR) kinases (GRKs) have been proposed to promote ...Unique phosphorylation 'barcodes' installed in different regions of an active seven-transmembrane receptor by different G-protein-coupled receptor (GPCR) kinases (GRKs) have been proposed to promote distinct cellular outcomes, but it is unclear whether or how arrestins differentially engage these barcodes. Here, to address this, we developed an antigen-binding fragment (Fab7) that recognizes both active arrestin2 (β-arrestin1) and arrestin3 (β-arrestin2) without interacting with bound receptor polypeptides. We used Fab7 to determine the structures of both arrestins in complex with atypical chemokine receptor 3 (ACKR3) phosphorylated in different regions of its C-terminal tail by either GRK2 or GRK5 (ref. ). The GRK2-phosphorylated ACKR3 resulted in more heterogeneous 'tail-mode' assemblies, whereas phosphorylation by GRK5 resulted in more rigid 'ACKR3-adjacent' assemblies. Unexpectedly, the finger loops of both arrestins engaged the micelle surface rather than the receptor intracellular pocket, with arrestin3 being more dynamic, partly because of its lack of a membrane-anchoring motif. Thus, both the region of the barcode and the arrestin isoform involved can alter the structure and dynamics of GPCR-arrestin complexes, providing a possible mechanistic basis for unique downstream cellular effects, such as the efficiency of chemokine scavenging and the robustness of arrestin binding in ACKR3.
履歴
登録2024年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin-1
B: SDF-1-beta(3-72)
H: Fab7 heavy chain
L: Fab7 light chain
R: Atypical chemokine receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,1806
ポリマ－149,7935
非ポリマー3871
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABR

#1: タンパク質 Beta-arrestin-1 / Arrestin beta-1 / Arrestin-2


分子量: 47055.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ARRB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17870
#2: タンパク質 SDF-1-beta(3-72)


分子量: 8189.663 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CXCL12, SDF1, SDF1A, SDF1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P48061
#5: タンパク質 Atypical chemokine receptor 3 / C-X-C chemokine receptor type 7 / CXC-R7 / CXCR-7 / Chemokine orphan receptor 1 / G-protein coupled ...C-X-C chemokine receptor type 7 / CXC-R7 / CXCR-7 / Chemokine orphan receptor 1 / G-protein coupled receptor 159 / G-protein coupled receptor RDC1 homolog / RDC-1


分子量: 45356.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACKR3, CMKOR1, CXCR7, GPR159, RDC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25106

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#3: 抗体 Fab7 heavy chain


分子量: 25720.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 抗体 Fab7 light chain


分子量: 23471.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#6: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human ACKR3 phosphorylated by GRK5 in complex with Arrestin3
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 56 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 104555 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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