+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9e2g | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of 48 nm repeat of microtubule doublet from T. brucei flagellum | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | MOTOR PROTEIN / flagella / microtubule | |||||||||
機能・相同性 | ![]() intraciliary transport particle / microtubule anchoring / cilium-dependent cell motility / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / axonemal microtubule / negative regulation of microtubule depolymerization / nucleoside-diphosphate kinase / ciliary plasm / nuclear lumen / UTP biosynthetic process ...intraciliary transport particle / microtubule anchoring / cilium-dependent cell motility / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / axonemal microtubule / negative regulation of microtubule depolymerization / nucleoside-diphosphate kinase / ciliary plasm / nuclear lumen / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / motile cilium / nucleoside diphosphate kinase activity / GTP biosynthetic process / positive regulation of cell motility / post-transcriptional regulation of gene expression / cyclosporin A binding / cortical cytoskeleton / phosphate ion binding / mitotic cytokinesis / axoneme / cilium assembly / alpha-tubulin binding / cytoplasmic microtubule / Hsp70 protein binding / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / Hsp90 protein binding / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic spindle / protein folding / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / cytoskeleton / hydrolase activity / calmodulin binding / ciliary basal body / cilium / ribosome / GTPase activity / calcium ion binding / GTP binding / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||
![]() | Xia, X. / Shimogawa, M.M. / Wang, H. / Liu, S. / Wijono, A. / Langousis, G. / Kassem, A.M. / Wohlschlegel, J.A. / Hill, K. / Zhou, Z.H. | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Trypanosome doublet microtubule structures reveal flagellum assembly and motility mechanisms. 著者: Xian Xia / Michelle M Shimogawa / Hui Wang / Samuel Liu / Angeline Wijono / Gerasimos Langousis / Ahmad M Kassem / James A Wohlschlegel / Kent L Hill / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: The flagellum of drives the parasite's characteristic screw-like motion and is essential for its replication, transmission, and pathogenesis. However, the molecular details of this process remain ...The flagellum of drives the parasite's characteristic screw-like motion and is essential for its replication, transmission, and pathogenesis. However, the molecular details of this process remain unclear. Here, we present high-resolution (up to 2.8 angstrom) cryo-electron microscopy structures of flagellar doublet microtubules (DMTs). Integrated modeling identified 154 different axonemal proteins inside and outside the DMT and, together with genetic and proteomic interrogation, revealed conserved and trypanosome-specific foundations of flagellum assembly and motility. We captured axonemal dynein motors in their pre-power stroke state. Comparing atomic models between pre- and post-power strokes defined how dynein structural changes drive sliding of adjacent DMTs during flagellar beating. This study illuminates structural dynamics underlying flagellar motility and identifies pathogen-specific proteins to consider for therapeutic interventions targeting neglected diseases. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 25.4 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 47451MC ![]() 9e5cC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-EF-hand domain-containing ... , 8種, 11分子 0A0B0C0D0E0S0T0X0Z1B1D
#1: タンパク質 | 分子量: 86973.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q387A9 #2: タンパク質 | | 分子量: 88366.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q57ZX1 #10: タンパク質 | | 分子量: 47731.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q581Q7 #11: タンパク質 | | 分子量: 48071.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q388A8 #15: タンパク質 | | 分子量: 30499.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q57XA3 #17: タンパク質 | | 分子量: 61839.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q383Y5 #19: タンパク質 | | 分子量: 34213.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q38F14 #21: タンパク質 | | 分子量: 36100.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q38AR7 |
---|
+タンパク質 , 38種, 362分子 0F0G0H0I0J0K0O0P0U0V0W0Y1A1C1E1G1H1K1L1M1N1O1P4X1Q1R1S1T1U2I...
-Cilia- and flagella-associated protein ... , 4種, 15分子 0M0N1V1W1X1Y1Z2A2B2C2D2O2P2Q2R
#6: タンパク質 | 分子量: 58689.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q57VE0 #32: タンパク質 | 分子量: 34593.465 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q38C25 #33: タンパク質 | 分子量: 67770.891 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q384Q0 #39: タンパク質 | 分子量: 58198.273 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q57UZ3 |
---|
-Nucleoside diphosphate kinase, ... , 2種, 2分子 0Q0R
#8: タンパク質 | 分子量: 37147.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q38DQ0, nucleoside-diphosphate kinase |
---|---|
#9: タンパク質 | 分子量: 38993.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q581Q9, nucleoside-diphosphate kinase |
-T. brucei spp.-specific ... , 2種, 3分子 1F1I1J
#23: タンパク質 | 分子量: 28844.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q38EE4 |
---|---|
#26: タンパク質 | 分子量: 46540.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q384L6 |
-Enkurin domain-containing ... , 4種, 10分子 2E2F2G2H3V3W3X3Y3Z4A
#34: タンパク質 | 分子量: 30264.260 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q385T0 #35: タンパク質 | 分子量: 42281.645 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q4GZB9 #47: タンパク質 | 分子量: 31393.762 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q583F4 #48: タンパク質 | 分子量: 30823.730 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q583F5 |
---|
-Trichohyalin-plectin-homology domain-containing ... , 2種, 12分子 2S2T2U2V2W2X2Y2Z3A3B3C3D
#40: タンパク質 | 分子量: 61310.469 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q386E1 #41: タンパク質 | 分子量: 41736.418 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q383H7 |
---|
-非ポリマー , 4種, 456分子 






#61: 化合物 | ChemComp-ZN / #62: 化合物 | ChemComp-GTP / #63: 化合物 | ChemComp-MG / #64: 化合物 | ChemComp-GDP / |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
---|---|
Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Trypanosoma brucei flagellum / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT 詳細: Demembraned flagella were split by mild protease treatment Entity ID: #60, #59, #51-#52, #56-#58, #50, #55, #49, #54, #47-#48, #53, #46, #36, #38, #34, #37, #35, #41, #43, #42, #40, #44, #39, #45, #28, #21-#22, #20, #25, #16, #27, #26, #23, #19, #29, #32, ...Entity ID: #60, #59, #51-#52, #56-#58, #50, #55, #49, #54, #47-#48, #53, #46, #36, #38, #34, #37, #35, #41, #43, #42, #40, #44, #39, #45, #28, #21-#22, #20, #25, #16, #27, #26, #23, #19, #29, #32, #31, #30, #33, #8, #13, #12, #11, #10, #14, #9, #24, #18, #15, #17, #5-#7, #1-#4 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 106694 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
-
解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化 |
---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 7830948 |
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 455012 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |