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- PDB-9cv9: Bufavirus 1 at pH 4.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cv9
タイトルBufavirus 1 at pH 4.0
要素VP1
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Bufavirus / parvovirus
機能・相同性Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / VP1
機能・相同性情報
生物種Bufavirus-1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Gulkis, M.C. / McKenna, R. / Bennett, A.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM082946 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2024
タイトル: Structural Characterization of Human Bufavirus 1: Receptor Binding and Endosomal pH-Induced Changes.
著者: Mitchell Gulkis / Mengxiao Luo / Paul Chipman / Mario Mietzsch / Maria Söderlund-Venermo / Antonette Bennett / Robert McKenna /
要旨: Bufaviruses (BuV) are members of the of the genus. They are non-enveloped, T = 1 icosahedral ssDNA viruses isolated from patients exhibiting acute diarrhea. The lack of treatment options and a ...Bufaviruses (BuV) are members of the of the genus. They are non-enveloped, T = 1 icosahedral ssDNA viruses isolated from patients exhibiting acute diarrhea. The lack of treatment options and a limited understanding of their disease mechanisms require studying these viruses on a molecular and structural level. In the present study, we utilize glycan arrays and cell binding assays to demonstrate that BuV1 capsid binds terminal sialic acid (SIA) glycans. Furthermore, using cryo-electron microscopy (cryo-EM), SIA is shown to bind on the 2/5-fold wall of the capsid surface. Interestingly, the capsid residues stabilizing SIA binding are conserved in all human BuVs identified to date. Additionally, biophysical assays illustrate BuV1 capsid stabilization during endo-lysosomal (pH 7.4-pH 4) trafficking and capsid destabilization at pH 3 and less, which correspond to the pH of the stomach. Hence, we determined the cryo-EM structures of BuV1 capsids at pH 7.4, 4.0, and 2.6 to 2.8 Å, 3.2 Å, and 2.7 Å, respectively. These structures reveal capsid structural rearrangements during endo-lysosomal escape and provide a potential mechanism for this process. The structural insights gained from this study will add to the general knowledge of human pathogenic parvoviruses. Furthermore, the identification of the conserved SIA receptor binding site among BuVs provides a possible targetable surface-accessible pocket for the design of small molecules to be developed as anti-virals for these viruses.
履歴
登録2024年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22024年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / em_admin
Item: _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP1
C: VP1
D: VP1
E: VP1
F: VP1
G: VP1
H: VP1
I: VP1
J: VP1
K: VP1
L: VP1
M: VP1
N: VP1
O: VP1
P: VP1
Q: VP1
R: VP1
S: VP1
T: VP1
U: VP1
V: VP1
W: VP1
X: VP1
Y: VP1
Z: VP1
a: VP1
b: VP1
c: VP1
d: VP1
e: VP1
f: VP1
g: VP1
h: VP1
i: VP1
j: VP1
k: VP1
l: VP1
m: VP1
n: VP1
o: VP1
p: VP1
q: VP1
r: VP1
s: VP1
t: VP1
u: VP1
v: VP1
w: VP1
x: VP1
y: VP1
z: VP1
1: VP1
2: VP1
3: VP1
4: VP1
5: VP1
6: VP1
7: VP1
8: VP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,832,59260
ポリマ－4,832,59260
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
VP1


分子量: 80543.203 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bufavirus-1 (ウイルス) / 遺伝子: BF-002 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A097PIM0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bufavirus-1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 4 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bufavirus-1 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: Sf9
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻直径: 260 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
220 mMMESC6H13NO4S1
320 mMSodium AcetateCH3COONa1
4150 mMSodium ChlorideNaCl1
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 100 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 75 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 827
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4.1粒子像選択
2Leginon画像取得
4cryoSPARC4.4.1CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC4.4.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.4.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.4.1分類
12cryoSPARC4.4.1３次元再構成
13PHENIX1.10-2155_2155:モデル精密化
14Coot0.8.9.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 121209
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55060 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 174.8 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 6BWX

6bwx


Accession code: 6BWX / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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