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万見
- PDB-9c1w: Structure of AKT2 with compound 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c1w
タイトルStructure of AKT2 with compound 3
要素RAC-beta serine/threonine-protein kinase
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Inhibitor / Kinase / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


retinal rod cell apoptotic process / PDE3B signalling / cellular response to high light intensity / Inhibition of TSC complex formation by PKB / positive regulation of cap-dependent translational initiation / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / Activation of AKT2 / AKT phosphorylates targets in the nucleus ...retinal rod cell apoptotic process / PDE3B signalling / cellular response to high light intensity / Inhibition of TSC complex formation by PKB / positive regulation of cap-dependent translational initiation / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / Activation of AKT2 / AKT phosphorylates targets in the nucleus / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / mammary gland epithelial cell differentiation / positive regulation of glucose metabolic process / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / peripheral nervous system myelin maintenance / glycogen biosynthetic process / AKT phosphorylates targets in the cytosol / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of cell motility / Co-inhibition by CTLA4 / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / fat cell differentiation / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Regulation of localization of FOXO transcription factors / positive regulation of protein targeting to membrane / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / positive regulation of glycogen biosynthetic process / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / FLT3 Signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / regulation of cell migration / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of D-glucose import / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein modification process / ruffle membrane / Regulation of PTEN stability and activity / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Regulation of TP53 Degradation / insulin receptor signaling pathway / PIP3 activates AKT signaling / cell cortex / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / early endosome / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / protein stabilization / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Kinase B beta, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Protein Kinase B beta, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RAC-beta serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Craven, G.B. / Ma, X. / Taunton, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Tobacco-Related Disease Research Program (TRDRP)T32FT4880 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Mutant-selective AKT inhibition through lysine targeting and neo-zinc chelation.
著者: Craven, G.B. / Chu, H. / Sun, J.D. / Carelli, J.D. / Coyne, B. / Chen, H. / Chen, Y. / Ma, X. / Das, S. / Kong, W. / Zajdlik, A.D. / Yang, K.S. / Reisberg, S.H. / Thompson, P.A. / Lipford, J.R. / Taunton, J.
履歴
登録2024年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22024年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32025年1月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAC-beta serine/threonine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6628
ポリマ－51,7491
非ポリマー9137
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.140, 76.140, 153.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 RAC-beta serine/threonine-protein kinase / Protein kinase Akt-2 / Protein kinase B beta / PKB beta / RAC protein kinase beta / RAC-PK-beta


分子量: 51749.109 Da / 分子数: 1 / 変異: P115A, G116A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKT2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P31751, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-XOO / 4-{2-[({4-[(2P)-2-(2-aminopyridin-3-yl)-5-phenyl-3H-imidazo[4,5-b]pyridin-3-yl]phenyl}methyl)amino]ethyl}-2-hydroxybenzaldehyde


分子量: 540.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H28N6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 20 % w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2024年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→27.7 Å / Num. obs: 35510 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 19.9 % / Biso Wilson estimate: 43.57 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2→2.071 Å / Num. unique obs: 3474 / CC1/2: 0.631

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→27.7 Å / SU ML: 0.2286 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.1748
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2416 1699 4.78 %
Rwork0.2048 33809 -
obs0.2066 35508 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3191 0 65 133 3389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00833329
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94014479
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0515472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072567
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.30371282
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.060.28861390.27032775X-RAY DIFFRACTION99.97
2.06-2.130.30221580.25112735X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.20.31771540.25142769X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.290.23371190.21392791X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.390.26671670.22642750X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.520.29351080.21312832X-RAY DIFFRACTION99.93
2.52-2.680.30341300.24692792X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.880.28871460.22122822X-RAY DIFFRACTION100
2.88-3.170.25851330.23482839X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.630.25461300.20642854X-RAY DIFFRACTION100
3.63-4.570.21621630.17912841X-RAY DIFFRACTION100
4.57-27.70.2071520.18533009X-RAY DIFFRACTION99.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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