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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8z82 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Photosynthetic LH1-RC-HiPIP complex from the purple bacterium Halorhodospira halophila | |||||||||||||||||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / LH1-RC | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() organelle inner membrane / aerobic electron transport chain / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / : / endomembrane system / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...organelle inner membrane / aerobic electron transport chain / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / : / endomembrane system / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å | |||||||||||||||||||||
![]() | Tani, K. / Kanno, R. / Nagashima, K.V.P. / Hiwatashi, N. / Kawakami, M. / Nakata, K. / Nagashima, S. / Inoue, K. / Takaichi, S. / Purba, E.R. ...Tani, K. / Kanno, R. / Nagashima, K.V.P. / Hiwatashi, N. / Kawakami, M. / Nakata, K. / Nagashima, S. / Inoue, K. / Takaichi, S. / Purba, E.R. / Hall, M. / Yu, L.-J. / Madigan, M.T. / Mizoguchi, A. / Humbel, B.M. / Kimura, Y. / Wang-Otomo, Z.-Y. | |||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A Native LH1-RC-HiPIP Supercomplex from an Extremophilic Phototroph. 著者: Kazutoshi Tani / Ryo Kanno / Kenji V P Nagashima / Mai Kawakami / Naho Hiwatashi / Kazuna Nakata / Sakiko Nagashima / Kazuhito Inoue / Shinichi Takaichi / Endang R Purba / Malgorzata Hall / ...著者: Kazutoshi Tani / Ryo Kanno / Kenji V P Nagashima / Mai Kawakami / Naho Hiwatashi / Kazuna Nakata / Sakiko Nagashima / Kazuhito Inoue / Shinichi Takaichi / Endang R Purba / Malgorzata Hall / Long-Jiang Yu / Michael T Madigan / Akira Mizoguchi / Bruno M Humbel / Yukihiro Kimura / Zheng-Yu Wang-Otomo / ![]() ![]() ![]() 要旨: Halorhodospira (Hlr.) halophila strain BN9622 is an extremely halophilic and alkaliphilic purple phototrophic bacterium and has been widely used as a model for exploring the osmoadaptive and ...Halorhodospira (Hlr.) halophila strain BN9622 is an extremely halophilic and alkaliphilic purple phototrophic bacterium and has been widely used as a model for exploring the osmoadaptive and photosynthetic strategies employed by phototrophic extreme halophiles that enable them to thrive in hypersaline environments. Here we present the cryo-EM structures of (1) a unique native Hlr. halophila triple-complex formed from light-harvesting (LH1), the reaction center (RC), and high-potential iron-sulfur protein (HiPIP) at 2.44 Å resolution, and (2) a HiPIP-free LH1-RC complex at 2.64 Å resolution. Differing from the LH1 in the Hlr. halophila LH1-LH2 co-complex where LH1 encircles LH2, the RC-associated LH1 complex consists of 16 (rather than 18) αβ-subunits circularly surrounding the RC. These distinct forms of LH1 indicate that the number of subunits in a Hlr. halophila LH1 complex is flexible and its size is a function of the photocomplex it encircles. Like LH1 in the LH1-LH2 co-complex, the RC-associated LH1 complex also contained two forms of αβ-polypeptides and both dimeric and monomeric molecules of bacteriochlorophyll a. The majority of the isolated Hlr. halophila LH1-RC complexes contained the electron donor HiPIP bound to the surface of the RC cytochrome subunit near the heme-1 group. The bound HiPIP consisted of an N-terminal functional domain and a long C-terminal extension firmly attached to the cytochrome subunit. Despite overall highly negative surface-charge distributions for both the cytochrome subunit and HiPIP, the interface between the two proteins was relatively uncharged and neutral, forming a pathway for electron tunneling. The structure of the Hlr. halophila LH1-RC-HiPIP complex provides insights into the mechanism of light energy acquisition coupled with a long-distance electron donating process toward the charge separation site in a multi-extremophilic phototroph. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 734.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 623.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 7.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 7.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 171.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 209.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 39836MC ![]() 8z83C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Photosynthetic reaction ... , 2種, 2分子 CH
#1: タンパク質 | 分子量: 40439.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A1WXF5 |
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#4: タンパク質 | 分子量: 30904.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A1WXI3 |
-Reaction center protein ... , 2種, 2分子 LM
#2: タンパク質 | 分子量: 30718.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A0A2L1K3P0 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 35925.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A0A2L1K3T5 |
-Antenna complex, alpha/beta ... , 4種, 32分子 AFKQUY37BGNRVZ48DIOSW159EJPTX260
#5: タンパク質 | 分子量: 7275.500 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A1WWW5 #6: タンパク質 | 分子量: 8068.154 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A1WWW6 #7: タンパク質 | 分子量: 7664.882 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A1WXF8 #8: タンパク質 | 分子量: 7893.913 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A1WXF9 |
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-タンパク質 / 糖 , 2種, 14分子 a

#15: 糖 | ChemComp-LMT / #9: タンパク質 | | 分子量: 15763.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: BN9622 / 参照: UniProt: A1WXH6 |
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-非ポリマー , 14種, 125分子 


























#10: 化合物 | ChemComp-HEC / #11: 化合物 | ChemComp-MG / | #12: 化合物 | ChemComp-Z41 / ( | #13: 化合物 | ChemComp-PLM / | #14: 化合物 | ChemComp-PGV / ( #16: 化合物 | ChemComp-BCL / #17: 化合物 | #18: 化合物 | #19: 化合物 | ChemComp-CDL / #20: 化合物 | ChemComp-FE / | #21: 化合物 | ChemComp-MQ8 / | #22: 化合物 | ChemComp-CRT / #23: 化合物 | ChemComp-SF4 / | #24: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse. | ||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1100 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 331335 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90126 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 20 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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拘束条件 |
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