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万見
- PDB-8z2c: Crystal structure of apo Aspergillus terreus glutamate dehydrogen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z2c
タイトルCrystal structure of apo Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase (AtGDH) with open and partially closed conformations (form I)
要素Glutamate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutamate dehydrogenase / allostery / cooperativity / Aspergillus / domain dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / nucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Glutamate dehydrogenase / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...: / Glutamate dehydrogenase / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus terreus (カビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Godsora, B.K.J. / Bhaumik, P.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB)CRG/2021/002404 インド
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2025
タイトル: Conformational flexibility associated with remote residues regulates the kinetic properties of glutamate dehydrogenase.
著者: Barsa Kanchan Jyotshna Godsora / Parijat Das / Prasoon Kumar Mishra / Anjali Sairaman / Sandip Kaledhonkar / Narayan S Punekar / Prasenjit Bhaumik /
要旨: Glutamate dehydrogenase (GDH) is a pivotal metabolic enzyme in all living organisms, and some of the GDHs exhibit substrate-dependent homotropic cooperativity. However, the mode of allosteric ...Glutamate dehydrogenase (GDH) is a pivotal metabolic enzyme in all living organisms, and some of the GDHs exhibit substrate-dependent homotropic cooperativity. However, the mode of allosteric communication during the homotropic effect in GDHs remains poorly understood. In this study, we examined two homologous GDHs, Aspergillus niger GDH (AnGDH) and Aspergillus terreus GDH (AtGDH), with differing substrate utilization kinetics to uncover the factors driving their distinct behavior. We report the crystal structures and first-ever cryo-EM structures of apo- AtGDH and AnGDH that captured arrays of conformational ensembles. A wider mouth opening (~ 21 Å) is observed for the cooperative AnGDH as compared to the non-cooperative AtGDH (~17 Å) in their apo states. A network of interactions related to the substitutions in Domain II influence structural flexibility in these GDHs. Remarkably, we have identified a distant substitution (R246 to S) in Domain II, as a part of this network, which can impact the mouth opening and converts non-cooperative AtGDH into a cooperative enzyme. Our study demonstrates that remote residues can influence structural and kinetic properties in homologous GDHs.
履歴
登録2024年4月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glutamate dehydrogenase
A: Glutamate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,7316
ポリマ－98,4952
非ポリマー2364
水5,332296
1
B: Glutamate dehydrogenase
A: Glutamate dehydrogenase
ヘテロ分子

B: Glutamate dehydrogenase
A: Glutamate dehydrogenase
ヘテロ分子

B: Glutamate dehydrogenase
A: Glutamate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)296,19318
ポリマ－295,4856
非ポリマー70912
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area25840 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area88610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.120, 156.120, 106.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Glutamate dehydrogenase


分子量: 49247.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus terreus (カビ) / 遺伝子: gdhA, ATETN484_0007063400 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: T2D1F5
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Tris pH 8.5, 25% w/v polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2021年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→40 Å / Num. obs: 95195 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 26.24 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.15 Å / Num. unique obs: 11999 / CC1/2: 0.58 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7ECS

7ecs


解像度: 2.05→29.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 2.265 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.028 / ESU R Free: 0.026 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 4670 5.1 %RANDOM
Rwork0.17601 ---
obs0.1774 87330 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.029 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.94 Å20 Å20 Å2
2--1.94 Å20 Å2
3----3.88 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.05→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6908 0 16 296 7220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0137414
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0156994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7631.63210088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4341.58116108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2695993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89822.722360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.804151208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3541542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2950
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.028824
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021748
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9572.8653874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9572.8643871
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7274.294897
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7274.294898
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3143.0683540
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3143.0693541
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4254.535192
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.70434.5058595
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.68634.4888568
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 345 -
Rwork0.276 6383 -
obs--99.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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