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万見
- EMDB-39744: Cryo-EM structure of apo Aspergillus terreus glutamate dehydrogen... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39744
タイトルCryo-EM structure of apo Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase (AtGDH) in the partially closed conformation (form 1)
マップデータAtGDH partially closed (form 1) cryo-EM map
試料
  • 複合体: apo form of Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase
キーワードglutamate dehydrogenase / allostery / cooperativity / Aspergillus / cryo-EM / domain dynamics / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / nucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Glutamate dehydrogenase / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...: / Glutamate dehydrogenase / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus terreus (カビ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Godsora BKJ / Das P / Bhaumik P
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number国
Science and Engineering Research Board (SERB)CRG/2021/002404 インド
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2025
タイトル: Conformational flexibility associated with remote residues regulates the kinetic properties of glutamate dehydrogenase.
著者: Barsa Kanchan Jyotshna Godsora / Parijat Das / Prasoon Kumar Mishra / Anjali Sairaman / Sandip Kaledhonkar / Narayan S Punekar / Prasenjit Bhaumik /
要旨: Glutamate dehydrogenase (GDH) is a pivotal metabolic enzyme in all living organisms, and some of the GDHs exhibit substrate-dependent homotropic cooperativity. However, the mode of allosteric ...Glutamate dehydrogenase (GDH) is a pivotal metabolic enzyme in all living organisms, and some of the GDHs exhibit substrate-dependent homotropic cooperativity. However, the mode of allosteric communication during the homotropic effect in GDHs remains poorly understood. In this study, we examined two homologous GDHs, Aspergillus niger GDH (AnGDH) and Aspergillus terreus GDH (AtGDH), with differing substrate utilization kinetics to uncover the factors driving their distinct behavior. We report the crystal structures and first-ever cryo-EM structures of apo- AtGDH and AnGDH that captured arrays of conformational ensembles. A wider mouth opening (~ 21 Å) is observed for the cooperative AnGDH as compared to the non-cooperative AtGDH (~17 Å) in their apo states. A network of interactions related to the substitutions in Domain II influence structural flexibility in these GDHs. Remarkably, we have identified a distant substitution (R246 to S) in Domain II, as a part of this network, which can impact the mouth opening and converts non-cooperative AtGDH into a cooperative enzyme. Our study demonstrates that remote residues can influence structural and kinetic properties in homologous GDHs.
履歴
登録2024年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39744.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39744.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈AtGDH partially closed (form 1) cryo-EM map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å		1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å		1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045
最小 - 最大-0.14583813 - 0.26015198
平均 (標準偏差)0.00018131747 (±0.0075390055)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 299.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: AtGDH partially closed (form 1) half2 map

ファイルemd_39744_half_map_1.map
注釈AtGDH partially closed (form 1) half2 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: AtGDH partially closed (form 1) half1 map

ファイルemd_39744_half_map_2.map
注釈AtGDH partially closed (form 1) half1 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : apo form of Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase

全体名称: apo form of Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase
要素
  • 複合体: apo form of Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase

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超分子 #1: apo form of Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase

超分子名称: apo form of Aspergillus terreus glutamate dehydrogenase
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Aspergillus terreus (カビ)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Glutamate dehydrogenase

分子名称: Glutamate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aspergillus terreus (カビ)
分子量理論値: 49.247438 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSNLPVEPEF EQAYKELAST LENSTLFQKN PEYRKALAVV SVPERVIQFR VVWENDKGEV QVNRGFRVQF NSALGPYKGG LRFHPSVNL SILKFLGFEQ IFKNALTGLN MGGGKGGSDF DPKGKSDSEI RRFCVAFMTE LCRHIGADTD VPAGDIGVTG R EIGYLFGQ ...文字列:
MSNLPVEPEF EQAYKELAST LENSTLFQKN PEYRKALAVV SVPERVIQFR VVWENDKGEV QVNRGFRVQF NSALGPYKGG LRFHPSVNL SILKFLGFEQ IFKNALTGLN MGGGKGGSDF DPKGKSDSEI RRFCVAFMTE LCRHIGADTD VPAGDIGVTG R EIGYLFGQ YRKLRNSWEG VLTGKGGSWG GSLIRPEATG YGVVYYVEHM IAHATNGAES FAGKRVAISG SGNVAQYAAL KV IELGGRV VSLSDSQGSL IVKDTAKDSF TPAEIDAIAA LKVDRKQIAE LVTDAAFADK FTYLPGQRPW VHVGAVDVAL PSA TQNEVS GEEAQALIAA GCKFIAEGSN MGCTQAAIDA FEAHREANKG AAAIWYAPGK AANAGGVAVS GLEMAQNSAR LSWT AEEVD ARLKDIMKSC FQNGLDTAKE YATPADGILP SLVTGSNIAG FTKVAAAMKD QGDWW

UniProtKB: Glutamate dehydrogenase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 30 mM Phosphate buffer pH 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 25.75 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7ecs

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 37445
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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