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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8y7e | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of the human minor pre-B complex (pre-precatalytic spliceosome) U12 snRNP part | ||||||||||||
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![]() | SPLICING/RNA / spliceosome / minor spliceosome / U11 snRNP / U12 snRNP / U4atac / U6atac / CENATAC / TXNL4B / U11 snRNA / minor tri-snRNP / U12-type intron / SPLICING-RNA complex | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() U11/U12 snRNP / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / B-WICH complex / protein methylation ...U11/U12 snRNP / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / U7 snRNP / histone pre-mRNA 3'end processing complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / B-WICH complex / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / alternative mRNA splicing, via spliceosome / 7-methylguanosine cap hypermethylation / RNA splicing, via transesterification reactions / U1 snRNP binding / methylosome / blastocyst formation / pICln-Sm protein complex / snRNP binding / small nuclear ribonucleoprotein complex / splicing factor binding / SMN-Sm protein complex / P granule / spliceosomal tri-snRNP complex / U2-type precatalytic spliceosome / telomerase holoenzyme complex / U2-type spliceosomal complex / telomerase RNA binding / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / SAGA complex / U4 snRNP / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of RNA splicing / mRNA Splicing - Minor Pathway / U5 snRNP / U2 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / regulation of DNA repair / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / stem cell differentiation / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of protein catabolic process / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / nuclear matrix / mRNA processing / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / nuclear speck / nuclear body / chromatin remodeling / mRNA binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / nucleolus / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.66 Å | ||||||||||||
![]() | Bai, R. / Yuan, M. / Zhang, P. / Luo, T. / Shi, Y. / Wan, R. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of U12-type intron engagement by the fully assembled human minor spliceosome. 著者: Rui Bai / Meng Yuan / Pu Zhang / Ting Luo / Yigong Shi / Ruixue Wan / ![]() 要旨: The minor spliceosome, which is responsible for the splicing of U12-type introns, comprises five small nuclear RNAs (snRNAs), of which only one is shared with the major spliceosome. In this work, we ...The minor spliceosome, which is responsible for the splicing of U12-type introns, comprises five small nuclear RNAs (snRNAs), of which only one is shared with the major spliceosome. In this work, we report the 3.3-angstrom cryo-electron microscopy structure of the fully assembled human minor spliceosome pre-B complex. The atomic model includes U11 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP), U12 snRNP, and U4atac/U6atac.U5 tri-snRNP. U11 snRNA is recognized by five U11-specific proteins (20K, 25K, 35K, 48K, and 59K) and the heptameric Sm ring. The 3' half of the 5'-splice site forms a duplex with U11 snRNA; the 5' half is recognized by U11-35K, U11-48K, and U11 snRNA. Two proteins, CENATAC and DIM2/TXNL4B, specifically associate with the minor tri-snRNP. A structural analysis uncovered how two conformationally similar tri-snRNPs are differentiated by the minor and major prespliceosomes for assembly. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 500.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 543.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 66.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 108.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 39013MC ![]() 8y6oC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AH
#1: RNA鎖 | 分子量: 89522.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#9: RNA鎖 | 分子量: 48353.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Splicing factor 3B subunit ... , 6種, 6分子 123457
#2: タンパク質 | 分子量: 146104.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 135798.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 44436.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 14606.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 , 3種, 3分子 6iv
#7: タンパク質 | 分子量: 12427.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#11: タンパク質 | 分子量: 24642.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 25993.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 6種, 6分子 hjklmn
#10: タンパク質 | 分子量: 13940.308 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#12: タンパク質 | 分子量: 13310.653 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 13551.928 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 10817.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 9734.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 8508.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 1種, 4分子 
#18: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: human minor pre-B complex (U12 snRNP part) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#17 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 1.8 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.9 |
試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 4.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 107724 / 対称性のタイプ: POINT |