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- PDB-8web: Crystal structure of Arabidopsis thaliana MIK2 ectodomain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8web
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana MIK2 ectodomain
要素MDIS1-interacting receptor like kinase 2
キーワードPLANT PROTEIN / LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


indole glucosinolate biosynthetic process / positive regulation of defense response / pollen tube / pollen tube guidance / response to herbivore / defense response to insect / peptide receptor activity / jasmonic acid biosynthetic process / cellular response to peptide / plasmodesma ...indole glucosinolate biosynthetic process / positive regulation of defense response / pollen tube / pollen tube guidance / response to herbivore / defense response to insect / peptide receptor activity / jasmonic acid biosynthetic process / cellular response to peptide / plasmodesma / peptide binding / response to molecule of bacterial origin / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat ...: / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MDIS1-interacting receptor like kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Wan, L.H. / Hu, Y.X. / Wu, H.M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32000900 中国
引用ジャーナル: Nature Plants / : 2024
タイトル: Mechanistic study of SCOOPs recognition by MIK2-BAK1 complex reveals the role of N-glycans in plant ligand-receptor-coreceptor complex formation
著者: Hu, Y.X. / Wu, H.M.
履歴
登録2023年9月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MDIS1-interacting receptor like kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,50612
ポリマ-78,8541
非ポリマー3,65211
11,926662
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.127, 107.889, 164.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MDIS1-interacting receptor like kinase 2 / AtMIK2 / Probable LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase At4g08850


分子量: 78853.930 Da / 分子数: 1 / 変異: L137E/D164K/S564F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: MIK2, At4g08850, T32A17.160 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8VZG8, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 662 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.77 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.4
詳細: 0.2 M Sodium acetate, 0.1 M Tris pH 7.4 and 18% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 81379 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 32.9
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Num. unique obs: 6952 / CC1/2: 0.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.20.1_4487: ???)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→35.13 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 3954 4.94 %
Rwork0.171 --
obs0.1725 80038 98.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→35.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5009 0 238 662 5909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.268
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.132006
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091887
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012930
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.970.3002910.26671876X-RAY DIFFRACTION69
1.97-20.25821400.23542564X-RAY DIFFRACTION94
2-2.020.24511310.21562669X-RAY DIFFRACTION99
2.02-2.050.2671430.2012711X-RAY DIFFRACTION99
2.05-2.080.22551480.19892729X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.110.19431310.18222739X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.150.23081490.17512693X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.180.22641400.17932698X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.220.21411470.18932752X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.260.24411410.17592728X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.30.23621380.18022723X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.350.23371370.17362733X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.40.21871310.15732761X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.460.19091500.15482722X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.520.17981670.1562694X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.590.18081350.15422777X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.660.18781350.15462730X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.750.20121470.16012745X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.850.20021350.16582769X-RAY DIFFRACTION100
2.85-2.960.21511310.1722770X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.090.19071400.18562756X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.260.25731570.1852761X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.460.2291570.18672769X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.730.1891440.16892770X-RAY DIFFRACTION100
3.73-4.10.15091550.14532793X-RAY DIFFRACTION100
4.1-4.70.15941410.12222823X-RAY DIFFRACTION100
4.7-5.910.17031460.16122856X-RAY DIFFRACTION100
5.91-35.130.19041470.20252973X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.08671.0719-0.21742.9077-1.0781.70230.1387-0.0383-0.04730.0488-0.05820.11810.0185-0.0059-0.07410.17880.02020.00340.1345-0.03240.096723.0156-23.969226.714
20.46560.3253-0.28260.8501-0.87652.23760.0499-0.04110.00030.1283-0.0843-0.0404-0.02040.26460.03060.11830.01280.03530.16150.00290.141438.88890.8-1.691
33.4612-0.90981.57851.7415-0.31211.41590.05480.1546-0.1959-0.17640.00970.02090.1730.1041-0.05820.1394-0.02110.03880.14660.00940.141822.89613.8566-26.6643
43.4019-0.3266-1.23922.0161-0.13411.7080.1519-0.12420.21060.00510.00910.2958-0.1742-0.0921-0.13450.1236-0.0524-0.02090.1670.03030.159-3.187118.6817-24.4633
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 47 through 244 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 245 through 427 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 428 through 512 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 513 through 696 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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