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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8vx5 | |||||||||
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タイトル | Nucleosome core particle containing an 8-oxoG damage site | |||||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN/DNA / Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | You, Q. / Li, H. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024 タイトル: Human 8-oxoguanine glycosylase OGG1 binds nucleosome at the dsDNA ends and the super-helical locations. 著者: Qinglong You / Xiang Feng / Yi Cai / Stephen B Baylin / Huilin Li / 要旨: The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, ...The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, inflammation, and neurodegenerative diseases. Previous structural studies have used a truncated protein and short linear DNA, so it has been unclear how full-length OGG1 operates on longer DNA or on nucleosomes. Here we report cryo-EM structures of human OGG1 bound to a 35-bp long DNA containing an 8-oxoG within an unmethylated Cp-8-oxoG dinucleotide as well as to a nucleosome with an 8-oxoG at super-helical location (SHL)-5. The 8-oxoG in the linear DNA is flipped out by OGG1, consistent with previous crystallographic findings with a 15-bp DNA. OGG1 preferentially binds near dsDNA ends at the nucleosomal entry/exit sites. Such preference may underlie the enzyme's function in DNA double-strand break repair. Unexpectedly, we find that OGG1 bends the nucleosomal entry DNA, flips an undamaged guanine, and binds to internal nucleosomal DNA sites such as SHL-5 and SHL+6. We suggest that the DNA base search mechanism by OGG1 may be chromatin context-dependent and that OGG1 may partner with chromatin remodelers to excise 8-oxoG at the nucleosomal internal sites. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8vx5.cif.gz | 335.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8vx5.ent.gz | 251.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8vx5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8vx5_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8vx5_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8vx5_validation.xml.gz | 35.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8vx5_validation.cif.gz | 54.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vx/8vx5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vx/8vx5 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 43608MC 8vx4C 8vx6C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH
#1: タンパク質 | 分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 変異: G102A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233 #2: タンパク質 | 分子量: 13307.514 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799 #3: タンパク質 | 分子量: 18086.951 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: LOC494591, h2ac14.L, hist1h2aj, hist1h2aj.L, XELAEV_18003602mg 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8 #4: タンパク質 | 分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 変異: S29T / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281 |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ
#5: DNA鎖 | 分子量: 51785.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#6: DNA鎖 | 分子量: 51343.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Complex of Human OGG1 with a 35 bp DNA duplex containing 8-oxoG タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm |
撮影 | 電子線照射量: 64 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1279510 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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