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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8vaf | ||||||
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タイトル | Cryogenic electron microscopy structure of apo human serum albumin | ||||||
要素 | Serum albumin | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / Human Serum Albumin | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME ...cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME / antioxidant activity / toxic substance binding / Scavenging of heme from plasma / Recycling of bile acids and salts / cellular response to starvation / platelet alpha granule lumen / fatty acid binding / Post-translational protein phosphorylation / Cytoprotection by HMOX1 / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / pyridoxal phosphate binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / blood microparticle / copper ion binding / endoplasmic reticulum lumen / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
データ登録者 | Catalano, C. / Lucier, K.W. / To, D. / Senko, S. / Tran, N.L. / Farwell, A.C. / Silva, S.M. / Dip, P.V. / Poweleit, N. / Scapin, G. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2024 タイトル: The CryoEM structure of human serum albumin in complex with ligands. 著者: Claudio Catalano / Kyle W Lucier / Dennis To / Skerdi Senko / Nhi L Tran / Ashlyn C Farwell / Sabrina M Silva / Phat V Dip / Nicole Poweleit / Giovanna Scapin / 要旨: Human serum albumin (HSA) is the most prevalent plasma protein in the human body, accounting for 60 % of the total plasma protein. HSA plays a major pharmacokinetic function, serving as a ...Human serum albumin (HSA) is the most prevalent plasma protein in the human body, accounting for 60 % of the total plasma protein. HSA plays a major pharmacokinetic function, serving as a facilitator in the distribution of endobiotics and xenobiotics within the organism. In this paper we report the cryoEM structures of HSA in the apo form and in complex with two ligands (salicylic acid and teniposide) at a resolution of 3.5, 3.7 and 3.4 Å, respectively. We expand upon previously published work and further demonstrate that sub-4 Å maps of ∼60 kDa proteins can be routinely obtained using a 200 kV microscope, employing standard workflows. Most importantly, these maps allowed for the identification of small molecule ligands, emphasizing the practical applicability of this methodology and providing a starting point for subsequent computational modeling and in silico optimization. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8vaf.cif.gz | 111.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8vaf.ent.gz | 85.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8vaf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8vaf_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8vaf_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8vaf_validation.xml.gz | 38.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8vaf_validation.cif.gz | 54.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/va/8vaf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/va/8vaf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 43090MC 8vacC 8vaeC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 66571.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: ALB, GIG20, GIG42, PRO0903, PRO1708, PRO2044, PRO2619, PRO2675, UNQ696/PRO1341 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02768 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Apo human serum albumin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
緩衝液成分 | 名称: PBS |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 240000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 3.5 sec. / 電子線照射量: 40.96 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5901 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 418782 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54988 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1AO6 PDB chain-ID: A / Accession code: 1AO6 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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