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- PDB-8v3o: CCP5 in complex with Glu-P-peptide 1 transition state analog -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v3o
タイトルCCP5 in complex with Glu-P-peptide 1 transition state analog
要素
  • Cytosolic carboxypeptidase-like protein 5
  • Tubulin beta-2A chain
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / carboxypeptidase deglutamylation branch glutamate removal microtubule / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-glutamate carboxypeptidase / protein deglutamylation / protein side chain deglutamylation / protein branching point deglutamylation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / C-terminal protein deglutamylation / Cilium Assembly / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Intraflagellar transport ...tubulin-glutamate carboxypeptidase / protein deglutamylation / protein side chain deglutamylation / protein branching point deglutamylation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / C-terminal protein deglutamylation / Cilium Assembly / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Intraflagellar transport / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Recycling pathway of L1 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; 金属プロテアーゼ / RHO GTPases activate IQGAPs / intercellular bridge / Hedgehog 'off' state / Activation of AMPK downstream of NMDARs / COPI-mediated anterograde transport / metallocarboxypeptidase activity / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / tubulin binding / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / cerebral cortex development / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / HCMV Early Events / neuron migration / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / extracellular vesicle / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / midbody / defense response to virus / microtubule / GTPase activity / GTP binding / proteolysis / extracellular exosome / zinc ion binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytosolic carboxypeptidase-like protein 5 catalytic domain / Cytosolic carboxypeptidase, N-terminal / : / Cytosolic carboxypeptidase N-terminal domain / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin ...Cytosolic carboxypeptidase-like protein 5 catalytic domain / Cytosolic carboxypeptidase, N-terminal / : / Cytosolic carboxypeptidase N-terminal domain / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / D-MALATE / Tubulin beta-2A chain / Cytosolic carboxypeptidase-like protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chen, J. / Zehr, E.A. / Gruschus, J.M. / Szyk, A. / Liu, Y. / Tanner, M.E. / Tjandra, N. / Roll-Mecak, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1ZIANS003163 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Tubulin code eraser CCP5 binds branch glutamates by substrate deformation.
著者: Jiayi Chen / Elena A Zehr / James M Gruschus / Agnieszka Szyk / Yanjie Liu / Martin E Tanner / Nico Tjandra / Antonina Roll-Mecak /
要旨: Microtubule function is modulated by the tubulin code, diverse posttranslational modifications that are altered dynamically by writer and eraser enzymes. Glutamylation-the addition of branched ...Microtubule function is modulated by the tubulin code, diverse posttranslational modifications that are altered dynamically by writer and eraser enzymes. Glutamylation-the addition of branched (isopeptide-linked) glutamate chains-is the most evolutionarily widespread tubulin modification. It is introduced by tubulin tyrosine ligase-like enzymes and erased by carboxypeptidases of the cytosolic carboxypeptidase (CCP) family. Glutamylation homeostasis, achieved through the balance of writers and erasers, is critical for normal cell function, and mutations in CCPs lead to human disease. Here we report cryo-electron microscopy structures of the glutamylation eraser CCP5 in complex with the microtubule, and X-ray structures in complex with transition-state analogues. Combined with NMR analysis, these analyses show that CCP5 deforms the tubulin main chain into a unique turn that enables lock-and-key recognition of the branch glutamate in a cationic pocket that is unique to CCP family proteins. CCP5 binding of the sequences flanking the branch point primarily through peptide backbone atoms enables processing of diverse tubulin isotypes and non-tubulin substrates. Unexpectedly, CCP5 exhibits inefficient processing of an abundant β-tubulin isotype in the brain. This work provides an atomistic view into glutamate branch recognition and resolution, and sheds light on homeostasis of the tubulin glutamylation syntax.
履歴
登録2023年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年8月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年10月30日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytosolic carboxypeptidase-like protein 5
I: Tubulin beta-2A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4496
ポリマ－61,0762
非ポリマー3734
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.429, 81.372, 104.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AI

#1: タンパク質 Cytosolic carboxypeptidase-like protein 5 / ATP/GTP-binding protein-like 5 / Protein deglutamylase CCP5


分子量: 59170.668 Da / 分子数: 1 / 変異: E516A,residues 339-424 replaced with a SGSGG loop / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGBL5, CCP5 / プラスミド: pFastBac / 詳細 (発現宿主): His_MBP_Asn10_TEV / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): IPLB-Sf-21-AE
参照: UniProt: Q8NDL9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; 金属プロテアーゼ, tubulin-glutamate carboxypeptidase
#2: タンパク質・ペプチド Tubulin beta-2A chain / Tubulin beta class IIa


分子量: 1905.682 Da / 分子数: 1 / 変異: One of the glutamates replaced with BIX / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13885

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非ポリマー , 4種, 143分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.49 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.15 M DL-Malic acid, pH7.0, 0.1 M imidazole, pH7.0, 16% PEG MME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→34.55 Å / Num. obs: 25384 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rrim(I) all: 0.187 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 1.455 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 2454 / CC1/2: 0.712 / Rrim(I) all: 1.56 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→34.55 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2269 1187 4.68 %
Rwork0.2031 --
obs0.2043 25340 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3765 0 20 139 3924
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.642
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.252
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.40.2891340.26422993X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.530.31591400.25792970X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.690.29931570.25692965X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.90.23541480.24022982X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.190.25131210.23083016X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.650.21151440.2013026X-RAY DIFFRACTION100
3.65-4.60.19321690.17043022X-RAY DIFFRACTION100
4.6-34.550.2121740.17323179X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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