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- PDB-8v2t: Phosphoheptose isomerase GMHA from Burkholderia pseudomallei boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v2t
タイトルPhosphoheptose isomerase GMHA from Burkholderia pseudomallei bound to inhibitor Mut148591
要素Phosphoheptose isomerase
キーワードISOMERASE/INHIBITOR / heptose biosynthesis / ISOMERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


D-sedoheptulose-7-phosphate isomerase / D-sedoheptulose 7-phosphate isomerase activity / D-glycero-D-manno-heptose 7-phosphate biosynthetic process / capsule polysaccharide biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoheptose isomerase / GmhA/DiaA / : / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XLR / Phosphoheptose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia pseudomallei 1106a (類鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.402 Å
データ登録者Junop, M.S. / Brown, C. / Szabla, R.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-89903 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-05980 カナダ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Potentiating Activity of GmhA Inhibitors on Gram-Negative Bacteria.
著者: Moreau, F. / Atamanyuk, D. / Blaukopf, M. / Barath, M. / Herczeg, M. / Xavier, N.M. / Monbrun, J. / Airiau, E. / Henryon, V. / Leroy, F. / Floquet, S. / Bonnard, D. / Szabla, R. / Brown, C. / ...著者: Moreau, F. / Atamanyuk, D. / Blaukopf, M. / Barath, M. / Herczeg, M. / Xavier, N.M. / Monbrun, J. / Airiau, E. / Henryon, V. / Leroy, F. / Floquet, S. / Bonnard, D. / Szabla, R. / Brown, C. / Junop, M.S. / Kosma, P. / Gerusz, V.
履歴
登録2023年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年12月13日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Database references / Refinement description
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_related ...atom_site / pdbx_database_related / pdbx_entity_instance_feature / refine / refine_ls_shell
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.occupancy ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.occupancy / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies / 詳細: Updated occupancy of Zn metal ion from 1.0 to 0.6 / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8275
ポリマ－23,3941
非ポリマー4334
水3,927218
1
A: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子

A: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子

A: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子

A: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,30620
ポリマ－93,5744
非ポリマー1,73216
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area14500 Å2
ΔGint-274 kcal/mol
Surface area22670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.906, 60.906, 92.728
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Space group name HallP4n2n
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

CL

21A-301-

HOH

31A-463-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phosphoheptose isomerase


分子量: 23393.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei 1106a (類鼻疽菌)
株: K96423 / 遺伝子: gmhA / プラスミド: pNIC28-Bsa4
詳細 (発現宿主): gmhA gene cloned into pNIC28-Bsa4 plasmid backbone
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93UJ2

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非ポリマー , 5種, 222分子

#2: 化合物 ChemComp-XLR / 1,5,6-trideoxy-6,6-difluoro-1-(N-hydroxyformamido)-6-phosphono-D-ribo-hexitol


分子量: 309.159 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H14F2NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1 uL protein solution (10 mg/mL GmhA, 500 mM sodium chloride, 10 mM HEPES, pH 7.0) + crystallization solution (10% w/v PEG4000, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6) suspended over 1.5 M ammonium ...詳細: 1 uL protein solution (10 mg/mL GmhA, 500 mM sodium chloride, 10 mM HEPES, pH 7.0) + crystallization solution (10% w/v PEG4000, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6) suspended over 1.5 M ammonium sulfate. Once crystals were grown, 0.2 uL ligand solution (50 mM Mut148591, 50 mM HEPES, pH 7.5) was added to the drops and allowed to soak for 90 minutes.
Temp details: Incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen cryo-stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.402→39.06 Å / Num. obs: 34849 / % possible obs: 99.64 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 13.42 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06467 / Rpim(I) all: 0.01944 / Rrim(I) all: 0.06761 / Net I/σ(I): 21.23
反射 シェル解像度: 1.402→1.452 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.4377 / Mean I/σ(I) obs: 3.22 / Num. unique obs: 3323 / CC1/2: 0.946 / CC star: 0.986 / Rpim(I) all: 0.1396 / Rrim(I) all: 0.4607 / % possible all: 96.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROC1.0.5 (20221121)data processing
XDSJan 10, 2022 (BUILT 20220220)データ削減
pointless1.12.12データスケーリング
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2X3Y

2x3y


解像度: 1.402→39.06 Å / SU ML: 0.1263 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 14.7947
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1631 1745 5.01 %
Rwork0.1566 33101 -
obs0.1569 34846 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.402→39.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1395 0 22 218 1635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00821446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96421960
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0665228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0283256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0467517
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.402-1.440.26481420.26252595X-RAY DIFFRACTION95.87
1.44-1.490.22171320.19372722X-RAY DIFFRACTION99.96
1.49-1.540.19671500.16832720X-RAY DIFFRACTION100
1.54-1.60.16581470.17182722X-RAY DIFFRACTION99.97
1.6-1.680.18621450.16932714X-RAY DIFFRACTION99.97
1.68-1.770.17461220.17142759X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.880.16561560.16472735X-RAY DIFFRACTION100
1.88-2.020.1681470.14942750X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.230.13841380.13982783X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.550.12941480.13672793X-RAY DIFFRACTION100
2.55-3.210.17321550.15152818X-RAY DIFFRACTION100
3.21-39.060.1561630.15452990X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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