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万見
- PDB-8v1y: Composite map of AMPylated GlnA bound to hinT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v1y
タイトルComposite map of AMPylated GlnA bound to hinT
要素
  • Glutamine synthetase
  • Purine nucleoside phosphoramidase
キーワードLIGASE/HYDROLASE / AMPylation / adenyltransferase / nucleotide binding protein / LIGASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ammonia assimilation cycle / D-alanine catabolic process / nitrogen utilization / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / response to radiation / nucleotide binding ...ammonia assimilation cycle / D-alanine catabolic process / nitrogen utilization / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / response to radiation / nucleotide binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Histidine triad (HIT) protein / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / HIT domain ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Histidine triad (HIT) protein / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / HIT domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Histidine triad, conserved site / Glutamine synthetase, catalytic domain / HIT domain signature. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like superfamily / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Glutamine synthetase / Purine nucleoside phosphoramidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Han, Y. / Sreelatha, A. / Gonzalez, A. / Chen, Z.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK123194 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RR190106 米国
Welch FoundationI-2046-20200401 米国
Welch FoundationI-2046-20230405 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Composite map of AMPylated GlnA bound to hinT
著者: Gonzalez, A. / Sreelatha, A.
履歴
登録2023年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Purine nucleoside phosphoramidase
D: Purine nucleoside phosphoramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,1146
ポリマ－132,4204
非ポリマー6942
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glutamine synthetase / GS / Glutamate--ammonia ligase / Glutamine synthetase I beta / GSI beta


分子量: 52572.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: glnA, b3870, JW3841 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9C5, glutamine synthetase
#2: タンパク質 Purine nucleoside phosphoramidase / Histidine triad nucleotide binding protein HinT / HIT protein


分子量: 13637.674 Da / 分子数: 2 / Mutation: H101N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hinT, ycfF, b1103, JW1089 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ACE7, 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; -
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GlnA dimer binding to hinT dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.125 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.56粒子像選択
2SerialEM4画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10RELION4.0.1初期オイラー角割当
11RELION4.0.1最終オイラー角割当
12RELION4.0.1分類
13RELION4.0.1３次元再構成
14PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
15REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 225422 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化解像度: 2.7→2.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.877 / SU B: 16.198 / SU ML: 0.292 / ESU R: 0.305
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.31449 --
obs0.31449 121185 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 81.607 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 8918
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.0129116
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0168543
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.2221.65512347
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.3741.57619693
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.6451125
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg3.771560
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.867101516
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0620.21358
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.0210729
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.022055
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it13.0516.5014536
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other13.0516.5014536
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it19.65111.7585649
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other19.65211.7615650
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it16.7799.0744580
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other16.7779.0764581
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other27.98215.4126699
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined34.20787.7736661
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other34.20687.7836662
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.448 8971 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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