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万見
- EMDB-42892: Composite map of AMPylated GlnA bound to hinT -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42892
タイトルComposite map of AMPylated GlnA bound to hinT
マップデータcomposite map of GlnA dimer bound with hinT dimer
試料
  • 複合体: GlnA dimer binding to hinT dimer
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Purine nucleoside phosphoramidase
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
キーワードAMPylation / adenyltransferase / nucleotide binding protein / LIGASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ammonia assimilation cycle / D-alanine catabolic process / nitrogen utilization / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / response to radiation / nucleotide binding ...ammonia assimilation cycle / D-alanine catabolic process / nitrogen utilization / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / response to radiation / nucleotide binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Histidine triad (HIT) protein / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Histidine triad (HIT) protein / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like superfamily / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase / Purine nucleoside phosphoramidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Han Y / Sreelatha A / Gonzalez A / Chen Z
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK123194 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RR190106 米国
Welch FoundationI-2046-20200401 米国
Welch FoundationI-2046-20230405 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Composite map of AMPylated GlnA bound to hinT
著者: Gonzalez A / Sreelatha A
履歴
登録2023年11月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42892.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42892.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map of GlnA dimer bound with hinT dimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 239.04 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 239.04 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 239.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.0017751936 - 3.7284288
平均 (標準偏差)0.0017740608 (±0.03107112)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 239.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GlnA dimer binding to hinT dimer

全体名称: GlnA dimer binding to hinT dimer
要素
  • 複合体: GlnA dimer binding to hinT dimer
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetase
    • タンパク質・ペプチド: Purine nucleoside phosphoramidase
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

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超分子 #1: GlnA dimer binding to hinT dimer

超分子名称: GlnA dimer binding to hinT dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 125 KDa

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 52.57225 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SEFELMSAEH VLTMLNEHEV KFVDLRFTDT KGKEQHVTIP AHQVNAEFFE EGKMFDGSSI GGWKGINESD MVLMPDASTA VIDPFFADS TLIIRCDILE PGTLQGYDRD PRSIAKRAED YLRSTGIADT VLFGPEPEFF LFDDIRFGSS ISGSHVAIDD I EGAWNSST ...文字列:
SEFELMSAEH VLTMLNEHEV KFVDLRFTDT KGKEQHVTIP AHQVNAEFFE EGKMFDGSSI GGWKGINESD MVLMPDASTA VIDPFFADS TLIIRCDILE PGTLQGYDRD PRSIAKRAED YLRSTGIADT VLFGPEPEFF LFDDIRFGSS ISGSHVAIDD I EGAWNSST QYEGGNKGHR PAVKGGYFPV PPVDSAQDIR SEMCLVMEQM GLVVEAHHHE VATAGQNEVA TRFNTMTKKA DE IQIYKYV VHNVAHRFGK TATFMPKPMF GDNGSGMHCH MSLSKNGVNL FAGDKYAGLS EQALYYIGGV IKHAKAINAL ANP TTNSYK RLVPGYEAPV MLAYSARNRS ASIRIPVVSS PKARRIEVRF PDPAANPYLC FAALLMAGLD GIKNKIHPGE AMDK NLYDL PPEEAKEIPQ VAGSLEEALN ELDLDREFLK AGGVFTDEAI DAYIALRREE DDRVRMTPHP VEFELYYSV

UniProtKB: Glutamine synthetase

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分子 #2: Purine nucleoside phosphoramidase

分子名称: Purine nucleoside phosphoramidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; -
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 13.637674 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GAMGSMAEET IFSKIIRREI PSDIVYQDDL VTAFRDISPQ APTHILIIPN ILIPTVNDVS AEHEQALGRM ITVAAKIAEQ EGIAEDGYR LIMNTNRHGG QEVYHINMHL LGGRPLGPML AHKGL

UniProtKB: Purine nucleoside phosphoramidase

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分子 #3: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: AMP
分子量理論値: 347.221 Da
Chemical component information

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / AMP*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: relion ab initio model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1) / 使用した粒子像数: 225422
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8v1y:
Composite map of AMPylated GlnA bound to hinT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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