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万見
- PDB-8ua4: Structure of eastern equine encephalitis virus VLP in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ua4
タイトルStructure of eastern equine encephalitis virus VLP in complex with VLDLR LA1
要素
  • (Envelope glycoprotein ...) x 3
  • Capsid protein
  • Very low-density lipoprotein receptor
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Alphaviruses / Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin receptor activity / glycoprotein transport / VLDL clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / ventral spinal cord development / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / togavirin ...reelin receptor activity / glycoprotein transport / VLDL clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / ventral spinal cord development / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / togavirin / reelin-mediated signaling pathway / very-low-density lipoprotein particle / cargo receptor activity / positive regulation of dendrite development / T=4 icosahedral viral capsid / lipid transport / dendrite morphogenesis / regulation of synapse assembly / apolipoprotein binding / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / memory / calcium-dependent protein binding / nervous system development / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / receptor complex / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / calcium ion binding / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / virion membrane / structural molecule activity / signal transduction / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein ...: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Very low-density lipoprotein receptor / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Abraham, J. / Yang, P. / Li, W. / Fan, X. / Pan, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Burroughs Wellcome Fund 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for VLDLR recognition by eastern equine encephalitis virus.
著者: Pan Yang / Wanyu Li / Xiaoyi Fan / Junhua Pan / Colin J Mann / Haley Varnum / Lars E Clark / Sarah A Clark / Adrian Coscia / Himanish Basu / Katherine Nabel Smith / Vesna Brusic / Jonathan Abraham /
要旨: Eastern equine encephalitis virus (EEEV) is the most virulent alphavirus that infects humans, and many survivors develop neurological sequelae, including paralysis and intellectual disability. ...Eastern equine encephalitis virus (EEEV) is the most virulent alphavirus that infects humans, and many survivors develop neurological sequelae, including paralysis and intellectual disability. Alphavirus spike proteins comprise trimers of heterodimers of glycoproteins E2 and E1 that mediate binding to cellular receptors and fusion of virus and host cell membranes during entry. We recently identified very-low density lipoprotein receptor (VLDLR) and apolipoprotein E receptor 2 (ApoER2) as cellular receptors for EEEV and a distantly related alphavirus, Semliki Forest virus (SFV). Here, we use single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine structures of the EEEV and SFV spike glycoproteins bound to the VLDLR ligand-binding domain and found that EEEV and SFV interact with the same cellular receptor through divergent binding modes. Our studies suggest that the ability of LDLR-related proteins to interact with viral spike proteins through very small footprints with flexible binding modes results in a low evolutionary barrier to the acquisition of LDLR-related proteins as cellular receptors for diverse sets of viruses.
履歴
登録2023年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年8月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年8月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein E1
B: Envelope glycoprotein E2
C: Capsid protein
D: Envelope glycoprotein E1
E: Envelope glycoprotein E2
F: Capsid protein
G: Envelope glycoprotein E1
H: Envelope glycoprotein E2
I: Capsid protein
J: Envelope glycoprotein E1
K: Envelope glycoprotein E2
L: Capsid protein
M: Envelope glycoprotein E3
N: Envelope glycoprotein E3
O: Envelope glycoprotein E3
P: Envelope glycoprotein E3
R: Very low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)532,42830
ポリマ－529,73317
非ポリマー2,69513
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Envelope glycoprotein ... , 3種, 12分子 ADGJBEHKMNOP

#1: タンパク質
Envelope glycoprotein E1


分子量: 47984.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Eastern equine encephalitis virus strain PE6 mature envelope glycoprotein E1
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
株: PE6 / 遺伝子: E1 / 細胞株 (発現宿主): 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q88678
#2: タンパク質
Envelope glycoprotein E2


分子量: 47047.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Eastern equine encephalitis virus strain PE6 mature envelope glycoprotein E2
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
株: PE6 / 遺伝子: E2 / 細胞株 (発現宿主): 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q88678, togavirin
#4: タンパク質
Envelope glycoprotein E3


分子量: 7219.331 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
株: PE6 / 細胞株 (発現宿主): 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08768

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 / 非ポリマー , 4種, 18分子 CFILR

#3: タンパク質
Capsid protein


分子量: 29178.846 Da / 分子数: 4 / Mutation: K67N / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Eastern equine encephalitis virus mature capsid protein K67N mutant
由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)
株: PE6 / 細胞株 (発現宿主): 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q88678
#5: タンパク質・ペプチド Very low-density lipoprotein receptor


分子量: 4015.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: human very low-density lipoprotein receptor (VLDLR) LA1
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VLDLR / 細胞株 (発現宿主): 293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P98155
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Eastern equine encephalitis virusVIRUS#1-#50RECOMBINANT
2EEEV strain PE6 mature glycoprotein E1COMPLEX#11RECOMBINANT
3EEEV strain PE6 mature glycoprotein E2COMPLEX#21RECOMBINANT
4EEEV strain PE6 mature glycoprotein E3COMPLEX#41RECOMBINANT
5EEEV strain PE6 mature capsid proteinCOMPLEX#31RECOMBINANT
6VLDLRCOMPLEX#51RECOMBINANTEEEV receptor VLDLR
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11
22
33NO
44NO
55NO
66NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)11021
32Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)11021
43Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)11021
54Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)11021
65Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス)11021
76Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
54Homo sapiens (ヒト)9606
65Homo sapiens (ヒト)9606
76Homo sapiens (ヒト)9606
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens9606
22Homo sapiens9606
33Homo sapiens9606
44Homo sapiens9606
55Homo sapiens9606
66Homo sapiens9606
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 53 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 185420 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01334319
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.26546780
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.4564704
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0715247
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0126017

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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