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- PDB-8u4t: Structure of tetrameric CXCR4 in complex with REGN7663 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u4t
タイトルStructure of tetrameric CXCR4 in complex with REGN7663 Fab
要素
  • C-X-C chemokine receptor type 4
  • REGN7663 Fab heavy chain
  • REGN7663 Fab light chain
キーワードSIGNALING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / GPCR / chemokine receptor / tetramer / oligomer / antibody / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


C-X-C motif chemokine 12 receptor activity / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / Specification of primordial germ cells / CXCL12-activated CXCR4 signaling pathway / myosin light chain binding / myelin maintenance / C-X-C chemokine receptor activity / positive regulation of vasculature development / Signaling by ROBO receptors / regulation of chemotaxis ...C-X-C motif chemokine 12 receptor activity / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / Specification of primordial germ cells / CXCL12-activated CXCR4 signaling pathway / myosin light chain binding / myelin maintenance / C-X-C chemokine receptor activity / positive regulation of vasculature development / Signaling by ROBO receptors / regulation of chemotaxis / Formation of definitive endoderm / C-C chemokine receptor activity / C-C chemokine binding / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / Chemokine receptors bind chemokines / anchoring junction / dendritic cell chemotaxis / cellular response to cytokine stimulus / cell leading edge / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / Binding and entry of HIV virion / regulation of cell adhesion / coreceptor activity / neurogenesis / ubiquitin binding / cell chemotaxis / calcium-mediated signaling / G protein-coupled receptor activity / brain development / response to virus / late endosome / positive regulation of cold-induced thermogenesis / actin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / G alpha (i) signalling events / early endosome / response to hypoxia / lysosome / immune response / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CXC chemokine receptor 4 N-terminal domain / CXCR4 Chemokine receptor N terminal / CXC chemokine receptor 4/atypical chemokine receptor 2 / Chemokine receptor family / : / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family)
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Chem-D21 / C-X-C chemokine receptor type 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Saotome, K. / McGoldrick, L.L. / Franklin, M.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Not funded 米国
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural insights into CXCR4 modulation and oligomerization.
著者: Kei Saotome / Luke L McGoldrick / Jo-Hao Ho / Trudy F Ramlall / Sweta Shah / Michael J Moore / Jee Hae Kim / Raymond Leidich / William C Olson / Matthew C Franklin /
要旨: Activation of the chemokine receptor CXCR4 by its chemokine ligand CXCL12 regulates diverse cellular processes. Previously reported crystal structures of CXCR4 revealed the architecture of an ...Activation of the chemokine receptor CXCR4 by its chemokine ligand CXCL12 regulates diverse cellular processes. Previously reported crystal structures of CXCR4 revealed the architecture of an inactive, homodimeric receptor. However, many structural aspects of CXCR4 remain poorly understood. Here, we use cryo-electron microscopy to investigate various modes of human CXCR4 regulation. CXCL12 activates CXCR4 by inserting its N terminus deep into the CXCR4 orthosteric pocket. The binding of US Food and Drug Administration-approved antagonist AMD3100 is stabilized by electrostatic interactions with acidic residues in the seven-transmembrane-helix bundle. A potent antibody blocker, REGN7663, binds across the extracellular face of CXCR4 and inserts its complementarity-determining region H3 loop into the orthosteric pocket. Trimeric and tetrameric structures of CXCR4 reveal modes of G-protein-coupled receptor oligomerization. We show that CXCR4 adopts distinct subunit conformations in trimeric and tetrameric assemblies, highlighting how oligomerization could allosterically regulate chemokine receptor function.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Structural insights into CXCR4 modulation and oligomerization
著者: Saotome, K. / McGoldrick, L.L. / Ho, J. / Ramlall, T. / Shah, S. / Moore, M.J. / Kim, J.H. / Leidich, R. / Olson, W.C. / Franklin, M.C.
履歴
登録2023年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年3月13日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12024年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32025年2月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12025年2月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: REGN7663 Fab light chain
H: REGN7663 Fab heavy chain
R: C-X-C chemokine receptor type 4
F: REGN7663 Fab light chain
G: REGN7663 Fab heavy chain
I: C-X-C chemokine receptor type 4
O: REGN7663 Fab light chain
P: REGN7663 Fab heavy chain
Q: C-X-C chemokine receptor type 4
Y: REGN7663 Fab light chain
Z: REGN7663 Fab heavy chain
AA: C-X-C chemokine receptor type 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)493,08432
ポリマ－484,19812
非ポリマー8,88620
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
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10given(3.09441361424E-12, -1, -4.8012819066E-12), (1, 3.09441361424E-12, -7.07276532046E-12), (7.07276532047E-12, -4.80128190658E-12, 1)306.001, 0.00100000037094, -4.33772129327E-10
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14given(-2.22044604925E-16, -1), (1, -2.22044604925E-16), (1)306.001, 0.00099999999992
15given(3.5527136788E-15, 1, -6.3255416134E-15), (-1, 3.5527136788E-15, -4.15828195894E-16), (-4.15828195894E-16, 6.3255416134E-15, 1)3.12638803734E-13, 306, -8.24229573482E-13
16given(4.81414907938E-12, -1, -6.48621946459E-12), (1, 4.81414907938E-12, 2.09991876019E-13), (-2.09991875988E-13, -6.48621946459E-12, 1)305.999, 0.00099999925996, 9.89146542452E-10
17given(-1), (-1), (1)306, 306
18given(2.22044604925E-16, -1), (1, 2.22044604925E-16), (1)306.001, 0.00100000000026
19given(-2.22044604925E-16, 1), (-1, -2.22044604925E-16), (1)-0.00100000000022, 305.999
20given(-1), (-1), (1)305.999, 306.001
21given(2.22044604925E-16, -1), (1, 2.22044604925E-16), (1)306.001, 0.000999999999749
22given(2.22044604925E-16, 1), (-1, 2.22044604925E-16), (1)-0.001, 305.999
23given(-1), (-1), (1)305.999, 306.001

-
要素

#1: 抗体
REGN7663 Fab light chain


分子量: 24185.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体
REGN7663 Fab heavy chain


分子量: 25799.934 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質
C-X-C chemokine receptor type 4


分子量: 71063.609 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CXCR4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P61073
#4: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
#5: 化合物
ChemComp-D21 / (2R)-1-(hexadecanoyloxy)-3-(phosphonooxy)propan-2-yl (9Z)-octadec-9-enoate


分子量: 674.929 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H71O8P
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetrameric CXCR4 in complex with REGN7663 Fab / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31775 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 74.89 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003617436
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.702123768
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04412708
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00622852
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.36572472
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
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ens_1d_11BAAAELECTRON MICROSCOPYNCS constraints4.38813261206E-11
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ens_2d_3LAAELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.76352069246E-13
ens_2d_4LAAELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.59473020693E-13
ens_3d_2YQELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.64452849159E-14
ens_3d_3YQELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.89594464438E-11
ens_3d_4YQELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.46275695933E-14
ens_4d_2JYELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.66857759286E-13
ens_4d_3JYELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.52836598698E-13
ens_4d_4JYELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.06300044434E-13
ens_5d_2KZELECTRON MICROSCOPYNCS constraints4.46294801971E-13
ens_5d_3KZELECTRON MICROSCOPYNCS constraints6.04406535245E-14
ens_5d_4KZELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.86684612376E-13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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