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万見
- PDB-8tn9: Structural architecture of the acidic region of the B domain of c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tn9
タイトルStructural architecture of the acidic region of the B domain of coagulation factor V
要素Coagulation factor V
キーワードBLOOD CLOTTING / Coagulation / Pro-cofactor / Factor V / B Domain / Acidic Region
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin K / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / blood circulation / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation ...response to vitamin K / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / blood circulation / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / extracellular vesicle / copper ion binding / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain ...Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxin / Galactose-binding-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Mohammed, B.M. / Basore, K. / Summers, B. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL049413, HL139554 and HL147821 米国
Childrens Discovery Institute of Washington University and St. Louis Childrens HospitalCDI-CORE-2015-505 and CDI-CORE-2019-813 米国
The Foundation for Barnes-Jewish Hospital3770 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK020579 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA091842 米国
引用ジャーナル: J Thromb Haemost / 年: 2024
タイトル: Structural architecture of the acidic region of the B domain of coagulation factor V.
著者: Bassem M Mohammed / Katherine Basore / Brock Summers / Leslie A Pelc / Enrico Di Cera /
要旨: BACKGROUND: Coagulation factor (F)V features an A1-A2-B-A3-C1-C2 domain organization and functions as the inactive precursor of FVa, a component of the prothrombinase complex required for rapid ...BACKGROUND: Coagulation factor (F)V features an A1-A2-B-A3-C1-C2 domain organization and functions as the inactive precursor of FVa, a component of the prothrombinase complex required for rapid thrombin generation in the penultimate step of the coagulation cascade. An intramolecular interaction within the large B domain (residues 710-1545) involves the basic region (BR, residues 963-1008) and acidic region (AR, residues 1493-1537) and locks FV in its inactive state. However, structural information on this important regulatory interaction or on the separate architecture of the AR and BR remains elusive due to conformational disorder of the B domain.
OBJECTIVES: To reveal the structure of the BR-AR interaction or of its separate components.
手法: The structure of FV is solved by cryogenic electron microscopy.
RESULTS: A new 3.05 Å resolution cryogenic electron microscopy structure of FV confirms the overall organization of the A and C domains but resolves the segment 1507 to 1545 within a largely ...RESULTS: A new 3.05 Å resolution cryogenic electron microscopy structure of FV confirms the overall organization of the A and C domains but resolves the segment 1507 to 1545 within a largely disordered B domain. The segment contains most of the AR and is organized as recently reported in FV short, a spliced variant of FV with a significantly shorter and less disordered B domain.
CONCLUSION: The similar architecture of the AR in FV and FV short provides structural context for physiologically important interactions of this region with the BR in FV and with the basic C-terminal ...CONCLUSION: The similar architecture of the AR in FV and FV short provides structural context for physiologically important interactions of this region with the BR in FV and with the basic C-terminal end of tissue factor pathway inhibitor α in FV short.
履歴
登録2023年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulation factor V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,8585
ポリマ－248,9731
非ポリマー8854
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Coagulation factor V / Activated protein C cofactor / Proaccelerin / labile factor


分子量: 248973.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P12259
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Coagulation plasma Factor V / タイプ: TISSUE / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 0.1 and 0.2 mg/mL
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.65 sec. / 電子線照射量: 66 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 8429
詳細: 2 Grids imaged one at 0.1 mg/mL and the second at 0.2 mg/mL using the same acquisition parameters.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 4000 / 縦: 4000 / 動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7Coot0.9.6モデルフィッティング
12cryoSPARC4.2.1３次元再構成
13cryoSPARC4.2.1モデル精密化
14PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1257129
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 680564 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00311439
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59615504
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.6511524
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0461645
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051993

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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