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- PDB-8tjp: KS-AT core of 6-deoxyerythronolide B synthase (DEBS) Module 3 cro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tjp
タイトルKS-AT core of 6-deoxyerythronolide B synthase (DEBS) Module 3 crosslinked with its elongation ACP partner
要素EryAII
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / polyketide synthase / antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide biosynthetic process / DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Erythronolide synthase, docking / Erythronolide synthase, docking domain superfamily / Erythronolide synthase, docking / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : ...Erythronolide synthase, docking / Erythronolide synthase, docking domain superfamily / Erythronolide synthase, docking / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / : / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / PKS_DH / Polyketide synthase, dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / PKS_KR / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharopolyspora erythraea (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.71 Å
データ登録者Cogan, D.P. / Soohoo, A.M. / Chen, M. / Brodsky, K.L. / Liu, Y. / Khosla, C.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141799 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136039 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM129541 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DGE-1656518 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Basis for Intermodular Communication in Assembly-Line Polyketide Biosynthesis
著者: Cogan, D.P. / Soohoo, A.M. / Chen, M. / Liu, Y. / Brodsky, K.L. / Khosla, C.
履歴
登録2023年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EryAII
B: EryAII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,5322
ポリマ－199,5322
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 EryAII


分子量: 99765.750 Da / 分子数: 2 / 断片: KS-AT core of DEBS Module 3 (UNP residues 2-922) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharopolyspora erythraea (バクテリア)
遺伝子: eryAII / プラスミド: pAYC02 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5UNP5

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: KS-AT core of DEBS Module 3 crosslinked with its elongation ACP partner
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.21 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Saccharopolyspora erythraea (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / プラスミド: pAYC02
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMcitric acidC6H8O71
2100 mMsodium chlorideNaCl1
310 mMHEPESC8H18N2O4S1
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 30 s glow, 10 s hold, 15 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 150 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 6.45 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4601

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 199350
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 199350 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6C9U

6c9u


Accession code: 6C9U / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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