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万見
- PDB-8t8p: 33-mer FliF MS-ring from Salmonella -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t8p
タイトル33-mer FliF MS-ring from Salmonella
要素Flagellar M-ring protein
キーワードMOTOR PROTEIN / MS-ring / Symmetry mismatch / Flagellar component / Membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Singh, P.K. / Iverson, T.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/John E. Fogarty International Center (NIH/FIC)GM61606 米国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2024
タイトル: CryoEM structures reveal how the bacterial flagellum rotates and switches direction.
著者: Prashant K Singh / Pankaj Sharma / Oshri Afanzar / Margo H Goldfarb / Elena Maklashina / Michael Eisenbach / Gary Cecchini / T M Iverson /
要旨: Bacterial chemotaxis requires bidirectional flagellar rotation at different rates. Rotation is driven by a flagellar motor, which is a supercomplex containing multiple rings. Architectural ...Bacterial chemotaxis requires bidirectional flagellar rotation at different rates. Rotation is driven by a flagellar motor, which is a supercomplex containing multiple rings. Architectural uncertainty regarding the cytoplasmic C-ring, or 'switch', limits our understanding of how the motor transmits torque and direction to the flagellar rod. Here we report cryogenic electron microscopy structures for Salmonella enterica serovar typhimurium inner membrane MS-ring and C-ring in a counterclockwise pose (4.0 Å) and isolated C-ring in a clockwise pose alone (4.6 Å) and bound to a regulator (5.9 Å). Conformational differences between rotational poses include a 180° shift in FliF/FliG domains that rotates the outward-facing MotA/B binding site to inward facing. The regulator has specificity for the clockwise pose by bridging elements unique to this conformation. We used these structures to propose how the switch reverses rotation and transmits torque to the flagellum, which advances the understanding of bacterial chemotaxis and bidirectional motor rotation.
履歴
登録2023年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar M-ring protein
C: Flagellar M-ring protein
D: Flagellar M-ring protein
E: Flagellar M-ring protein
F: Flagellar M-ring protein
G: Flagellar M-ring protein
H: Flagellar M-ring protein
I: Flagellar M-ring protein
J: Flagellar M-ring protein
K: Flagellar M-ring protein
L: Flagellar M-ring protein
M: Flagellar M-ring protein
N: Flagellar M-ring protein
O: Flagellar M-ring protein
P: Flagellar M-ring protein
Q: Flagellar M-ring protein
R: Flagellar M-ring protein
S: Flagellar M-ring protein
T: Flagellar M-ring protein
V: Flagellar M-ring protein
W: Flagellar M-ring protein
X: Flagellar M-ring protein
Y: Flagellar M-ring protein
Z: Flagellar M-ring protein
AA: Flagellar M-ring protein
BA: Flagellar M-ring protein
CA: Flagellar M-ring protein
DA: Flagellar M-ring protein
EA: Flagellar M-ring protein
FA: Flagellar M-ring protein
GA: Flagellar M-ring protein
HA: Flagellar M-ring protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,022,75633
ポリマ－2,022,75633
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Flagellar M-ring protein


分子量: 61295.645 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: fliF, fla AII.1, fla BI, STM1969 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P15928

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Flagellar MS-ring and C-ring complex containing FliF, FliG, FliM, and FliN
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 51.557 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC4.2.1CTF補正
10cryoSPARC4.2.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.2.1最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C33 (33回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16411 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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