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- PDB-8t50: Open human HCN1 F186C S264C bound to cAMP, reconstituted in LMNG + SPL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t50
タイトルOpen human HCN1 F186C S264C bound to cAMP, reconstituted in LMNG + SPL
要素Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Membrane Protein / Ion Channel
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of membrane hyperpolarization / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / regulation of membrane depolarization / negative regulation of action potential / apical dendrite ...intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of membrane hyperpolarization / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / regulation of membrane depolarization / negative regulation of action potential / apical dendrite / maternal behavior / apical protein localization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity / response to L-glutamate / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / neuronal action potential / cellular response to interferon-beta / cAMP binding / presynaptic active zone membrane / dendrite membrane / cellular response to cAMP / axon terminus / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / dendritic shaft / regulation of membrane potential / response to calcium ion / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / postsynaptic membrane / axon / neuronal cell body / dendrite / glutamatergic synapse / cell surface / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain ...Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Burtscher, V. / Mount, J. / Cowgill, J. / Chang, Y. / Bickel, K. / Yuan, P. / Chanda, B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS101723 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM143440 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for hyperpolarization-dependent opening of human HCN1 channel.
著者: Verena Burtscher / Jonathan Mount / Jian Huang / John Cowgill / Yongchang Chang / Kathleen Bickel / Jianhan Chen / Peng Yuan / Baron Chanda /
要旨: Hyperpolarization and cyclic nucleotide (HCN) activated ion channels are critical for the automaticity of action potentials in pacemaking and rhythmic electrical circuits in the human body. Unlike ...Hyperpolarization and cyclic nucleotide (HCN) activated ion channels are critical for the automaticity of action potentials in pacemaking and rhythmic electrical circuits in the human body. Unlike most voltage-gated ion channels, the HCN and related plant ion channels activate upon membrane hyperpolarization. Although functional studies have identified residues in the interface between the voltage-sensing and pore domain as crucial for inverted electromechanical coupling, the structural mechanisms for this unusual voltage-dependence remain unclear. Here, we present cryo-electron microscopy structures of human HCN1 corresponding to Closed, Open, and a putative Intermediate state. Our structures reveal that the downward motion of the gating charges past the charge transfer center is accompanied by concomitant unwinding of the inner end of the S4 and S5 helices, disrupting the tight gating interface observed in the Closed state structure. This helix-coil transition at the intracellular gating interface accompanies a concerted iris-like dilation of the pore helices and underlies the reversed voltage dependence of HCN channels.
履歴
登録2023年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
B: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
A: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
D: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)396,8048
ポリマ－395,4874
非ポリマー1,3174
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1 / Brain cyclic nucleotide-gated channel 1 / BCNG-1


分子量: 98871.820 Da / 分子数: 4 / 変異: F186C, S264C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCN1, BCNG1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60741
#2: 化合物
ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP


分子量: 329.206 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: hHCN1 F186C S264C / タイプ: COMPLEX / 詳細: Homomeric Tetramer / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMPotassium ChlorideKCl1
220 mMTrizma Base1
30.2 mMMercury ChlorideHgCl1
41 mMFluorinated Fos-Choline1
50.01 mMCyclic Adenosine Monophosphate1
65 uMCholesterol Hemisuccinate1
77.5 uMSoy Polar Lipids1
825 uMLauryl Maltose Neopentyl Glycol1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 54.25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4粒子像選択
4cryoSPARC4.4CTF補正
7PHENIX1.20.1モデルフィッティング
9PHENIX1.20.1モデル精密化
12RELION3.1.2分類
13cryoSPARC4.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 867853
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 438138 / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6UQF

6uqf


Accession code: 6UQF / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00312100
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.57816568
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.5051896
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041920
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042168

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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