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- PDB-8t06: Structure of mouse Myomaker mutant-R107A bound to Fab18G7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8t06
タイトルStructure of mouse Myomaker mutant-R107A bound to Fab18G7
要素
  • 18G7 Fab heavy chain
  • 18G7 Fab light chain
  • Protein myomaker
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle hypertrophy / plasma membrane fusion / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle tissue regeneration / myoblast fusion / muscle organ development / Golgi membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NGX6/PGAP6/MYMK / Protein of unknown function (DUF3522)
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Long, T. / Li, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM135343 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structures of Myomaker reveal a molecular basis for myoblast fusion.
著者: Tao Long / Yichi Zhang / Linda Donnelly / Hui Li / Yu-Chung Pien / Ning Liu / Eric N Olson / Xiaochun Li /
要旨: The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for ...The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for myoblast fusion. Here we report the cryo-EM structures of mouse Myomaker (mMymk) and Ciona robusta Myomaker (cMymk). Myomaker contains seven transmembrane helices (TMs) that adopt a G-protein-coupled receptor-like fold. TMs 2-4 form a dimeric interface, while TMs 3 and 5-7 create a lipid-binding site that holds the polar head of a phospholipid and allows the alkyl tails to insert into Myomaker. The similarity of cMymk and mMymk suggests a conserved Myomaker-mediated cell fusion mechanism across evolutionarily distant species. Functional analyses demonstrate the essentiality of the dimeric interface and the lipid-binding site for fusogenic activity, and heterologous cell-cell fusion assays show the importance of transcellular interactions of Myomaker protomers for myoblast fusion. Together, our findings provide structural and functional insights into the process of myoblast fusion.
履歴
登録2023年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation_author
改定 1.22023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein myomaker
B: Protein myomaker
C: 18G7 Fab heavy chain
D: 18G7 Fab light chain
E: 18G7 Fab heavy chain
F: 18G7 Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8508
ポリマ－99,7196
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Protein myomaker / Myoblast fusion maker / Transmembrane protein 8C


分子量: 24731.354 Da / 分子数: 2 / 変異: R107A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mymk, Tmem8c
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9D1N4
#2: 抗体 18G7 Fab heavy chain


分子量: 13318.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 18G7 Fab light chain


分子量: 11809.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of mouse Myomaker mutant-R107A with Fab18G7COMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2mouse Myomaker mutant-R107ACOMPLEX#11RECOMBINANT
3Fab18G7COMPLEX#2-#31RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Mus musculus (ハツカネズミ)10090
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
33Homo sapiens (ヒト)9606
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 154081 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.32→249 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.82 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU B: 11.715 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.37784 44826 5.1 %RANDOM
Rwork0.39152 ---
obs0.39082 839065 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 139.059 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.62 Å20.94 Å20.01 Å2
2--2.87 Å20 Å2
3----5.5 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 6712
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0030.0136896
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.0156456
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3341.6389354
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.1141.57214896
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.7515846
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg31.97821.438292
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.776151152
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg10.2981530
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0580.2902
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0030.027632
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.021620
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.48715.0943402
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other1.48715.0923401
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it2.77122.6334242
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other2.7722.6354243
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.90214.9443494
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other0.90214.9453494
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other1.75622.4135112
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined4.777543
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other4.7697544
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.32→3.406 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.754 3240 -
Rwork0.731 62194 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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