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- PDB-8sm0: Crystal structure of human complement receptor 2 (CD21) in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sm0
タイトルCrystal structure of human complement receptor 2 (CD21) in complex with Epstein-Barr virus major glycoprotein gp350
要素
  • Complement receptor type 2
  • Envelope glycoprotein gp350
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


complement receptor activity / complement binding / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / complement activation, alternative pathway / B cell proliferation / host cell membrane / immunoglobulin receptor binding / B cell differentiation / complement activation, classical pathway ...complement receptor activity / complement binding / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / complement activation, alternative pathway / B cell proliferation / host cell membrane / immunoglobulin receptor binding / B cell differentiation / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / transmembrane signaling receptor activity / virus receptor activity / receptor complex / immune response / virion membrane / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350, N-terminal B domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350 N-terminal C domain / Herpesvirus Envelope glycoprotein GP350 C-terminal / Herpesvirus major outer envelope glycoprotein / Herpes virus envelope glycoprotein gp350, N-terminal A domain / Sushi repeat (SCR repeat) ...: / : / : / : / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350, N-terminal B domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350 N-terminal C domain / Herpesvirus Envelope glycoprotein GP350 C-terminal / Herpesvirus major outer envelope glycoprotein / Herpes virus envelope glycoprotein gp350, N-terminal A domain / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein GP350 / Complement receptor type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Chen, W.-H. / Bu, W. / Cohen, J.I. / Kanekiyo, M. / Joyce, M.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-18-2-0040 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural Basis For Receptor Engagement And Virus Neutralization Through Epstein-Barr Virus Gp350
著者: Chen, W.-H. / Bu, W. / Cohen, J.I. / Kanekiyo, M. / Joyce, G.M.
履歴
登録2023年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Complement receptor type 2
G: Envelope glycoprotein gp350
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,80115
ポリマ－61,0502
非ポリマー2,75113
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)157.584, 49.255, 78.323
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Complement receptor type 2 / Cr2 / Complement C3d receptor / Epstein-Barr virus receptor / EBV receptor


分子量: 14155.256 Da / 分子数: 1 / 断片: first two amino-terminal domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CR2, C3DR / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20023
#2: タンパク質 Envelope glycoprotein gp350 / Membrane antigen / MA


分子量: 46895.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 遺伝子: BLLF1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03200
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.60M AMMONIUM SULFATE, 2% PEG 400, 0.5% GLYCEROL, 0.1M SODIUM ACETATE PH5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→50 Å / Num. obs: 56365 / % possible obs: 84.7 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.684→1.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.744 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1994

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H6O, 1LY2

2h6o

1ly2


解像度: 1.68→30.68 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 2796 4.96 %
Rwork0.212 --
obs0.214 56365 84.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 61.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→30.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4055 0 173 237 4465
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.684-1.71280.3694490.3379683X-RAY DIFFRACTION22
1.7128-1.7440.3569610.3371201X-RAY DIFFRACTION38
1.744-1.77750.299860.31951640X-RAY DIFFRACTION52
1.7775-1.81380.37511080.32522073X-RAY DIFFRACTION66
1.8138-1.85320.38321120.31882341X-RAY DIFFRACTION74
1.8532-1.89630.31051320.2842634X-RAY DIFFRACTION83
1.8963-1.94370.32191610.25882776X-RAY DIFFRACTION89
1.9437-1.99630.28231450.25282907X-RAY DIFFRACTION92
1.9963-2.0550.24861430.24443015X-RAY DIFFRACTION94
2.055-2.12130.26411790.25563016X-RAY DIFFRACTION96
2.1213-2.19710.25261670.23763035X-RAY DIFFRACTION97
2.1971-2.28510.27451680.23833082X-RAY DIFFRACTION97
2.2851-2.3890.27491500.23753157X-RAY DIFFRACTION99
2.389-2.51490.28181640.24213151X-RAY DIFFRACTION99
2.5149-2.67240.27111570.23413161X-RAY DIFFRACTION99
2.6724-2.87860.26151740.23063168X-RAY DIFFRACTION99
2.8786-3.1680.23681660.2243181X-RAY DIFFRACTION99
3.168-3.62580.23081560.19493186X-RAY DIFFRACTION99
3.6258-4.56570.19371710.16413190X-RAY DIFFRACTION99
4.5657-30.680.20861470.18572972X-RAY DIFFRACTION89
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7834-0.4820.65196.923-1.25065.0847-0.0859-0.4439-0.0290.21550.00450.61190.0664-0.57020.06350.1713-0.08410.050.25380.0140.2902-49.7219-1.44118.5975
25.6824-3.16121.47448.1668-3.26275.14210.05170.3117-0.17360.1637-0.01410.19350.3396-0.2735-0.21380.2619-0.11120.0030.148-0.00890.2054-47.2658-6.656413.1255
31.38690.10170.54540.39380.46621.79180.0742-0.305-0.46610.45870.5462-0.1620.60630.5811-0.17080.67270.1903-0.1230.3652-0.16830.43-29.4284-18.041311.9411
46.79632.7328-5.93842.354-2.59445.5750.0287-0.9287-0.86310.8317-0.1441-1.28460.48191.53850.04610.60280.1081-0.17890.5335-0.04520.6741-27.0675-16.377115.9476
54.13930.91810.89895.50161.03984.39830.23910.4002-0.0699-0.2886-00.0867-0.5304-0.08730.40890.33710.061-0.07330.2139-0.16320.2852-33.7204-11.80840.5975
62.3519-0.1966-0.12393.7541-3.18453.45860.1196-0.2106-0.4411-0.11570.3585-0.05581.4914-0.2212-0.58170.49440.0457-0.1140.24-0.03430.4305-36.5486-19.37445.9833
72.83030.04270.68750.6295-0.1341.1794-0.17210.81520.145-0.07510.0303-0.03960.00730.22170.0470.1993-0.11010.01490.34690.07010.2185-17.47637.916213.1659
83.4265-0.1968-0.1892.9148-1.07692.62330.1338-0.3958-0.48320.403-0.1062-0.29110.63090.01140.15130.3919-0.0719-0.05870.1570.04560.2164-28.8296-1.974431.5685
92.10530.31580.30091.034-0.24771.3411-0.41310.78450.72810.0737-0.3152-0.3019-0.5190.6319-0.92990.204-0.31060.0010.50250.34930.312511.021314.258424.4904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'C' AND (RESID 1 THROUGH 31 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'C' AND (RESID 32 THROUGH 63 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'C' AND (RESID 64 THROUGH 83 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'C' AND (RESID 84 THROUGH 92 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'C' AND (RESID 93 THROUGH 111 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'C' AND (RESID 112 THROUGH 129 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'G' AND (RESID 7 THROUGH 187 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'G' AND (RESID 188 THROUGH 305 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'G' AND (RESID 306 THROUGH 425 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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