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万見
- PDB-8ru0: Structure of the undecorated barbed end of F-actin. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ru0
タイトルStructure of the undecorated barbed end of F-actin.
要素Actin, alpha skeletal muscle
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / actin end / barbed end / actin assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Oosterheert, W. / Boiero Sanders, M. / Funk, J. / Prumbaum, D. / Raunser, S. / Bieling, P.
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
組織認可番号国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of actin filament elongation by formins.
著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Johanna Funk / Daniel Prumbaum / Stefan Raunser / Peter Bieling /
要旨: Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action ...Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action remain unclear. In this work, we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of F-actin barbed ends bound by three distinct formins, revealing a common asymmetric formin conformation imposed by the filament. Formation of new intersubunit contacts during actin polymerization sterically displaces formin and triggers its translocation. This "undock-and-lock" mechanism explains how actin-filament growth is coordinated with formin movement. Filament elongation speeds are controlled by the positioning and stability of actin-formin interfaces, which distinguish fast and slow formins. Furthermore, we provide a structure of the actin-formin-profilin ring complex, which resolves how profilin is rapidly released from the barbed end during filament elongation.
履歴
登録2024年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin, alpha skeletal muscle
A: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,67315
ポリマ－167,5034
非ポリマー2,17111
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12160 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area58630 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: Rabbit skeletal alpha actin purified from frozen rabbit muscle acetone powder.
由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Skeletal muscle / 参照: UniProt: P68135
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Complex of the actin subunits that form the barbed end of actin filaments.COMPLEXAlpha actin was purified from rabbit skeletal muscle. Actin filaments were polymerized in the presence of the formin INF2, which was purified separetely and added during polymerization prior to cryo-EM grid preparation.#10NATURAL
2Actin filamentCOMPLEX#11NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: Skeletal muscle
緩衝液pH: 7.1
詳細: 12 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2.1 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 1 mM TCEP, 0.2 mM ATP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
112 mMHEPES1
2100 mMsodium chlorideNaCl1
32.1 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 mMEGTA1
51 mMTCEP1
60.2 mMATP1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K / 詳細: 3 seconds, force 0.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
詳細: 300 kV Titan Krios G3 microscope (Thermo Fisher Scientific).
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 20305
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / 詳細: Gatan energy filter. / エネルギーフィルタースリット幅: 15 eV
球面収差補正装置: 300 kV Titan Krios G3 microscope (Thermo Fisher Scientific).

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.8粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.13CTF補正
7UCSF ChimeraX1.5モデルフィッティング
8Coot0.9.8.1モデルフィッティング
10cryoSPARCv4.1.0初期オイラー角割当
11cryoSPARCv4.1.1最終オイラー角割当
12cryoSPARCv4.1.1分類
13cryoSPARCv4.2.1３次元再構成
14Coot0.9.8.1モデル精密化
15PHENIX1.21rc1_5015モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1935707 / 詳細: Particles picked using SPHIRE-crYOLO.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 150174 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Real Space Refinement in Phenix.
原子モデル構築PDB-ID: 8A2S

8a2s


Accession code: 8A2S / 詳細: actin model / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 86.64 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001611912
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.463416172
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04111794
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00342063
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.37071649

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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