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- PDB-8rs5: Crystal structure of Methanopyrus kandleri malate dehydrogenase m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rs5
タイトルCrystal structure of Methanopyrus kandleri malate dehydrogenase mutant 4
要素Malate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / malate dehydrogenase / Rossmann-like motif / NAD(P)H binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase [NAD(P)+] / L-malate dehydrogenase (NADP+) activity / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / pyruvate metabolic process / tricarboxylic acid cycle
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase, active site / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-NDP / Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanopyrus kandleri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Coquille, S. / Engilberge, S. / Madern, D.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-16-CE11-0011 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE44-0034-01 フランス
引用ジャーナル: Mol.Biol.Evol. / 年: 2025
タイトル: Allostery and Evolution: A Molecular Journey Through the Structural and Dynamical Landscape of an Enzyme Super Family.
著者: Coquille, S. / Pereira, C.S. / Roche, J. / Santoni, G. / Engilberge, S. / Brochier-Armanet, C. / Girard, E. / Sterpone, F. / Madern, D.
履歴
登録2024年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月29日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9819
ポリマ－69,3062
非ポリマー1,6757
水4,432246
1
A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,96218
ポリマ－138,6124
非ポリマー3,35114
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area18370 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area43220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.360, 74.360, 267.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Malate dehydrogenase


分子量: 34652.887 Da / 分子数: 2 / 変異: D51H, R85Q, L146S, S228T, P232I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanopyrus kandleri (古細菌) / 遺伝子: mdh, MK1069 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TWG5, malate dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M potassium citrate tribasic monohydrate, 13-16% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.8856 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 55448 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.39 % / Biso Wilson estimate: 31.96 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 8.16
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 7.68 % / Num. unique obs: 4057 / CC1/2: 0.401 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→19.92 Å / SU ML: 0.3391 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.5791
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 2765 5 %
Rwork0.258 52566 -
obs0.2593 55331 98.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4639 0 101 246 4986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00864857
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89266602
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0486797
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059843
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.55561817
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.980.35881360.35392597X-RAY DIFFRACTION99.82
1.98-2.020.38841370.33072600X-RAY DIFFRACTION99.89
2.02-2.060.34951370.32032610X-RAY DIFFRACTION99.78
2.06-2.10.29561350.31842590X-RAY DIFFRACTION99.78
2.1-2.150.30181370.29532597X-RAY DIFFRACTION99.67
2.15-2.20.35651370.28912607X-RAY DIFFRACTION99.64
2.2-2.250.3341380.28262608X-RAY DIFFRACTION99.53
2.25-2.310.30691370.27382604X-RAY DIFFRACTION99.56
2.31-2.380.28971370.26832606X-RAY DIFFRACTION99.64
2.38-2.460.28811370.26992607X-RAY DIFFRACTION99.42
2.46-2.540.30041380.26442615X-RAY DIFFRACTION99.42
2.54-2.650.27111380.25892630X-RAY DIFFRACTION99.21
2.65-2.770.34651380.26692633X-RAY DIFFRACTION99.11
2.77-2.910.29631370.26682604X-RAY DIFFRACTION98.99
2.91-3.090.28431410.27182661X-RAY DIFFRACTION98.91
3.09-3.330.29681370.26172610X-RAY DIFFRACTION98.71
3.33-3.660.28961390.23672632X-RAY DIFFRACTION97.78
3.66-4.190.22971400.21872657X-RAY DIFFRACTION97.73
4.19-5.260.22481410.21212694X-RAY DIFFRACTION97.06
5.26-19.920.2891480.27552804X-RAY DIFFRACTION96.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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