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- PDB-8roh: Human cohesin SMC3-HD(EQ)/RAD21-N complex - Apo conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8roh
タイトルHuman cohesin SMC3-HD(EQ)/RAD21-N complex - Apo conformation
要素
  • Double-strand-break repair protein rad21 homolog
  • Structural maintenance of chromosomes protein 3
キーワードNUCLEAR PROTEIN / 3D genome organization / Chromatin / Cohesin / ATPase activity / ATPase cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process ...negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process / lateral element / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / mediator complex binding / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / microtubule motor activity / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / mitotic sister chromatid cohesion / stem cell population maintenance / lncRNA binding / mitotic spindle pole / beta-tubulin binding / dynein complex binding / regulation of DNA replication / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / nuclear matrix / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / double-strand break repair / mitotic cell cycle / chromosome / midbody / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge ...Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Structural maintenance of chromosomes protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vitoria Gomes, M. / Romier, C.
資金援助 フランス, 7件
組織認可番号国
Fondation ARCARCPJA20181208268 フランス
Fondation ARCARCPJA2021060003715 フランス
Fondation ARCDOC20180507150 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-LABX-030-INRT フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-IDEX-0002 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-EURE-0023 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-INBS-0005-01 フランス
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2024
タイトル: The cohesin ATPase cycle is mediated by specific conformational dynamics and interface plasticity of SMC1A and SMC3 ATPase domains.
著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / ...著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / Christophe Decroos / Ludivine Dulac / Pierre Antony / Erwan Watrin / Eric Ennifar / Christelle Golzio / Christophe Romier /
要旨: Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we ...Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we characterize distinct steps of the human cohesin ATPase cycle and show that the SMC1A and SMC3 ATPase domains undergo specific but concerted structural rearrangements along this cycle. Specifically, whereas the proximal coiled coil of the SMC1A ATPase domain remains conformationally stable, that of the SMC3 displays an intrinsic flexibility. The ATP-dependent formation of the heterodimeric SMC1A/SMC3 ATPase module (engaged state) favors this flexibility, which is counteracted by NIPBL and DNA binding (clamped state). Opening of the SMC3/RAD21 interface (open-engaged state) stiffens the SMC3 proximal coiled coil, thus constricting together with that of SMC1A the ATPase module DNA-binding chamber. The plasticity of the ATP-dependent interface between the SMC1A and SMC3 ATPase domains enables these structural rearrangements while keeping the ATP gate shut. VIDEO ABSTRACT.
履歴
登録2024年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年9月25日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32025年3月26日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural maintenance of chromosomes protein 3
B: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4476
ポリマ－67,0672
非ポリマー3804
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6420 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area24120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.789, 90.789, 236.872
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 3 / SMC protein 3 / SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / ...SMC protein 3 / SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / Chondroitin sulfate proteoglycan 6 / Chromosome-associated polypeptide / hCAP


分子量: 54448.754 Da / 分子数: 1 / 変異: E1144Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMC3, BAM, BMH, CSPG6, SMC3L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UQE7
#2: タンパク質 Double-strand-break repair protein rad21 homolog / hHR21 / Nuclear matrix protein 1 / NXP-1 / SCC1 homolog


分子量: 12617.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD21, HR21, KIAA0078, NXP1, SCC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60216
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.21M NaSO4 ; 0.1M Bis-tris propane pH 7; 16% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.000031 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.000031 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 31414 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 26.2 % / Biso Wilson estimate: 60.16 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.28 / Net I/σ(I): 14.93
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / 冗長度: 25.7 % / Rmerge(I) obs: 3.842 / Mean I/σ(I) obs: 1.02 / Num. unique obs: 4948 / CC1/2: 0.366 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19rc4_4035精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→49.6 Å / SU ML: 0.4392 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.48 / 位相誤差: 30.9996
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2547 2760 4.75 %
Rwork0.2164 55400 -
obs0.2183 31408 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 71.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→49.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4051 0 21 9 4081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00824136
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89875543
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0499612
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0079702
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.05721583
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.640.39091240.36732722X-RAY DIFFRACTION98.61
2.64-2.690.38161260.3642781X-RAY DIFFRACTION99.97
2.69-2.740.39181290.34742792X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.80.37341500.3372742X-RAY DIFFRACTION100
2.8-2.860.35281360.34762802X-RAY DIFFRACTION99.97
2.86-2.930.35721470.352766X-RAY DIFFRACTION99.97
2.93-30.32521310.30682758X-RAY DIFFRACTION99.97
3-3.080.37971150.30462799X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.170.35591400.28272778X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.270.31241510.26662741X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.390.28811530.24962787X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.530.27621490.24612736X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.690.29981670.19682760X-RAY DIFFRACTION100
3.69-3.880.24031510.17982768X-RAY DIFFRACTION99.97
3.88-4.120.22441420.17812775X-RAY DIFFRACTION100
4.12-4.440.2032980.17042797X-RAY DIFFRACTION100
4.44-4.890.17461370.1592771X-RAY DIFFRACTION99.97
4.89-5.60.24261230.17412804X-RAY DIFFRACTION100
5.6-7.050.24331540.22062754X-RAY DIFFRACTION99.97
7.05-49.60.17361370.16332767X-RAY DIFFRACTION99.66
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.230098777155-0.0536346173830.3590708930370.36737223843-0.2718935457021.98008926545-0.05691029293880.1826459077410.007274210037680.09603044846670.008983252783450.0125988332533-0.347312672737-0.1467913444738.56947406238E-70.3697829107220.00950610664928-0.02936608599250.5550670850910.006149133413750.510958289941-34.1897844747-12.8973032515-19.7550591654
20.353313267083-0.1805767653830.3040867705280.117470818035-0.1159237323190.296971715406-0.07060411344930.122017650649-0.174402532959-0.061787742387-0.0355785134446-0.0685986480146-0.0524204923893-0.0907344055102-4.38978337271E-50.627581769824-0.055716849135-0.04192644141480.505502418607-0.03556085981580.572117059984-31.6919032119-12.07951528713.07875206598
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain AAA - E1 - 21001
22chain BBF4 - 901 - 87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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