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- EMDB-17820: Human Cohesin ATPase module with an open DNA exit gate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17820
タイトルHuman Cohesin ATPase module with an open DNA exit gate
マップデータCryo-EM map of the human open engaged Cohesin ATPase module
試料
  • 複合体: Human Cohesin ATP-open-engaged ATPase module
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 3
    • タンパク質・ペプチド: 64-kDa C-terminal product
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワード3D genome organization / Chromatin / Cohesin / ATPase activity / ATPase cycle / Cell cycle / DNA binding / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process ...negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / lncRNA binding / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / nuclear matrix / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / double-strand break repair / chromosome / midbody / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / cell division / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-strand-break repair protein rad21 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Landwerlin P / Durand A / Diebold-Durand M-L / Romier C
資金援助 フランス, 7件
OrganizationGrant number国
Fondation ARCARCPJA20181208268 フランス
Fondation ARCARCPJA2021060003715 フランス
Fondation ARCDOC20180507150 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-LABX-030-INRT フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-IDEX-0002 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-EURE-0023 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-10-INBS-0005-01 フランス
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2024
タイトル: The cohesin ATPase cycle is mediated by specific conformational dynamics and interface plasticity of SMC1A and SMC3 ATPase domains.
著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / ...著者: Marina Vitoria Gomes / Pauline Landwerlin / Marie-Laure Diebold-Durand / Tajith B Shaik / Alexandre Durand / Edouard Troesch / Chantal Weber / Karl Brillet / Marianne Victoria Lemée / Christophe Decroos / Ludivine Dulac / Pierre Antony / Erwan Watrin / Eric Ennifar / Christelle Golzio / Christophe Romier /
要旨: Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we ...Cohesin is key to eukaryotic genome organization and acts throughout the cell cycle in an ATP-dependent manner. The mechanisms underlying cohesin ATPase activity are poorly understood. Here, we characterize distinct steps of the human cohesin ATPase cycle and show that the SMC1A and SMC3 ATPase domains undergo specific but concerted structural rearrangements along this cycle. Specifically, whereas the proximal coiled coil of the SMC1A ATPase domain remains conformationally stable, that of the SMC3 displays an intrinsic flexibility. The ATP-dependent formation of the heterodimeric SMC1A/SMC3 ATPase module (engaged state) favors this flexibility, which is counteracted by NIPBL and DNA binding (clamped state). Opening of the SMC3/RAD21 interface (open-engaged state) stiffens the SMC3 proximal coiled coil, thus constricting together with that of SMC1A the ATPase module DNA-binding chamber. The plasticity of the ATP-dependent interface between the SMC1A and SMC3 ATPase domains enables these structural rearrangements while keeping the ATP gate shut. VIDEO ABSTRACT.
履歴
登録2023年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月11日-
マップ公開2024年9月11日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17820.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17820.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of the human open engaged Cohesin ATPase module
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.9 Å/pix.
x 256 pix.
= 230.656 Å		0.9 Å/pix.
x 256 pix.
= 230.656 Å		0.9 Å/pix.
x 256 pix.
= 230.656 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.901 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0025
最小 - 最大-0.009291739 - 0.018769456
平均 (標準偏差)0.000035225745 (±0.0004571225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 230.656 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_17820_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_17820_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Cohesin ATP-open-engaged ATPase module

全体名称: Human Cohesin ATP-open-engaged ATPase module
要素
  • 複合体: Human Cohesin ATP-open-engaged ATPase module
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 3
    • タンパク質・ペプチド: 64-kDa C-terminal product
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human Cohesin ATP-open-engaged ATPase module

超分子名称: Human Cohesin ATP-open-engaged ATPase module / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Structural maintenance of chromosomes protein 1A

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.443246 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGFLKLIEIE NFKSYKGRQI IGPFQRFTAI IGPNGSGKSN LMDAISFVLG EKTSNLRVKT LRDLIHGAPV GKPAANRAFV SMVYSEEGA EDRTFARVIV GGSSEYKINN KVVQLHEYSE ELEKLGILIK ARNFLVFQGA VESIAMKNPK ERTALFEEIS R SGELAQEY ...文字列:
MGFLKLIEIE NFKSYKGRQI IGPFQRFTAI IGPNGSGKSN LMDAISFVLG EKTSNLRVKT LRDLIHGAPV GKPAANRAFV SMVYSEEGA EDRTFARVIV GGSSEYKINN KVVQLHEYSE ELEKLGILIK ARNFLVFQGA VESIAMKNPK ERTALFEEIS R SGELAQEY DKRKKEMVKA EEDTQFNYHR KKNIAAERKE AKESSKHPTS LVPRGSDAQA EEEIKQEMNT LQQKLNEQQS VL QRIAAPN MKAMEKLESV RDKFQETSDE FEAARKRAKK AKQAFEQIKK ERFDRFNACF ESVATNIDEI YKALSRNSSA QAF LGPENP EEPYLDGINY NCVAPGKRFR PMDNLSGGEK TVAALALLFA IHSYKPAPFF VLDQIDAALD NTNIGKVANY IKEQ STCNF QAIVISLKEE FYTKAESLIG VYPEQGDCVI SKVLTFDLTK YPDANPNPNE Q

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分子 #2: Structural maintenance of chromosomes protein 3

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.391367 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MYIKQVIIQG FRSYRDQTIV DPFSSKHNVI VGRNGSGKSN FFYAIQFVLS DEFSHLRPEQ RLALLHEGTG PRVISAFVEI IFDNSDNRL PIDKEEVSLR RVIGAKKDQY FLDKKMVTKN DVMNLLESAG FSRSNPYYIV KQGKINQMAT APDSQRLKLL R EVAGTRVY ...文字列:
MYIKQVIIQG FRSYRDQTIV DPFSSKHNVI VGRNGSGKSN FFYAIQFVLS DEFSHLRPEQ RLALLHEGTG PRVISAFVEI IFDNSDNRL PIDKEEVSLR RVIGAKKDQY FLDKKMVTKN DVMNLLESAG FSRSNPYYIV KQGKINQMAT APDSQRLKLL R EVAGTRVY DERKEESISL MKETEGKREK INELLKYIEE RLHTLEEEKE ELAGSGSLVP RGSGSYSHVN KKALDQFVNF SE QKEKLIK RQEELDRGYK SIMELMNVLE LRKYEAIQLT FKQVSKNFSE VFQKLVPGGK ATLVMKKGDV EGSQSQDEGE GSG ESERGS GSQSSVPSVD QFTGVGIRVS FTGKQGEMRE MQQLSGGQKS LVALALIFAI QKCDPAPFYL FDQIDQALDA QHRK AVSDM IMELAVHAQF ITTTFRPELL ESADKFYGVK FRNKVSHIDV ITAEMAKDFV EDDTTHG

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分子 #3: 64-kDa C-terminal product

分子名称: 64-kDa C-terminal product / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.203648 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MKRTQQMLHG LQRALAKTGA ESISLLELCR NTNRKQAAAK FYSFLVLKKQ QAIELTQEEP YSDIIATPGP RFHGSLEVLF Q

UniProtKB: Double-strand-break repair protein rad21 homolog

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製 #1

Preparation ID1
緩衝液pH: 8.2
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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試料調製 #2

Preparation ID2
緩衝液pH: 8.2
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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試料調製 #3

Preparation ID3
緩衝液pH: 8.2
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡TFS GLACIOS
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4146 / 平均電子線量: 44.4 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡TFS GLACIOS
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5574 / 平均電子線量: 63.85 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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電子顕微鏡法 #1~~

Microscopy ID1
顕微鏡TFS GLACIOS
撮影Image recording ID: 3
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1593 / 平均電子線量: 43.61 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

Image recording ID1
詳細All three data sets processed together.
粒子像選択選択した数: 7098916
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 144721
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

8p0a


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8pq5:
Human Cohesin ATPase module with an open DNA exit gate

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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