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- PDB-8rkf: Crystal structure of the ZP-N1 and ZP-N2 domains of human ZP2 (hZ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rkf
タイトルCrystal structure of the ZP-N1 and ZP-N2 domains of human ZP2 (hZP2-N1N2)
要素Zona pellucida sperm-binding protein 2
キーワードCELL ADHESION / fertilization / egg-sperm interaction / gamete recognition / sperm receptor / extracellular matrix / egg coat / zona pellucida / glycoprotein / N-glycan / structural protein / ZP-N domain / block to polyspermy / post-fertilization cleavage / ovastacin
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of egg coat / egg coat / acrosin binding / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / prevention of polyspermy / binding of sperm to zona pellucida / coreceptor activity / multivesicular body / collagen-containing extracellular matrix / endoplasmic reticulum ...structural constituent of egg coat / egg coat / acrosin binding / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / prevention of polyspermy / binding of sperm to zona pellucida / coreceptor activity / multivesicular body / collagen-containing extracellular matrix / endoplasmic reticulum / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / Zona pellucida, ZP-C domain / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Zona pellucida sperm-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Dioguardi, E. / Stsiapanava, A. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 3件
組織認可番号国
Swedish Research Council2016-03999 スウェーデン
Swedish Research Council2020-04936 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0042 スウェーデン
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: ZP2 cleavage blocks polyspermy by modulating the architecture of the egg coat.
著者: Shunsuke Nishio / Chihiro Emori / Benjamin Wiseman / Dirk Fahrenkamp / Elisa Dioguardi / Sara Zamora-Caballero / Marcel Bokhove / Ling Han / Alena Stsiapanava / Blanca Algarra / Yonggang Lu / ...著者: Shunsuke Nishio / Chihiro Emori / Benjamin Wiseman / Dirk Fahrenkamp / Elisa Dioguardi / Sara Zamora-Caballero / Marcel Bokhove / Ling Han / Alena Stsiapanava / Blanca Algarra / Yonggang Lu / Mayo Kodani / Rachel E Bainbridge / Kayla M Komondor / Anne E Carlson / Michael Landreh / Daniele de Sanctis / Shigeki Yasumasu / Masahito Ikawa / Luca Jovine /
要旨: Following the fertilization of an egg by a single sperm, the egg coat or zona pellucida (ZP) hardens and polyspermy is irreversibly blocked. These events are associated with the cleavage of the N- ...Following the fertilization of an egg by a single sperm, the egg coat or zona pellucida (ZP) hardens and polyspermy is irreversibly blocked. These events are associated with the cleavage of the N-terminal region (NTR) of glycoprotein ZP2, a major subunit of ZP filaments. ZP2 processing is thought to inactivate sperm binding to the ZP, but its molecular consequences and connection with ZP hardening are unknown. Biochemical and structural studies show that cleavage of ZP2 triggers its oligomerization. Moreover, the structure of a native vertebrate egg coat filament, combined with AlphaFold predictions of human ZP polymers, reveals that two protofilaments consisting of type I (ZP3) and type II (ZP1/ZP2/ZP4) components interlock into a left-handed double helix from which the NTRs of type II subunits protrude. Together, these data suggest that oligomerization of cleaved ZP2 NTRs extensively cross-links ZP filaments, rigidifying the egg coat and making it physically impenetrable to sperm.
#1: ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 1980
タイトル: Synthesis of zona pellucida proteins by denuded and follicle-enclosed mouse oocytes during culture in vitro.
著者: Bleil, J.D. / Wassarman, P.M.
#2: ジャーナル: Dev Biol / 年: 1981
タイトル: Mammalian sperm-egg interaction: fertilization of mouse eggs triggers modification of the major zona pellucida glycoprotein, ZP2.
著者: Bleil, J.D. / Beall, C.F. / Wassarman, P.M.
#3: ジャーナル: Cell / 年: 1982
タイトル: Biosynthesis of the major zona pellucida glycoprotein secreted by oocytes during mammalian oogenesis.
著者: Greve, J.M. / Salzmann, G.S. / Roller, R.J. / Wassarman, P.M.
#4: ジャーナル: Mol Cell Biol / 年: 1990
タイトル: Oocyte-specific expression of mouse Zp-2: developmental regulation of the zona pellucida genes.
著者: Liang, L.F. / Chamow, S.M. / Dean, J.
#5: ジャーナル: Development / 年: 2001
タイトル: Defective zonae pellucidae in Zp2-null mice disrupt folliculogenesis, fertility and development.
著者: Rankin, T.L. / O'Brien, M. / Lee, E. / Wigglesworth, K. / Eppig, J. / Dean, J.
#6: ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2003
タイトル: Structural characterization of native mouse zona pellucida proteins using mass spectrometry.
著者: Boja, E.S. / Hoodbhoy, T. / Fales, H.M. / Dean, J.
#7: ジャーナル: Dev Cell / 年: 2003
タイトル: Fertility and taxon-specific sperm binding persist after replacement of mouse sperm receptors with human homologs.
著者: Rankin, T.L. / Coleman, J.S. / Epifano, O. / Hoodbhoy, T. / Turner, S.G. / Castle, P.E. / Lee, E. / Gore-Langton, R. / Dean, J.
#8: ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the ZP-N domain of ZP3 reveals the core fold of animal egg coats.
著者: Monne, M. / Han, L. / Schwend, T. / Burendahl, S. / Jovine, L.
#9: ジャーナル: Science / 年: 2010
タイトル: Gamete recognition in mice depends on the cleavage status of an egg's zona pellucida protein.
著者: Gahlay, G. / Gauthier, L. / Baibakov, B. / Epifano, O. / Dean, J.
#10: ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2012
タイトル: Human sperm bind to the N-terminal domain of ZP2 in humanized zonae pellucidae in transgenic mice.
著者: Baibakov, B. / Boggs, N.A. / Yauger, B. / Baibakov, G. / Dean, J.
#11: ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2014
タイトル: A single domain of the ZP2 zona pellucida protein mediates gamete recognition in mice and humans.
著者: Avella, M.A. / Baibakov, B. / Dean, J.
#12: ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of Egg Coat-Sperm Recognition at Fertilization.
著者: Raj, I. / Sadat Al Hosseini, H. / Dioguardi, E. / Nishimura, K. / Han, L. / Villa, A. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
#13: ジャーナル: Curr Top Dev Biol / 年: 2018
タイトル: Structure of Zona Pellucida Module Proteins.
著者: Marcel Bokhove / Luca Jovine /
要旨: The egg coat, an extracellular matrix made up of glycoprotein filaments, plays a key role in animal fertilization by acting as a gatekeeper for sperm. Egg coat components polymerize using a common ...The egg coat, an extracellular matrix made up of glycoprotein filaments, plays a key role in animal fertilization by acting as a gatekeeper for sperm. Egg coat components polymerize using a common zona pellucida (ZP) "domain" module that consists of two related immunoglobulin-like domains, called ZP-N and ZP-C. The ZP module has also been recognized in a large number of other secreted proteins with different biological functions, whose mutations are linked to severe human diseases. During the last decade, tremendous progress has been made toward understanding the atomic architecture of the ZP module and the structural basis of its polymerization. Moreover, sperm-binding regions at the N-terminus of mollusk and mammalian egg coat subunits were found to consist of domain repeats that also adopt a ZP-N fold. This discovery revealed an unexpected link between invertebrate and vertebrate fertilization and led to the first structure of an egg coat-sperm protein recognition complex. In this review we summarize these exciting findings, discuss their functional implications, and outline future challenges that must be addressed in order to develop a comprehensive view of this family of biomedically important extracellular molecules.
履歴
登録2023年12月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zona pellucida sperm-binding protein 2
B: Zona pellucida sperm-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5058
ポリマ－52,1782
非ポリマー1,3276
水00
1
A: Zona pellucida sperm-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7524
ポリマ－26,0891
非ポリマー6643
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Zona pellucida sperm-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7524
ポリマ－26,0891
非ポリマー6643
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.930, 86.930, 178.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 48 through 140 or resid 152...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 48 through 123 or resid 130...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ALAALAALAALAAA48 - 14010 - 102
d_12SERSERPROPROAA152 - 165114 - 127
d_13GLUGLUPROPROAA201 - 265163 - 227
d_14NAGNAGNAGNAGAD302
d_21ALAALAASNASNBB48 - 12310 - 85
d_22GLYGLYALAALABB130 - 14092 - 102
d_23SERSERPROPROBB152 - 165114 - 127
d_24GLUGLUPROPROBB201 - 265163 - 227
d_25NAGNAGNAGNAGBG302

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.526312631245, -0.24678018156, -0.813691929529), (0.25920334969, 0.864843939515, -0.429951838923), (0.809820126757, -0.437200757402, -0.391212039725)ベクター: 87. ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.526312631245, -0.24678018156, -0.813691929529), (0.25920334969, 0.864843939515, -0.429951838923), (0.809820126757, -0.437200757402, -0.391212039725)
ベクター: 87.0820755945, 49.7047768901, 101.494889447)

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要素

#1: タンパク質 Zona pellucida sperm-binding protein 2 / Zona pellucida glycoprotein 2 / Zp-2 / Zona pellucida protein A


分子量: 26088.783 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Egg zona pellucida / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZP2, ZPA / 器官: Ovary / プラスミド: pHLsec2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q05996
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 10-30% (v/v) MPD, 0.1 M MES pH 6.0 or 0.1 M Na-HEPES pH 7.5
PH範囲: 6.0-7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.95378 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95378 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→19.9 Å / Num. obs: 13385 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 130.16 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.163 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 3.808 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 1296 / CC1/2: 0.34 / CC star: 0.71 / Rpim(I) all: 1.275 / Rrim(I) all: 4.018 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
PHENIX1.19.2_4158+SVN精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ZP-N1 domain ensemble from PDB entries 5II6 and D_1292121897

5ii6


解像度: 3.2→19.87 Å / SU ML: 0.5148 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.3049
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2926 1320 9.87 %
Rwork0.2343 12048 -
obs0.2402 13368 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 147.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3128 0 84 0 3212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00333291
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69164462
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0574518
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057562
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.29621195
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.30693424638 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.330.38051400.37311294X-RAY DIFFRACTION99.17
3.33-3.480.39291420.30751327X-RAY DIFFRACTION99.93
3.48-3.660.34751380.29111303X-RAY DIFFRACTION99.86
3.66-3.890.30031430.27361333X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.180.37171460.24191314X-RAY DIFFRACTION100
4.19-4.60.28871490.21871352X-RAY DIFFRACTION100
4.6-5.250.25321480.21331327X-RAY DIFFRACTION100
5.26-6.580.29251530.25611367X-RAY DIFFRACTION100
6.59-19.870.27051610.20141431X-RAY DIFFRACTION99.75
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.40895760514-0.00899085765865-0.3058731222274.20203057834-3.234358570118.450830490840.163977841242-0.545541826690.201991737480.50248557289-0.1968798739070.203135324803-0.359387342014-0.5572620176590.08294648762081.10257461-0.048535772433-0.0842169834041.08034116562-0.040038185591.04123607455-46.761571541216.95102851593.99850928447
23.214158254691.41333861381.075131774124.860700659571.393778315381.642694342130.851960597191-0.165350216306-0.4897611397110.50553159539-1.45359637461-0.6578401931790.3422755584650.5303681328850.4677090747911.1560016772-0.14857758848-0.08582789391321.169258617290.2467094796121.15694652866-37.1000465219-12.649213380310.761693926
37.00267296602-2.054484329962.683018575315.57643397104-2.198706019166.14751913747-0.3772958916610.4172722587450.606562972450.04908452312720.04232627802970.5315654620240.595709249119-0.3024236483130.246402075650.7959210389780.0095018635265-0.06832636038951.097826325550.2075862808230.978218954243-28.0612390093-7.9240956137816.075512307
48.248914678890.148381483182-0.7654130761645.583035376891.011263504596.420707708630.314922986618-1.01964476217-0.003290025717430.746628233601-0.341691000750.2777214952040.1199807301410.344010021482-0.1798978231131.30350377146-0.2603337298890.05285437783721.13848312683-0.009973054690780.902084550071-54.6147511647-21.423070263621.5751799515
53.980232141512.3589377621-0.5388171059385.96533589736-2.470766779283.19198807707-0.5202794828250.409268887045-0.30257813595-0.2217627966370.8069490907470.5097382493220.342651993711-0.705366960182-0.4870338098860.833917762552-0.08857868392290.2407030807571.23190305856-0.2513741718451.11417226935-62.38797896024.8856699533719.8421017024
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3X-RAY DIFFRACTION1chain A and resi 302A302
4X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resi 227:270)A227 - 270
5X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resi 151:226)A151 - 226
6X-RAY DIFFRACTION3chain A and resi 303A303
7X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resi 47:143)B47 - 143
8X-RAY DIFFRACTION4chain B and resi 301B301
9X-RAY DIFFRACTION4chain B and resi 302B302
10X-RAY DIFFRACTION5chain B and (resi 227:265)B227 - 265
11X-RAY DIFFRACTION6chain B and not (resi 150:226)B150 - 226
12X-RAY DIFFRACTION6chain B and resi 303B303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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