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- PDB-8rjb: Structure of the rabbit 80S ribosome stalled on a 2-TMD rhodopsin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rjb
タイトルStructure of the rabbit 80S ribosome stalled on a 2-TMD rhodopsin intermediate in complex with Sec61-RAMP4
要素
  • (60S ribosomal protein ...) x 24
  • (Large ribosomal subunit protein ...) x 2
  • (Protein transport protein Sec61 subunit ...) x 3
  • (Ribosomal protein ...) x 12
  • 28S rRNA
  • 5.8S rRNA
  • 5S rRNA
  • Nascent chain
  • P-site tRNA
  • Ribosomal_L18_c domain-containing protein
  • Ribosomal_L23eN domain-containing protein
  • Stress-associated endoplasmic reticulum protein
  • eL40
  • uL22
キーワードRIBOSOME / Membrane protein / Translocon / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / muscle organ morphogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / membrane docking ...L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / muscle organ morphogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / membrane docking / endoplasmic reticulum Sec complex / pronephric nephron development / positive regulation of growth hormone secretion / cotranslational protein targeting to membrane / Ssh1 translocon complex / Sec61 translocon complex / protein targeting to ER / protein-transporting ATPase activity / protein insertion into ER membrane / positive regulation of organ growth / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / insulin secretion / regulation of G1 to G0 transition / exit from mitosis / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of translation involved in cellular response to UV / protein-DNA complex disassembly / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / optic nerve development / retinal ganglion cell axon guidance / G1 to G0 transition / cytoplasmic microtubule / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / ubiquitin ligase inhibitor activity / protein transmembrane transporter activity / protein-RNA complex assembly / cellular response to actinomycin D / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / rough endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum unfolded protein response / maturation of LSU-rRNA / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / post-embryonic development / ribosomal large subunit biogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / skeletal system development / positive regulation of translation / positive regulation of insulin secretion / cellular response to gamma radiation / phospholipid binding / mRNA 5'-UTR binding / transcription coactivator binding / glucose metabolic process / rRNA processing / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / ribosome binding / regulation of translation / heparin binding / retina development in camera-type eye / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / tRNA binding / postsynaptic density / protein stabilization / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / synapse / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Stress-associated endoplasmic reticulum protein / Ribosome associated membrane protein RAMP4 / Protein transport Sec61-beta/Sbh / Protein transport protein SecG/Sec61-beta/Sbh / Sec61beta family / Protein translocase SEC61 complex, gamma subunit / Protein translocase SecE domain superfamily / Translocon Sec61/SecY, plug domain / Plug domain of Sec61p / Protein secE/sec61-gamma signature. ...Stress-associated endoplasmic reticulum protein / Ribosome associated membrane protein RAMP4 / Protein transport Sec61-beta/Sbh / Protein transport protein SecG/Sec61-beta/Sbh / Sec61beta family / Protein translocase SEC61 complex, gamma subunit / Protein translocase SecE domain superfamily / Translocon Sec61/SecY, plug domain / Plug domain of Sec61p / Protein secE/sec61-gamma signature. / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L28e / Ribosomal protein L23 / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L19, eukaryotic / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / : / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L6e signature. / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e signature 2. / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein L36e signature. / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / Ribosomal protein L14e domain / Ribosomal protein L35Ae, conserved site / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L35Ae signature. / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal Protein L6, KOW domain / Ribosomal protein L7A/L8 / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L6e / 60S ribosomal protein L6E / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L14, KOW motif / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal L37ae protein family / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L7, eukaryotic / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L30, N-terminal / Ribosomal L30 N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein eL20 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Stress-associated endoplasmic reticulum protein ...: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein eL20 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Stress-associated endoplasmic reticulum protein / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL33 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL6 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein eL14 / Large ribosomal subunit protein eL15 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein eL30 / Ribosomal protein L19 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Uncharacterized protein / Large ribosomal subunit protein eL22 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein eL36 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein eL27 / Large ribosomal subunit protein eL38 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Protein transport protein Sec61 subunit alpha isoform 1 / Protein transport protein Sec61 subunit gamma / Protein transport protein Sec61 subunit beta / Large ribosomal subunit protein eL37
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Canis lupus familiaris (イヌ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Oryctolagus (哺乳類)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.69243 Å
データ登録者Lewis, A.J.O. / Hegde, R.S.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A022_1007 英国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM130051 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM086487 米国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structural analysis of the dynamic ribosome-translocon complex.
著者: Aaron J O Lewis / Frank Zhong / Robert J Keenan / Ramanujan S Hegde /
要旨: The protein translocon at the endoplasmic reticulum comprises the Sec61 translocation channel and numerous accessory factors that collectively facilitate the biogenesis of secretory and membrane ...The protein translocon at the endoplasmic reticulum comprises the Sec61 translocation channel and numerous accessory factors that collectively facilitate the biogenesis of secretory and membrane proteins. Here, we leveraged recent advances in cryo-electron microscopy (cryo-EM) and structure prediction to derive insights into several novel configurations of the ribosome-translocon complex. We show how a transmembrane domain (TMD) in a looped configuration passes through the Sec61 lateral gate during membrane insertion; how a nascent chain can bind and constrain the conformation of ribosomal protein uL22; and how the translocon-associated protein (TRAP) complex can adjust its position during different stages of protein biogenesis. Most unexpectedly, we find that a large proportion of translocon complexes contains RAMP4 intercalated into Sec61's lateral gate, widening Sec61's central pore and contributing to its hydrophilic interior. These structures lead to mechanistic hypotheses for translocon function and highlight a remarkably plastic machinery whose conformations and composition adjust dynamically to its diverse range of substrates.
#1: ジャーナル: Protein Sci / 年: 2018
タイトル: UCSF ChimeraX: Meeting modern challenges in visualization and analysis.
著者: Thomas D Goddard / Conrad C Huang / Elaine C Meng / Eric F Pettersen / Gregory S Couch / John H Morris / Thomas E Ferrin /
要旨: UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and ...UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and disparate types of data attendant with cutting-edge experimental methods, while providing advanced options for high-quality rendering (interactive ambient occlusion, reliable molecular surface calculations, etc.) and professional approaches to software design and distribution. This article highlights some specific advances in the areas of visualization and usability, performance, and extensibility. ChimeraX is free for noncommercial use and is available from http://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ for Windows, Mac, and Linux.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: ISOLDE: a physically realistic environment for model building into low-resolution electron-density maps.
著者: Tristan Ian Croll /
要旨: This paper introduces ISOLDE, a new software package designed to provide an intuitive environment for high-fidelity interactive remodelling/refinement of macromolecular models into electron-density ...This paper introduces ISOLDE, a new software package designed to provide an intuitive environment for high-fidelity interactive remodelling/refinement of macromolecular models into electron-density maps. ISOLDE combines interactive molecular-dynamics flexible fitting with modern molecular-graphics visualization and established structural biology libraries to provide an immersive interface wherein the model constantly acts to maintain physically realistic conformations as the user interacts with it by directly tugging atoms with a mouse or haptic interface or applying/removing restraints. In addition, common validation tasks are accelerated and visualized in real time. Using the recently described 3.8 Å resolution cryo-EM structure of the eukaryotic minichromosome maintenance (MCM) helicase complex as a case study, it is demonstrated how ISOLDE can be used alongside other modern refinement tools to avoid common pitfalls of low-resolution modelling and improve the quality of the final model. A detailed analysis of changes between the initial and final model provides a somewhat sobering insight into the dangers of relying on a small number of validation metrics to judge the quality of a low-resolution model.
#3: ジャーナル: Biochem J / 年: 2021
タイトル: New tools for automated cryo-EM single-particle analysis in RELION-4.0.
著者: Dari Kimanius / Liyi Dong / Grigory Sharov / Takanori Nakane / Sjors H W Scheres /
要旨: We describe new tools for the processing of electron cryo-microscopy (cryo-EM) images in the fourth major release of the RELION software. In particular, we introduce VDAM, a variable-metric gradient ...We describe new tools for the processing of electron cryo-microscopy (cryo-EM) images in the fourth major release of the RELION software. In particular, we introduce VDAM, a variable-metric gradient descent algorithm with adaptive moments estimation, for image refinement; a convolutional neural network for unsupervised selection of 2D classes; and a flexible framework for the design and execution of multiple jobs in pre-defined workflows. In addition, we present a stand-alone utility called MDCatch that links the execution of jobs within this framework with metadata gathering during microscope data acquisition. The new tools are aimed at providing fast and robust procedures for unsupervised cryo-EM structure determination, with potential applications for on-the-fly processing and the development of flexible, high-throughput structure determination pipelines. We illustrate their potential on 12 publicly available cryo-EM data sets.
履歴
登録2023年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Protein transport protein Sec61 subunit alpha isoform 1
2: Protein transport protein Sec61 subunit beta
3: Protein transport protein Sec61 subunit gamma
4: Stress-associated endoplasmic reticulum protein
A: Ribosomal protein L8
B: Nascent chain
C: Large ribosomal subunit protein uL4
D: Ribosomal_L18_c domain-containing protein
E: 60S ribosomal protein L6
F: Ribosomal Protein uL30
G: 60S ribosomal protein L7a
H: 60S ribosomal protein L9
I: 60S ribosomal protein L10
J: 60S ribosomal protein L11
K: 28S rRNA
L: 60S ribosomal protein L13
M: 60S ribosomal protein L14
N: Ribosomal protein L15
O: 60S ribosomal protein L13
P: uL22
Q: Ribosomal protein L26
R: Ribosomal protein L19
S: 60S ribosomal protein L18a
T: 60S ribosomal protein L21
U: Ribosomal protein L22
V: Ribosomal protein L23
W: Ribosomal protein L24
X: Ribosomal_L23eN domain-containing protein
Y: Ribosomal protein L26
Z: 60S ribosomal protein L27
a: 60S ribosomal protein L27a
b: 60S ribosomal protein L29
c: Large ribosomal subunit protein eL30
d: 60S ribosomal protein L31
e: Ribosomal protein L32
f: 60S ribosomal protein L35a
g: 60S ribosomal protein L34
h: 60S ribosomal protein L35
i: 60S ribosomal protein L36
j: Ribosomal protein L37
k: 60S ribosomal protein L38
l: 60S ribosomal protein L39-like
m: eL40
n: 60S ribosomal protein L41
o: 60S ribosomal protein L36a-like
p: 60S ribosomal protein L37a
q: P-site tRNA
r: 60S ribosomal protein L28
u: 5S rRNA
v: 5.8S rRNA
w: Ribosomal protein L3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,206,833274
ポリマ－2,201,20851
非ポリマー5,626223
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area435540 Å2
ΔGint-5293 kcal/mol
Surface area700550 Å2

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要素

-
Protein transport protein Sec61 subunit ... , 3種, 3分子 123

#1: タンパク質 Protein transport protein Sec61 subunit alpha isoform 1 / Sec61 alpha-1


分子量: 52279.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: P38377
#2: タンパク質 Protein transport protein Sec61 subunit beta


分子量: 9987.456 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: P60467
#3: タンパク質 Protein transport protein Sec61 subunit gamma


分子量: 7752.325 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: P60058

-
タンパク質 , 6種, 6分子 4BDPXm

#4: タンパク質 Stress-associated endoplasmic reticulum protein


分子量: 7384.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 参照: UniProt: A0A8C0RGL8
#6: タンパク質 Nascent chain


分子量: 23488.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#8: タンパク質 Ribosomal_L18_c domain-containing protein / 60S ribosomal protein L5


分子量: 34481.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SYJ6
#20: タンパク質 uL22


分子量: 21444.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TVT6
#28: タンパク質 Ribosomal_L23eN domain-containing protein / uL23


分子量: 17768.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SE76
#43: タンパク質 eL40


分子量: 11699.790 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

-
Ribosomal protein ... , 12種, 12分子 AFNQRUVWYejw

#5: タンパク質 Ribosomal protein L8


分子量: 28088.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TT27
#10: タンパク質 Ribosomal Protein uL30


分子量: 29201.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TUB1
#18: タンパク質 Ribosomal protein L15


分子量: 24207.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T0C1
#21: タンパク質 Ribosomal protein L26


分子量: 21568.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#22: タンパク質 Ribosomal protein L19


分子量: 23535.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TJR3
#25: タンパク質 Ribosomal protein L22


分子量: 14813.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TSG1
#26: タンパク質 Ribosomal protein L23


分子量: 14892.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T6D1
#27: タンパク質 Ribosomal protein L24 / eL24


分子量: 17825.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SE28
#29: タンパク質 Ribosomal protein L26


分子量: 17303.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SQH0
#35: タンパク質 Ribosomal protein L32 / eL32


分子量: 15898.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U437
#40: タンパク質 Ribosomal protein L37


分子量: 11111.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: U3KPD5
#51: タンパク質 Ribosomal protein L3 / uL3


分子量: 46107.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TL06

-
Large ribosomal subunit protein ... , 2種, 2分子 Cc

#7: タンパク質 Large ribosomal subunit protein uL4 / 60S ribosomal protein L4


分子量: 47727.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A5F9C3C5
#33: タンパク質 Large ribosomal subunit protein eL30 / 60S ribosomal protein L30


分子量: 12807.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus (哺乳類) / 参照: UniProt: G1TDL2

+
60S ribosomal protein ... , 24種, 24分子 EGHIJLMOSTZabdfghiklnopr

#9: タンパク質 60S ribosomal protein L6


分子量: 33028.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SKF7
#11: タンパク質 60S ribosomal protein L7a


分子量: 36221.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1STW0
#12: タンパク質 60S ribosomal protein L9


分子量: 21871.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SWI6
#13: タンパク質 60S ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L10


分子量: 24643.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: B7NZQ2
#14: タンパク質 60S ribosomal protein L11


分子量: 20288.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TUB8
#16: タンパク質 60S ribosomal protein L13


分子量: 24331.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPV0
#17: タンパク質 60S ribosomal protein L14


分子量: 23870.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SZ12
#19: タンパク質 60S ribosomal protein L13


分子量: 23533.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#23: タンパク質 60S ribosomal protein L18a


分子量: 20827.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A287APR1
#24: タンパク質 60S ribosomal protein L21 / eL21


分子量: 18609.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SHQ2
#30: タンパク質 60S ribosomal protein L27


分子量: 15835.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TXF6
#31: タンパク質 60S ribosomal protein L27a / uL15


分子量: 16620.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SNY0
#32: タンパク質 60S ribosomal protein L29 / eL29


分子量: 24931.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SGR6
#34: タンパク質 60S ribosomal protein L31 / eL31


分子量: 14494.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SHG0
#36: タンパク質 60S ribosomal protein L35a / eL33


分子量: 12580.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SF08
#37: タンパク質 60S ribosomal protein L34 / eL34


分子量: 13196.894 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U945
#38: タンパク質 60S ribosomal protein L35 / uL29


分子量: 14566.599 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SIT5
#39: タンパク質 60S ribosomal protein L36


分子量: 12263.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TTQ5
#41: タンパク質 60S ribosomal protein L38 / eL38


分子量: 8238.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U001
#42: タンパク質 60S ribosomal protein L39-like / eL39


分子量: 6455.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TTN1
#44: タンパク質・ペプチド 60S ribosomal protein L41


分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A087WNH4
#45: タンパク質 60S ribosomal protein L36a-like / eL42


分子量: 12476.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U344
#46: タンパク質 60S ribosomal protein L37a / eL43


分子量: 10299.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SY53
#48: タンパク質 60S ribosomal protein L28 / eL28


分子量: 15783.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U7L1

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RNA鎖 , 4種, 4分子 Kquv

#15: RNA鎖 28S rRNA


分子量: 1148115.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#47: RNA鎖 P-site tRNA


分子量: 24436.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#49: RNA鎖 5S rRNA


分子量: 38691.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: GenBank: 4CXE_4
#50: RNA鎖 5.8S rRNA


分子量: 50143.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: GenBank: 4CXE_3

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非ポリマー , 2種, 223分子

#52: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#53: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 80S ribosome translating a stalled, two-TMD nascent chain (derived from rhodopsin), and bound to Sec61, the TRAP complex, and RAMP4
タイプ: COMPLEX / 詳細: Sample prepared by in vitro translation / Entity ID: #1-#51 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Canis lupus familiaris (イヌ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPES-KOH buffer, pH 7.51
2200 mMpotassium acetateKOAc1
35 mMmagnesium acetateMg(OAc)21
40.25 % (w/w)digitonin1
550 mMbiotin1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1900 nm
撮影電子線照射量: 54 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 17540

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7UCSF ChimeraX1.6モデルフィッティング
8ISOLDE1.6モデルフィッティング
10PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.69243 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140190 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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