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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8q5w | |||||||||
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タイトル | MgADP-bound Fe protein of the molybdenum nitrogenase from Methanocaldococcus infernus | |||||||||
![]() | Nitrogenase iron protein | |||||||||
![]() | ELECTRON TRANSPORT / nitrogenase / electron donor / ATPase / [4Fe-4S]-cluster / electron transfer / conformational changes / methanogenic archaea / hyperthermophile / oxidoreductase / O2-sensitivity / N2-fixation | |||||||||
機能・相同性 | ![]() : / nitrogenase / nitrogenase activity / nitrogen fixation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Maslac, N. / Wagner, T. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural comparison of (hyper-)thermophilic nitrogenase reductases from three marine Methanococcales. 著者: Maslac, N. / Cadoux, C. / Bolte, P. / Murken, F. / Gu, W. / Milton, R.D. / Wagner, T. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 13.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 13.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 110 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 145.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 12分子 ABCDEFGHIJKL
#1: タンパク質 | 分子量: 31148.984 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: ME / 組織: / / 参照: UniProt: D5VUA1 |
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-非ポリマー , 8種, 93分子 














#2: 化合物 | ChemComp-ADP / #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-NO3 / #5: 化合物 | ChemComp-EDO / #6: 化合物 | ChemComp-SF4 / #7: 化合物 | ChemComp-CL / #8: 化合物 | #9: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.4 % / 解説: Brown pyramid |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: The purified protein was crystallised at a final concentration of 18.3 mg/ml with 2 mM ADP and 2 mM MgCl2 by spotting 0.7 ul of crystallisation solution with 0.7 ul of protein sample. ...詳細: The purified protein was crystallised at a final concentration of 18.3 mg/ml with 2 mM ADP and 2 mM MgCl2 by spotting 0.7 ul of crystallisation solution with 0.7 ul of protein sample. Crystallisation was done anaerobically in a Coy tent containing N2/H2 (97:3%) atmosphere. The screening was done at 20 degrees Celsius on 96-Well MRC 2-drop polystyrene (SWISSCI) plates containing 90 ul of crystallisation solution. The crystallisation solution in which crystals were obtained contained 20 % w/v polyethylene glycol 3350, 100 mM Bis-Tris propane pH 8.5 and 200 mM sodium nitrate. Sealed plates were stored inside the same anaerobic chamber where the crystallisation was performed. The crystals in complex with MgADP were soaked in the crystallisation solution supplemented with 20% ethylene glycol prior to freezing in liquid nitrogen. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月3日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.99999 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.49→120.26 Å / Num. obs: 91224 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 20.8 % / Biso Wilson estimate: 79.27 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.176 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.18 / Net I/σ(I): 15.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.49→2.83 Å / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 2.314 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4487 / CC1/2: 0.68 / Rpim(I) all: 0.529 / Rrim(I) all: 2.375 / % possible all: 77.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: Translation-libration screw was used during refinement. The model was refined with riding hydrogens that were omitted in the final deposited model.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 79.27 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.49→49.26 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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